Hasil Pencarian

Hasil Pencarian  ::  Simpan CSV :: Kembali

Hasil Pencarian

Ditemukan 4 dokumen yang sesuai dengan query
cover
Faisal Riswandha
"ABSTRAK
Lionfish (Pterois volitans) merupakan spesies predator invasif yang berhabitat asli di laut indo-pasifik yang menyerang perairan baru untuk memperoleh makanan sehingga dapat mengganggu rantai makanan dan merusak terumbu karang yang menyebabkan ketidakseimbangan ekosistem. Duri yang beracun membuat Lionfish tidak dapat dimakan dan dihindari oleh predator pemangsa sehingga dapat berkembang biak secara pesat. Kandungan Fosfolipase A2 yang merupakan senyawa protein mempunyai aktivitas antibakteri terdapat di dalam racun Lionfish, yang diharapkan dapat menjadi bahan antibakteri. Proses isolasi dan purifikasi protein Fosfolipase A2 dari racun Lionfish terdiri dari beberapa tahapan yang terdiri dari ektraksi racun dengan sonikasi; pemanasan; dan purifikasi dengan purifikasi amonium sulfat bertahap. Isolat protein tersebut kemudian dianalisis dengan uji aktivitas dengan metode Marinetti; penentuan konsentrasi dengan uji Lowry; Identifikasi Protein dengan SDS-Page; dan Uji aktivitas antibakteri menggunakan difusi agar. Diperoleh hasil Fosfolipase A2 yang diisolasi dari ekstrak racun Pterois volitans dengan metode purifikasi Ammonium Sulfat pada tingkat saturasi 80% dengan lama waktu pemanasan 35 menit memiliki aktivitas spesifik enzim sebanyak 0.0206 unit/µg serta dapat menginhibisi bakteri E. coli 98.81% dan pada Salmonella sp. menginhibisi sebesar 89,28% dengan konsentrasi 3,77 µg/ml.

ABSTRACT
Pterois volitans is an invasive native predatory species in the Indo-Pacific-ocean that disrupt the food chain and damage coral reefs which cause ecosystem imbalances. Venomous spines made Lionfish inedible and are avoided by predator so they multiply rapidly. Phospholipase A2 which is a protein compound has antibacterial activity contained in Lionfish venom, which is expected to be an antibacterial agent. The process of isolation and purification of the protein Phospholipase A2 from the poison of Lionfish consists of several stages consisting of venom extraction by sonication; heating; and purification by gradual purification of ammonium sulfate. The protein isolates then analyzed by activity tests using the Marinetti method; determination of concentration by Lowry test; Identification of Proteins with SDS-Page; and the antibacterial activity test using agar diffusion. The results of Phospholipase A2 obtained from the extract of Pterois volitans poison by purification method Ammonium Sulfate at 80% saturation with a heating time of 35 minutes had a specific enzyme activity of 0.0206 units/µg and can inhibit E. coli bacteria 98.81% and Salmonella sp. inhibit 89.28% with a concentration of 3.77 µg/ml."
Lengkap +
2019
S-pdf
UI - Skripsi Membership  Universitas Indonesia Library
cover
Skripsihana Ihtiarto
"Ledakan populasi bintang laut berduri Acanthaster planci telah menyebabkan kerusakan sistem terumbu karang dalam jumlah yang signifikan di wilayah Indo-Pasifik. Usaha kontrol populasi yang dilakukan banyak menghabiskan biaya sementara kandungan enzim Fosfolipase A2 (PLA2) dalam racun duri A.planci yang merupakan molekul efektor penting pertahanan sel belum dimanfaatkan lebih lanjut. Berbagai penelitian mengenai PLA2 A.planci sebagai antibiotic muncul menjadi langkah awal solusi mendatangkan nilai tambah dalam permasalahan yang dihadapi. Penelitian ini bertujuan mengetahui ada tidaknya sifat antibakteri PLA2 A.planci terhadap bakteri uji. Melalui metode pemurnian parsial kombinasi presipitasi ammonium sulfat dan pemanasan, penelitian ini berhasil mendapatkan ekstrak racun dengan kemurnian PLA2 tertinggi 2.29 kali crude venom. Hasil pengujian aktivitas antibakteri dengan metode difusi menunjukan bahwa enzim PLA2 duri bintang laut Acanthaster planci memiliki sifat antibakteri terhadap bakteri gram positif B. subtilis, M. luteus, dan S. aureus.

Population outbreaks of the Crown-of-Thorns starfish, Acanthaster planci, have been known to cause considerable amounts of damage to coral reef systems in Indo-Pacific region. Population control already spent a lot of costs while the content of phospholipase A2 (PLA2) enzyme in the venom A.planci which is an important effector molecule of the cell's defense has not been exploited further. Various studies on PLA2 A.planci as antibiotics have been conducted and became the first step to give added value solutions to the problems faced. Using partial purification method combining ammonium sulfate precipitation and heating, this research successfully obtained venom extract with the highest purity of PLA2 2.29 times compare to crude venom. The test results of antibacterial activity by the diffusion method showed that the PLA2 enzyme of Acanthaster planci have antibacterial properties against gram-positive bacteria B. subtilis, M. luteus, and S. aureus."
Lengkap +
Depok: Fakultas Teknik Universitas Indonesia, 2011
S791
UI - Skripsi Open  Universitas Indonesia Library
cover
Yusnita La Goa
"ABSTRAK
Acanthaster planci (A.planci) merupakan pemangsa karang yang sangat
berbahaya, yang dapat mengganggu ekosistem terumbu karang jika terjadi peledakan populasi. Oleh karena itu perlu dilakukan pengendalian populasi A.planci. Duri A.planci menghasilkan racun yang menggandung fosfolipase-A2 (PLA2) (Shiomi et al., 1998) yang dapat digunakan sebagai anti bakteri, anti virus, anti koagulan dan membantu metabolisme lipid. Sehingga racun tersebut dapat dimanfaatkan untuk bidang kedokteran dan farmasi. Pemanfaatan racun duri A.planci dapat menjadi solusi bagi pengendalian populasinya. Pada penelitian ini isolasi PLA2 dilakukan sesuai dengan metode Savitri et al., 2011 dan modifikasi metode Savitri et al., 2011 yaitu tanpa teknik pemanasan crude venom. Hasil isolasi PLA2 dari duri A.planci yang berasal dari perairan Papua dengan metode Savitri diperoleh aktifitas spesifik PLA2 menurun karena adanya teknik pemanasan crude venom. Hasil isolasi dengan modifikasi metode Savitri diperoleh pada fraksionasi 20% amonium sulfat memiliki aktifitas spesifik 26,67
unit/mg protein dan tingkat kemurnian 37 kali dari aktifitas spesifik crude venom. Uji kation sebagai kofaktor terhadap aktifitas spesifik diperoleh PLA2 yang dihasilkan adalah PLA2 Ca2+ independent.

