Hasil Pencarian  ::  Simpan CSV :: Kembali

Hasil Pencarian

Ditemukan 6 dokumen yang sesuai dengan query
cover
Andi Nuraliyah
Abstrak :
Penggunaan lipase untuk skala komersial masih terbatas karena alasan ekonomis dimana lipase memiliki harga yang mahal dan sulit dipisahkan. Imobilisasi enzim secara adsorpsi-crosslinking dengan menggunakan lipase yang diproduksi secara fermentasi solid-state (SSF) merupakan solusi permasalahan tersebut. Penelitian ini diawali dengan membandingkan hasil imobilisasi lipase non komersial (crude powder A. niger) dan komersial (C. rugosa dan A.niger) pada support komersial (resin) dan non komersial (limbah pertanian). Semua support yang digunakan terlebih dilapisi dengan kitosan. Crude powder lipase A.niger diproduksi secara fermentasi solid state menggunakan limbah pertanian. Selanjutnya imobilisasi enzim juga dilakukan menggunakan support limbah pertanian. Hasil penelitian Menunjukkan bahwa limbah pertanian terbukti dapat dijadikan sebagai substarat untuk produksi lipase maupun sebagai support untuk imobilisasi. Produksi lipase A.niger secara fermentasi solid state menggunakan substrat ampas tahu menghasilkan aktivitas optimum sebesar 14,14 U/g dss. Aktivitas hidrolisis yang diperoleh dari pemanfaatan support resin XAD7HP dan MP-64 masing-masing untuk C. rugosa (18,21 dan 24,69 U/g support), A. niger (28,3 dan 29,41 U/g support) dan crude A.niger 6,33 U/g support MP-64. Aktivitas sintesis fatty acid methyl ester (FAME) dari pemakain support resin masing-masing diperoleh sebesar 62% (C. rugosa), 83% (A. niger) dan 56% untuk crude A. niger. Pemanfaatan support kulit jagung dari C.rugosa dan crude A. niger diperoleh aktivitas hidrolisis masing-masing sebesar 20,83 dan 6,33 U/g support serta aktivitas sintesis biodiesel sebesar 59% untuk C. rugosa dan 50% crude A. niger. Berdasarkan studi ini, lipase yang diproduksi melalui metode fermentasi solid state menggunakan substrat limbah pertanian mempunyai potensi untuk dikembangkan sebagai enzim yang dapat diimobilisasi pada support yang mudah diperoleh dan tidak beracun (limbah pertanian). ......The use of lipase for commercial scale is still limited due to economic reasons, since lipase is expensive and difficult to separate. Adsorption-crosslinking enzyme immobilization using lipase produced by solid-state fermentation (SSF) is the solution of the problem. This study began by comparing the results of non-commercial (A. niger) and commercial (C. rugosa and A. niger) lipase immobilization in commercial (resin) and non-commercial support (agricultural waste). All supports used were dilapisi with chitosan. A. niger lipase crude powder was produced by solid state fermentation using agricultural waste as the substrate. In addition, enzyme immobilization was also carried out using agricultural waste as the support. The results showed that agricultural waste was proven to be used as the substrate for lipase production and immobilization support. Production of A. niger lipase by solid state fermentation using tofu pulp substrate, obtained an optimum activity of 8.48 U/mL. The hydrolysis activity were obtained using XAD7HP and MP-64 support resins for C. rugosa (18.21 and 24.69 U/g supports), A. niger (28.3 and 29.41 U/g supports), and crude A. niger (6.33 U/g supports MP-64). The fatty acid methyl ester (FAME) synthesis activity obtained using resin as the support were 62% (C. rugosa), 83% (A. niger) and 56% (crude A. niger). The utilization of corn husk as the support for C. rugosa and crude A. niger lipase, obtained the hydrolysis activity of 20.83 and 6.33 U/g support, respectively and fatty acid methyl ester synthesis activity of 59% for C. rugosa and 50% for crude A. niger. Based on this study, lipase produced by the solid state fermentation method using agricultural waste substrates has the potential to be developed as an enzyme that can be immobilized in an easily available and non-toxic support (agricultural waste).
