Hasil Pencarian  ::  Simpan CSV :: Kembali

"Peningkatan kadar kolesterol dalam darah merupakan salah satu faktor utama dalam berbagai penyakit kardiovaskuler. Oleh karena itu, dibutuhkan metode praktis yang dapat mendeteksi kadar kolesterol secara berkala. Pengembangan terbaru alat pendeteksi kadar kolesterol saat ini cenderung mengarah pada biosensor menggunakan enzim kolesterol oksidase (CHOx). Untuk mengoptimalkan kinerja enzim dan memperoleh biokompatibilitas dan selektivitasnya yang tinggi, diperlukan teknik imobilisasi dengan material support. Selulosa merupakan salah satu biopolimer di alam dengan ketersediaan paling berlimpah dan serbaguna, serta memiliki karakteristik yang sensitif, akurat, dan biayanya yang murah. Aplikasi selulosa untuk imobilisasi enzim dikombinasikan dengan magnetit, yaitu logam oksida yang memiliki sifat paramagnetik tinggi. Tujuan dari penelitian ini adalah untuk mempelajari aplikasi dari penggabungan material magnetit dan selulosa sebagai support imobilisasi enzim CHOx. Penelitian ini menggunakan enzim CHOx Streptomyces sp. komersil. Parameter yang diuji dalam penelitian diantaranya ialah konsentrasi enzim optimum yang digunakan saat proses imobilisasi, serta aktivitas relatif dan residual dari enzim ChOx–baik setelah pengulangan penggunaan maupun setelah penyimpanan dalam waktu tertentu. Enzim yang telah direaksikan diuji dengan alat spektrofotometer UV-Vis. Sampel enzim terimobilisasi akan dicuci kembali menggunakan buffer untuk uji penggunaan kembali. Hasil yang diperoleh dari penelitian ini diantaranya; konsentrasi enzim CHOx (Ce) yang paling efektif digunakan untuk imobilisasi pada material magnetit-selulosa ialah 2 mg/10 mL, retensi aktivitas enzim terimobilisasi material dapat bertahan ~10% setelah digunakan ulang sebanyak empat kali, dan aktivitas relatif enzim terimobilisasi dapat bertahan hingga ~5% pada hari ke-10 penyimpanan–dengan tingkat stabilitas waktu simpan yang lebih baik daripada enzim bebas.

---

Increasing levels of cholesterol in blood is one of the main causes in many cardiovascular diseases. Therefore, a practical method of detecting cholesterol levels on a regular basis is needed. The latest development of cholesterol level detection device currently leads to biosensors using cholesterol oxidase enzyme (CHOx). To optimize enzyme performance and obtain high biocompatibility and selectivity, an immobilization technique with material support is required. Cellulose is one of the most widely available and versatile biopolymers in nature, and has characteristics that are sensitive, accurate, and low-cost. The application of cellulose for enzyme immobilization is combined with magnetite, a metal oxide that has high paramagnetic properties. The purpose of this research was to study the application of the incorporation between magnetite and cellulose materials as a support for CHOx enzyme immobilization. This study uses commercial CHOx derived from Streptomyces sp. The parameters tested in this study include the optimal enzyme concentration used during the immobilization process, as well as the relative and residual activity of the ChOx enzyme–after repeated uses and after certain period of storage. The reacted enzymes were tested with a UV-Vis spectrophotometer. The immobilized enzyme sample was washed each time after use with buffer saline for reusability assays. The results obtained from this study include; the most effective concentration of CHOx enzyme (Ce) used for immobilization on magnetite-cellulose material was 2 mg/10 mL, retention of enzyme activity of immobilized material could last ~10% after being used four times, and the relative activity of immobilized enzyme could last up to ~5% on the 10th day of storage–with a better shelf-life than the free enzyme."

"Lipase mikrobial telah menunjukkan potensi besar sebagai biokatalis di berbagai sektor industri bioteknologi mengingat kemampuannya untuk melakukan aktivitas hidrolitik pada temperatur dan tekanan rendah. Berdasarkan hasil riset, diketahui limbah agoindustri mampu bekerja sebagai substrat yang baik pada proses produksi lipase melalui fermentasi substrat padat (SSF). Penelitian ini bertujuan untuk melakukan sintesis lipase ekstraseluler hasil fermentasi kapang Aspergillus niger dengan metode SSF pada limbah agroindustri berupa bungkil kedelai, bungkil inti sawit, dan serbuk sabut kelapa. Kondisi optimum produksi lipase dikarakterisasi lebih lanjut dengan memvariasikan konsentrasi induser minyak zaitun dan waktu fermentasi. Diperoleh aktivitas spesifik tertinggi 6,22 U/mL dari substrat bungkil kedelai pada waktu fermentasi 9 hari dan penambahan 4% induser. Kinerja lipase dianalisis lebih lanjut pada sampel lipase ekstrak kering hasil pengeringan melalui metode spray drying dan lipase terimobilisasi secara adsorpsi-crosslinking pada resin anion-makropori. Lipase hasil spray drying menunjukkan aktivitas 45 U/g enzim dengan enzyme loading 48,78%. Lipase terimobilisasi diuji nilai aktivitas dengan reaksi hidrolisis dan stabilitas enzim dalam mengkatalisis reaksi interesterifikasi sintesis biodiesel rute non-alkohol pada reaktor batch dengan perbandingan mol reaktan minyak kelapa sawit dan metil asetat 1:12 pada suhu reaksi 40oC selama 50 jam. Diperoleh hasil bahwa lipase terimobilisasi memiliki aktivitas 7,64 U/mL dengan nilai yield relatif 57% dari yield awal setelah empat kali siklus interesterifikasi.

