Hasil Pencarian  ::  Simpan CSV :: Kembali

Abstrak :
ABSTRACT
The population of Pterois volitans, has caused significant damage to other fish populations and coral reef ecosystems. Population control of Pterois volitans consumes a considerable cost so that the utilization of these fish needs to be sought so as to be useful along with controlling the population. This fish is known to contain the enzyme phospholipase A2 which can be used as an antibiotic against some bacteria. This study will examine the antibacterial activity of the phospholipase A2 enzyme extracted from Pterois volitans venom to Escherichia coli, Bacillus subtilis and Staphylococcus aureus bacteria. The method used to isolate the enzyme phospholipase A2 is by using precipitation of ammonium sulfate and precipitation with ethanol. The results of the precipitation will be tested by the Lowry protein concentration test, the Marinetti A2 phospholipase activity test and the identification of the SDS PAGE protein. Agar diffusion disc method is used to test the antibacterial activity. The results obtained from this research is 80 ammonium sulphate precipitation method has the highest protein and enzyme activity with ratio 1.32 times compared to toxic extract. For antibacterial activity test results, an 80 ammonium sulphate sample may inhibit the activity of Staphylococcus aureus bacteria but has no effect on Bacillus subtilis and Escherichia coli.

---

ABSTRACT
Populasi Pterois volitans, telah menyebabkan sejumlah kerusakan besar kepada populasi ikan lain dan ekosistem terumbu karang. Kontrol populasi dari Pterois volitans memakan cost yang tidak sedikit sehingga pemanfaatan dari ikan ini perlu dicari sehingga dapat bermanfaat bersamaan dengan mengontrol populasinya. Ikan ini diketahui memiliki kandungan enzim phospholipase A2 yang dapat dimanfaatkan sebagai antibiotik terhadap beberapa bakteri. Penelitian ini akan menguji aktivitas antibakteri dari enzim phospholipase A2 yang di ekstraksi dari racun duri ikan lepu ayam kepada bakteri Escherichia coli, Bacillus subtilis dan Staphylococcus aureus. Metode yang digunakan untuk mengisolasi enzim phospholipase A2 adalah dengan menggunakan presipitasi ammonium sulfat dan presipitasi dengan etanol. Hasil dari presipitasi akan diuji dengan uji konsentrasi protein Lowry, uji aktivitas phospholipase A2 Marinetti dan identifikasi protein SDS-PAGE. Untuk uji aktivitas antibakteri sendiri menggunakan metode agar disc diffusion. Hasil yang didapat dari penelitian ini adalah metode presipitasi ammonium sulfat 80 memiliki kandungan protein dan aktivitas enzim tertinggi dengan perbandingan 1.32 kali lipat dibanding ekstrak racun. Untuk hasil uji aktivitas antibakteri, sampel ammonium sulfate 80 dapat menghambat aktivitas bakteri Staphylococcus aureus tetapi tidak memiliki efek apapun terhadapa Bacillus subtilis dan Escherichia coli.

Abstrak :
Telah dilakukan pengukuran tegangan permukaan , stabilitas emulsi , dan aktivitas emulsi terhadap lesitin termodifikasi hasil hidrolisis enzimatik menggunakan fosfolipase A2 . Dispersi 0,05 %(blv) lesitin termodifikasi dalam air teryata mampu menurunkan tegangan permukaan sekitar 50 % dibanding lesitin awal, menjadi 30 dyne/cm. Sedangkan dispersi 0,013 %(blv) lesitin termodifikasi setelah mengalami pemisahan asam lemak bebasnya mampu menurunkan tegangan permukaan sekitar 25 % , menjadi 50 dyne/cm. Stabilitas emulsi (01W) dan aktivitas emulsi lesitin termodifikasi ternyata lebih rendah dibanding lesitin awal. Dispersi 0,05 %(blv) lesitin termodifikasi mengalami penurunan stabilitas emulsi 45 %, sedangkan dispersi 0,013 % lesitin termodifikasi yang telah mengalami pemisahan asam lemak bebasnya turun 38 %. Lesitin termodifikasi ternyata meningkatkan stabilitas emulsi (W/0). Uji terhadap 0,12 %(b/v) dispersi lesitin termodifikasi ternyata meningkatkan stabilitas emulsi (W/0) sebesar 12 %. Penurunan tegangan permukaan lesitin termodifikasi disebabkan adanya perubahan struktur molekul dan komposisi individual fosfolipid yang ada didalarnnya, sehingga menjadikannya lebih mudah mengadsorpsikan din ke permukaan . Diduga adanya sinergestik antara lisofosfolipid dengan asam lemak bebas dalam menurunkan tegangan permukaan melalui solubilisasi. Penurunan stabilitas emulsi (OIW) dan aktivitas emulsi lesitin termodifikasi disebabkan adanya peningkatan karakter hidrofilik dari lisofosfolipid hasil hidrolisis, sehingga diduga meningkatkan HLB-nya. Komponen individual surfaktan yang diduga paling berperan dalam meningkatkan stabilitas emulsi (W/O) lesitin termodifikasi adalah asam lemak bebas dan lisofosfatidiietanolamin. Uji statistika menunjukkan adanya beda nyata antara tegangan permukaan dan stabilitas emulsi lesitin termodifikasi dibanding kontrol, tetapi tidak ada beda nyata antar taraf perlakuan pada dua kondisi percobaan yang dilakukan. Variasi konsentrasi lesitin dan variasi waktu reaksi ternyata tidak memberikan pengaruh nyata terhadap perubahan tegangan permukaan , stabilitas emulsi dan aktifitas emulsi antar lesitin termodifikasi.