Depok: Fakultas Teknik Universitas Indonesia, 2021
D-pdf
UI - Disertasi Membership  Universitas Indonesia Library
cover
Ricky Andrianto
Abstrak :
Penelitian ini bertujuan untuk mempelajari pemakaian berulang lipase Candida rugosa E.C 3.1.1.3 yang terimobilisasi pada nanopartikel Fe3O4-kitosan pada reaksi esterifikasi asam lemak minyak kelapa sawit dengan sorbitol. Pemakaian dari enzim lipase Candida rugosa yang terimobilisasi pada nanopartikel Fe3O4-kitosan digunakan sebanyak lima kali pemakaian. Nilai persen loading pada lipase terimobilisasi yang diperoleh adalah sebesar 75%. Reaksi esterifikasi dilakukan pada pelarut t-butanol dan Metil Isobutil Keton (MIBK). Persen konversi reaksi esterfikasi menggunakan enzim bebas dalam pelarut MIBK adalah 24,20%, sedangkan dalam pelarut t-butanol belum diperoleh. Persen konversi yang diperoleh pada penggunaan enzim terimobilisasi dalam pelarut MIBK secara berturut-turut adalah 16,28%, 13,96%, 10,93%, 5,60%, dan 3,50%, sedangkan dalam pelarut t-butanol adalah 12,60%, 9,97%, 6,20%, 4,79%, dan 2,45%. Jumlah produk yang dihasilkan menggunakan enzim terimobilisasi lebih efektif dibandingkan menggunakan enzim bebas.
This research is going to study about repeating usage of Candida rugosa E.C 3.1.1.3 lipase immobilized to Fe3O4-chitosan nanoparticles as esterification reaction catalyst of palm oil fatty acid and sorbitol. Lipase Candida rugosa which is immobilized to Fe3O4-chitosan is used five times. The value of percent loading for lipase immobilized is 75%. Esterification reaction is in t-butyl alcohol and Methyl Isobutyl Ketone (MIBK) solvent. Percent convertion for esterification reaction using free enzyme in MIBK solvent is 24,20%, whereas in t-butyl alcohol solvent is not completely done. Percent convertion for esterification reaction using immobilized enzyme in MIBK solvent are 16,28%, 13,96%, 10,93%, 5,60%, dan 3,50%, whereas in t-butyl alcohol solvent are 12,60%, 9,97%, 6,20%, 4,79%, dan 2,45%. Amount of product is produced using immobilized enzyme is better than using free enzyme.
Depok: Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam Universitas Indonesia, 2015
S61220
UI - Skripsi Membership  Universitas Indonesia Library
cover
Anita Eka Putri
Abstrak :
ABSTRAK
Nanopartikel emas memiliki sifat optik yang unik saat berinteraksi dengan cahaya yang disebut sebagai efek localized surface plasmon resonance (LSPR). Sifat ini muncul berupa peningkatan intensitas serapan cahaya pada frekuensi cahaya tertentu yang bergantung kepada indeks bias medium nanopartikel emas. Sifat inilah yang dimanfaatkan dalam pembuatan biosensor untuk mendeteksi formaldehida. Dalam penelitian ini, telah berhasil dibuat biosensor menggunakan enzim alkohol oksidase yang di-imobilisasi pada membran poli(nBA-NAS) dan diletakkan diatas substrat ITO yang telah ditumbuhkan nanopartikel emas. Dalam penelitian ini telah dilakukan karakterisasi struktur nanopartikel emas dengan menggunakan XRD, SEM dan sifat plasmoniknya dengan spektroskopi UV-Visible, karakterisasi stuktur membran polimer dengan spektroskopi FTIR dan optimasi terhadap parameter biosensor yang dibuat. Hasil penelitian menunjukkan bahwa nanopartikel emas yang terbentuk mempunyai diameter 25-35 nm, tersebar merata di permukaan ITO, membran polimer (nBA-NAS) merupakan membran selektif ion H+, keberadaan NAS pada polimer sangat penting untuk mengikat enzim alkohol oksidase, jumlah enzim optimum yaitu 2 unit untuk tiap biosensor, pH optimum biosensor dapat bekerja yaitu pada pH 7, waktu respon biosensor lima menit dan biosensor dapat mendeteksi formaldehida pada rentang konsenstrasi 1x10-7 M hingga 1 M.
