Hasil Pencarian  ::  Simpan CSV :: Kembali

Hasil Pencarian

Ditemukan 2 dokumen yang sesuai dengan query
cover
Arief Budiman
"ABSTRAK
Enzim α-glukosidase (EC. 3.2.1.20, α-D-glukosida glukohidrolase) adalah enzim terikat membran yang terdapat pada epitel usus halus dan berperan pada pencernaan karbohidrat makanan. Pada penderita Diabetes Mellitus (DM) tipe 2, inhibisi terhadap enzim ini menyebabkan penghambatan absorpsi glukosa sehingga dapat mengurangi keadaan hiperglikemia setelah makan. Enzim ini diperlukan pada penemuan senyawa analog sebagai inhibitor enzim tersebut dalam rangka penemuan obat Diabetes Melitus tipe dua. Distribusi enzim ini tersebar luas pada mamalia, tanaman, serangga dan mikroorganisme. Tanaman merupakan sumber α-glukosidase yang telah banyak diisolasi dan diteliti, terutama dari golongan serealia seperti padi. Pada penelitian ini, sebagai sumber enzim digunakan beras dan gabah varietas Ciherang. Beras dan gabah selanjutnya dibuat menjadi ekstrak kasar enzim tepung beras, tepung gabah dan tepung aseton gabah dengan menggunakan buffer fosfat dan kemudian diuji aktivitasnya. Ekstrak dengan aktivitas tertinggi dilakukan fraksionasi menggunakan amonium sulfat (salting out) dengan kenaikan tingkat kejenuhan. Fraksi dengan aktivitas tertinggi kemudian dilakukan dialisis. Enzim hasil dialisis kemudian ditentukan pH optimumnya dan uji inhibisinya dengan senyawa quersetin. Hasil penelitian menunjukan bahwa dari ketiga ekstrak kasar enzim, tepung gabah menunjukan aktivitas tertinggi yaitu 23,75 mU/mL. Tingkat kejenuhan 20-50% merupakan fraksi dengan aktivitas tertinggi sebesar 19,05 mU/mg. Enzim hasil dialisis memiliki aktivitas spesifik 41,16 mU/mg dan pH optimum 6. Pada uji inhibisi, quersetin dengan kadar 0,1% memiliki persen inhibisi tertinggi sebesar 13,07%.

ABSTRACT
α-Glucosidase (EC. 3.2.1.20, α-D-glucoside glucohydrolase) is a membrane-bound enzyme located in intestinal epithelium, play role in carbohydrate digestion of food. In people having Diabetes Mellitus type 2, inhibition of the enzyme inhibits absorption of glucose reducing hyperglycemia postprandial. The enzyme is essential in the research to find the active compound that able to inhibit the enzyme in order to find Diabetes Mellitus type 2 drugs. The enzyme found widespread in mammal, plants, insects and microorganism. Plants are the enzyme source that isolated and studied most, particularly the cereals: rice. In this study, rice and gabah (var. Ciherang) are used as the enzyme source. From these, the crude extract of rice flour, gabah flour and gabah acetone powder were made by using phosphate buffer and the activity assayed. The extract showing highest activity was subjected to salting out using ammonium sulfate by increasing level of saturation. Furthermore, fraction containing highest specific activity was subjected to dialysis. The retentate was determined its optimal pH and inhibition against quercetin. The results showed that of the three extracts, gabah flour showing the highest activity at 23.75 mU/mL. The saturation level of 20-50% showing the fraction of highest specific activity at 19.05 mU/mg. The retentate specific activity was found to be 45.16 mU / mg and the optimum pH was 6. The inhibition against 0.1% quercetin showed the highest at 13.07% "
Depok: Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam Universitas Indonesia, 2011
S342
UI - Skripsi Open  Universitas Indonesia Library
cover
Destrimita Risma
"ABSTRAK
Enzim α-glukosidase (EC. 3.2.1.20, α-D-glukosida glukohidrolase) adalah enzim terikat membran yang terdapat pada epitel usus halus dan berperan pada pencernaan karbohidrat makanan yang memecah karbohidrat menjadi glukosa. Enzim ini diperlukan pada pencarian senyawa analog sebagai inhibitor enzim tersebut dalam rangka penemuan obat Diabetes Melitus tipe dua. Pada penelitian ini, sebagai sumber enzim digunakan beras baru, beras lapuk, dan dedak dari tiga varietas, yaitu Sarinah, IR 64, dan IR 46. Beras baru, beras lapuk, dan dedak selanjutnya dibuat menjadi ekstrak kasar enzim tepung beras baru, tepung beras lapuk, dan tepung dedak. Hasil penelitian menunjukan bahwa dari sembilan ekstrak kasar enzim, tepung beras lapuk IR 46 menunjukan aktivitas tertinggi yaitu 90,3 mU/mL. Aktivitas tertinggi ditemukan pada tingkat kejenuhan 20-50% pada fraksinasi dengan ammonim sulfat sebesar 228,2 mU/mg. Enzim hasil dialisis memiliki aktivitas spesifik 238,9 mU/mg dan pH optimum 5,00. Enzim α-Glukosidase dari beras lapuk IR 46 memiliki nilai Km = 5,17 mM dan Vmax =0,55 mM/menit. Hasil uji logam menunjukkan bahwa merupakan aktivator enzim α-glukosidase sedangkan berperan sebagai inhibitornya. Pada uji inhibisi, quersetin dan ekstrak buah mahkota dewa dengan kadar 1% menyebabkan persen inhibisi tertinggi masing-masing sebesar 19,84% dan 28,20%.

ABSTRACT
The enzyme α-glucosidase (EC.3.2.1.20, α-D-glukohidrolase) is a membrane bound enzyme found in intestinal ephitelium and plays role in carbohydrate digestion cleavaging carbohydrate into glucose. This enzyme is needed to find analogous compound as inhibitor of this enzyme in the context of drug exploration for Diabetes Mellitus type two. In this study, the sources of the enzyme used are new rice, moldy rice, and rice bran that for each from three varieties of rice: Sarinah, IR 64, and IR 46. Those nine sources of the enzyme was made into crude enzyme of new rice flour, moldy rice flour, and rice bran flour. The result showed that moldy rice flour IR 46 had the highest activity to be 90,3 mU/mL. The highest activity in fractionation with ammonium sulphate was founded in saturation level of 20-50% to be 228,2 mU/mg. In dialysis, the enzyme had the specific activity to be 238,9 mU/mg and pH optimum was 5,00. α-glucosidase from moldy rice IR 46 had Km value = 5,17 mM and Vmax value = 0,55 mM/minute. The result in metal assay showed that Mg2+ and Mn2+ were activator of α-Glucosidase whereas Co2+ and Zn2+ acted as inhibitor. Mahkota Dewa fruit extract and Quersetin caused the highest percent of inhibition in 1% for each 19.84% and 28,20%."
Depok: Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam Universitas Indonesia, 2012
S1414
UI - Skripsi Open  Universitas Indonesia Library