---

We examined surface tension, emulsion stability, and emulsion activity shown by aqueous dispersion of lecithin product hydrolyzed with phospholipase A2. The result showed significant decreasing of surface tension and it can be compared to Aerosol-DT, which is the most effective commercial wetting agent. On the other hand, lecithin hydrolyzed decreased on the stability and the activity of oil in water emulsion (01W), vice versa it enhanced the stability of water in oilemulsion (W/O). Improvement on surface properties of the hydrolyzed lecithin caused by structure of lysolecithin molecule which preferred to adsorb at surface. While, improvement on hydrophylic character of lysophospholipid also reduced properties of oil in water emulsion . It is suggested that synergetic effect occurs between free fatty acids with lysophosphatydylethanolamine in hydrolyzed lecithin which are predominantly enhanced the stability of water in oil emulsion . No significant result was observed by various concentration and time reaction applied on the experiment upon surface and emulsion properties of lecithin hydrolyzed.

Abstrak :
Ledakan populasi bintang laut berduri Acanthaster planci telah menyebabkan kerusakan sistem terumbu karang dalam jumlah yang signifikan di wilayah Indo-Pasifik. Usaha kontrol populasi yang dilakukan banyak menghabiskan biaya sementara kandungan enzim Fosfolipase A2 (PLA2) dalam racun duri A.planci yang merupakan molekul efektor penting pertahanan sel belum dimanfaatkan lebih lanjut. Berbagai penelitian mengenai PLA2 A.planci sebagai antibiotic muncul menjadi langkah awal solusi mendatangkan nilai tambah dalam permasalahan yang dihadapi. Penelitian ini bertujuan mengetahui ada tidaknya sifat antibakteri PLA2 A.planci terhadap bakteri uji. Melalui metode pemurnian parsial kombinasi presipitasi ammonium sulfat dan pemanasan, penelitian ini berhasil mendapatkan ekstrak racun dengan kemurnian PLA2 tertinggi 2.29 kali crude venom. Hasil pengujian aktivitas antibakteri dengan metode difusi menunjukan bahwa enzim PLA2 duri bintang laut Acanthaster planci memiliki sifat antibakteri terhadap bakteri gram positif B. subtilis, M. luteus, dan S. aureus. ......Population outbreaks of the Crown-of-Thorns starfish, Acanthaster planci, have been known to cause considerable amounts of damage to coral reef systems in Indo-Pacific region. Population control already spent a lot of costs while the content of phospholipase A2 (PLA2) enzyme in the venom A.planci which is an important effector molecule of the cell's defense has not been exploited further. Various studies on PLA2 A.planci as antibiotics have been conducted and became the first step to give added value solutions to the problems faced. Using partial purification method combining ammonium sulfate precipitation and heating, this research successfully obtained venom extract with the highest purity of PLA2 2.29 times compare to crude venom. The test results of antibacterial activity by the diffusion method showed that the PLA2 enzyme of Acanthaster planci have antibacterial properties against gram-positive bacteria B. subtilis, M. luteus, and S. aureus.