---

Microbial lipase has shown great potentials in acting as a biocatalysts in many biotechnological applications due to its ability to perform hydrolitic activities at low temperature and pressure conditions. Many research proves that agroindustrial residues can be an ex-cellent substrate for the production of lipase by solid state fermentation (SSF). This study aimed to produce extracellular lipase from solid state fermentation of filamentous fungi Aspergillus niger by SSF on agroindustrial residues such as palm kernel cake, soybean meal, and coir pith. Fermentation was carried out at room temperature, initial pH of 7, with no improved condition by stirring or aeration. Produced enzymes were later characterized at several inducer concentration and incubation period.

This research obtained lipase with highest activity of 6,22 U/mL coming from soybean meal with 9 days of incubation and addition of 4% olive oil inducer. Lipase activity was further investigated by spray drying and immobilizing anion-macroporous resin. Spray dried lipase showed 45 U/g enzyme activity and enzyme loading of 48,78%. Immobilized enzyme activity was analyzed by hydrolisis and stability was analyzed by utilizing it as a biocatalyst for interesterification reaction in non-alcohol route of biodiesel synthesis in batch reactor with mole comparison 1:!2 of reactant palm oil and methyl acetate in reaction temperature of 40oC and 50 hour cycle. Immobilized enzyme have activity of 7,64 U/mL and relative yield of 57% after four cycle of interesterification."

"Candida rugosa lipase (CRL) adalah enzim yang umum digunakan pada industri biofarma dan biopestisida disebabkan karena kemampuan katalitiknya yang tinggi dan dapat digunakan berulang atau reusable. Namun, kondisi dari proses industri yang berada di luar rentang kestabilan CRL menyebabkan denaturasi atau destabilisasi enzim. Imobilisasi enzim CRL dilakukan agar enzim lebih stabil dan dapat digunakan kembali. Penelitian ini bertujuan untuk mendapatkan kondisi optimum imobilisasi enzim CRL, dengan variabel bebas berupa waktu imobilisasi 30-90 menit, suhu imobilisasi 30-50oC, pH imobilisasi 6-7, serta perbandingan pelarut dan buffer yaitu 1,5-4% (v/v). Analisis kuantitatif yang dilakukan adalah uji aktivitas esterifikasi, stabilitas termal, dan kadar protein. Hasil penelitian menunjukkan bahwa enzim CRL amobil mengalami peningkatan aktivitas esterifikasi, dengan efisiensi immobilisasi sebesar 56,61%. iEnzim CRL terimobilisasi menunjukkan peningkatan termostabilitas dibandingkan enzim bebas, sebesar 43% pada suhu 60oC, 79% pada suhu 70oC, dan 94% pada suhu 80oC

---

Candida rugosa lipase (CRL) is an enzyme widely used in biopharmaceutical and biopesticide industries due to its high catalytic ability and reusability. However, severe operating conditions may cause enzyme denaturation and lower its reusability. The use of acetone during the immobilisation process may affect the thermostability and esterification activity. This work aims to increase immobilised CRL's enzymatic activity, stability, and reusability. The influence of initial enzyme concentration, and immobilisation condition, i.e., time, temperature, pH, were optimised using the OFAT method. Results showed that the addition of acetone during the immobilisation process increased esterification activity. The immobilised CRL offers higher thermostability by 43% at 60oC, 79% at 70oC, and 94% at 80oC compared to the free enzyme."