ABSTRACT
Acanthaster planci is an extremely dangerous corallivores, especially its
dramatic outbreak that disrupt the ecosystem of coral reefs. Therefore necessary to control A.planci population. A.planci spines venom contain phospholiphase- A2 (Shiomi et al., 1998), that can be used as an antibacterial, antiviral, anticoagulant and help lipid metabolism. So that venom can be used for medical and pharmaceutical fields. Utilization of A. planci spines venom can be a solution
for population control A.planci. In this study, the isolation of PL A2 is in accordance with the method of Savitri et al, 2011 and modification of Savitri method which is without heating of crude venom. Specific activity of PL A2 from
Papua's A.planci spines venom which is isolation process with method of Savitri et al., 2011 is decrease because heating technique. Result of isolation PL A2 with modification of Savitri method obtain in 20% ammonium sulfate fractination with specific activity 26,67 units/mg of protein and purity factor 37 times of crude
venom. Assay of the influence cation as a cofactor againts specific activity of PLA2 obtain Ca2 + independent characteristic."
Lengkap +
2011
T29933
UI - Tesis Open  Universitas Indonesia Library
cover
Muhammad Akbar Buana Tafsili
"ABSTRAK
Ikan Lepu Ayam (Pterois volitans) merupakan ikan yang hidup di wilayah Indo-Pasifik. Dewasa ini, ikan Lepu Ayam mengalami peningkatan populasi dan menginvasi hingga ke Samudra Atlantik yang menyebabkan kerusakan pada ekosistem dan rantai makanan. Salah satu upaya kontrol yang dapat dilakukan oleh manusia adalah pemanfaatan bisa yang terdapat pada bagian duri yang mengandung Fosfolipase A2 yang diketahui memiliki aktivitas anti-retrovirus, sehingga memiliki potensi untuk dimanfaatkan sebagai alternatif pengobatan dari infeksi HIV (Human Immunodeffiency Virus). Proses ekstraksi dan purifikasi protein Fosfolipase A2 terdiri dari ekstraksi racun dengan sonikasi; purifikasi dengan pengendapan Amonium Sulfat dan penambahan Asam Kaprilat dengan sebelumnya diberikan pemanasan. Ekstrak protein tersebut kemudian dianalisis dengan metode uji Lowry, uji Marinetti, identifikasi protein dengan SDS-PAGE, uji toksisitas dengan MTT-Assay dan uji aktivitas Anti-retrovirus menggunakan sel A549 terinfeksi SRV-2. Metode pengendapan protein menggunakan Ammonium Sulfat 20% dan penambahan Asam Kaprilat 0,5mL dengan diberikan pemanasan 60 C selama 20 menit efektif memurnikan Fosfolipase A2 dari ekstrak racun duri ikan Lepu Ayam dari perairan laut Jawa dengan aktivitas spesifik mencapai 6,48 , aman diuji kepada sel manusia dengan inhibisi 28,36 ppm diukur dengan LC50 serta dapat menginhibisi pertumbuhan sel terinfeksi retrovirus dengan derajat inhibisi sebesar 98,13%.

ABSTRACT
Lionfish (Pterois volitans) is a fish that live in the Indo-Pacific region. Today, Lionfish has an increasing population and invaded up to the Atlantic Ocean. This invasion will further cause damage to the ecosystem and food chain. One of the control efforts that can be done by humans is to use it thorns that contain Phospholipase A2. This compound is known to have antiretroviral activity, so it has the potential to be used as an alternative treatment of HIV infection. The process of extraction and purification of Phospholipase A2 protein consists of several stages consisting of extraction of poisons by sonication; purification by precipitation of Ammonium Sulfate and the addition of Caprylic Acid with heating. The protein extract then analyzed by the Lowry test method, Marinetti test, identification of proteins with SDS-PAGE, toxicity analysis with MTT-Assay and Antiretroviral activity test using A549 cells infected with SRV-2. Phospholipase A2 isolated from Lionfish venom from the waters of the Java Sea with Salting-out method using Ammonium Sulfate on 80% saturation level and the addition of 0.5mL of Caprylic Acid by heating 60° C for 20 minutes has the highest enzymes activity and purity, with specific activities reaching 6.48 units/μg, safe tested on human cells with 28.36 ppm inhibition measured with LC50 and also can inhibit infected cell growth with 98.13% inhibition degree.
"
Lengkap +
2019
S-Pdf
UI - Skripsi Membership  Universitas Indonesia Library