"Pada penelitian ini dilakukan studi pemakaian berulang lipase Candida rugosa E.C.3.1.1.3 terimobilisasi pada nanopartikel Fe3O4-polidopamin. Nanopartikel Fe3O4-polidopamin digunakan sebagai material support untuk proses imobilisasi. Nanopartikel Fe3O4 disintesis dengan metode kopresipitasi. Fe3O4 dimodifikasi dengan dopamin. Nanopartikel Fe3O4, Fe3O4-polidopamin, dan Fe3O4-polidopamin-lipase dikarakterisasi menggunakan FTIR, FESEM-EDS, dan TEM. Sintesis ester dilakukan dalam pelarut organik berbeda, yaitu t-butanol dan metil isobutil keton. Persen loading imobilisasi lipase yang diperoleh sebesar 60,86%. Persen konversi yang dihasilkan menggunakan lipase bebas untuk ester sorbitol dalam pelarut t-butanol dan MIBK sebesar 25,21% dan 21,84%, sedangkan untuk ester fruktosa dalam pelarut t-butanol dan MIBK sebesar 21,37% dan 20,64%. Pemakaian berulang menggunakan enzim terimobilisasi masih cukup efisien hingga pemakaian ketiga dengan total nilai persen konversi untuk sorbitol dalam pelarut MIBK dan t-butanol masing-masing sebesar 51,34% dan 62,14%, serta untuk fruktosa dalam pelarut MIBK dan t-butanol sebesar 49,2% dan 44,39%.

---

In this research, a study of repeated usage of immobilized Candida rugosa lipase on Fe3O4-Polydopamine nanoparticle was conducted. Fe3O4-Polydopamine nanoparticles were used as a support material for immobilization process. Fe3O4 nanoparticles was synthesized using co-precipitation method. Fe3O4 nanoparticles were then modified with dopamine. The Fe3O4, Fe3O4-polydopamine and Fe3O4-polidopamin-lipase nanoparticles were characterized using FTIR, FESEM-EDS, and TEM. Ester synthesis was conducted using two different organic solvents, namely t-butanol and methyl isobutyl ketone. The loading capacity of lipase immobilization was 60.86%. The conversion percentage using free lipase for sorbitol esters in a solvent t - butanol and MIBK were 25.21 % and 21.84 %, as for fructose esters in t - butanol and MIBK were 21.37 % and 20.64 % respectively. Repeated usage of the immobilized enzyme was still quite efficient up to the third usage with total conversion percentage for sorbitol in MIBK and t-butanol were 51,34% and 62,14%. While using fructose in MIBK and t - butanol was 49,2% and 44,39%."

"Ester asam lemak sakarida dapat diperoleh melalui reaksi esterifikasi antara maltosa dengan asam lemak minyak sawit menggunakan pelarut organik. Reaksi esterifikasi dilakukan secara enzimatik menggunakan katalis lipase Candida rugosa E.C.3.1.1.3 terimobilisasi pada nanopartikel Fe3O4-Kitosan, dengan pelarut isoamil alkohol dan iso butanol. Imobilisasi lipase Candida rugosa pada nanopartikel Fe3O4-Kitosan menggunakan metode ikat silang dengan glutaraldehida sebagai agen pengikat silang. Imobilisasi dilakukan menggunakan larutan lipase dengan konsentrasi awal enzim yaitu 200 dan 350 ppm. Variasi yang dilakukan menggunakan perbandingan rasio mol substrat gula: asam lemak, yaitu 1:30 ; 1:60 ; dan 1:90. Hasil yang lebih baik diperoleh menggunakan konsentrasi awal lipase 200 ppm, dengan nilai persen loading imobilisasi lipase yang diperoleh adalah 31,28 % dan aktivitas hidrolisis lipase terimobilisasi sebesar 2,88 U/mL dan aktivitas spesifiknya sebesar 1,23 U/mg. Hasil optimasi perbandingan rasio molar gula dan asam lemak menunjukkan kondisi optimum diperoleh pada rasio 1 : 30 menggunakan pelarut iso butanol, dengan % konversi 5,0 %. Hasil uji emulsifier menunjukkan bahwa produk esterifikasi dapat berfungsi sebagai emulsifier.

---

Sugar esters can be produced with esterification between maltose and palm oil fatty acid in organic solvents. Esterification reaction was carried out enzymatically using immobilized Candida rugosa lipase EC.3.1.1.3 on Fe3O4--chitosan nanoparticles, with isoamyl alcohol and isobutanol as the solvents. Candida rugosa lipase was immobilized on Fe3O4-chitosan nanoparticles using cross-linking method with glutaraldehyde as cross linker. Immobilization was carried out with two initial enzyme concentrations of 200 and 350 ppm. The variations of molar substrate ratio of sugar : fatty acid used in this study were 1:30, 1:60, and 1:90. The optimal results was obtained using initial concentration of 200 ppm lipase. The loading percentage of immobilized lipase was 31,28 % with hydrolytic activity of immobilized lipase was 2,88 U/mL and the specific activity was 1,23 U/mg. The highest % conversion in esterification obtained in this study was 5.0 %, using molar ratio 1:30 in iso bthanol as solvent. The ester product obtained was then examined by simple emulsion test and can be used as an emulsifying agent."