ABSTRAK
Gold nanoparticles have unique optical properties when interacting with the light that is usually referred as the Localized Surface Plasmon Resonance effect (LSPR). These properties appear as the increasing of light absorption at the certain frequency of light that depends on the refractive index of the surounding medium of gold nanoparticles. This effect is utilized in the fabrication of biosensors to detect formaldehyde. In this study, it was successfully made a biosensor using the immobilized enzyme alcohol oxidase on the membrane poly(nBA-NAS) and placed above the ITO substrate which had been grown gold nanoparticles. In this research, it has been carried out the structural characterization of gold nanoparticles by using XRD, SEM and its plasmonic properties with UV-Visible spectrometer, the structural characterization of membrane polymer by using FTIR spectroscopy and the optimization all of the parameters in the fabrication of biosensor. The results showed that gold nanoparticles are formed having a diameter of 25-45 nm, spread evenly on the surface of the ITO, the membrane polymer poly(nBA)NAS is an H+ ion selective membrane, the existence of NAS in polymers is essential to bind the enzyme alcohol oxidase, the amount of enzyme the optimum is 2 units for each biosensor, the optimum pH is 7, the response time of biosensor is five minutes and the biosensor can detect formaldehyde in the range of concentrations of 10-7 M to 1 M.
2016
S63639
UI - Skripsi Membership  Universitas Indonesia Library
cover
Florensia Indan Stepani
Abstrak :
Penggunaan membran bioreaktor sebagai support untuk immobilisasi enzim sudah semakin berkembang dalam beberapa penelitian karena memiliki kelebihan utama yaitu proses transesterifikasi rekasi enzimatis dapat berlangsung secara satu tahap. Pada penelitian ini terdapat beberapa tujuan yaitu untuk mengetahui pengaruh konsentrasi enzim terhadap enzyme loading, kondisi optimum sintesis biodiesel, distribusi enzim pada membran polyethersulfone dan untuk membandingkan produktivitas free enzim dan lipase amobil. Variabel yang digunakan dalam penelitian ini ada 2 yaitu : perbandingan mol substrat dan suhu reaksi proses sintesis biodiesel. Hasil yang didapatkan pada penelitian ini adalah kondisi optimum reaksi yang terjadi pada perbandingan mol substrat 1:3 dan suhu 35°C. Serta produktivitas yang dihasilkan oleh lipase amobil lebih tinggi 0,75 kali dibandingkan dengan free enzim. Pada konsentrasi enzim 30 mg/mL didapatkan hasil enzyme loading yang berbeda yaitu : 2,34 ; 1,72 dan 4,34 gram/m2. Perbedaan enzyme loading yang dihasilkan disebabkan oleh beberapa faktor yaitu : (1) tidak adanya kesetimbangan antara enzim sebagai katalis dengan reaksi transesterifikasi , (2) penggunaan membran sebagai matrik, sehingga ikatan yan terjadi sangat lemah. Pada permukaan membran polyethersulfone , terjadi distribusi enzim yang merata dibagian support layer membran dan penambahan mol metanol pada substrat akan membersihkan gliserol sebagai produk samping pada permukaan membran. ......Membrane bioreactor as a support for immobilizing enzymes become is growing becaus it has major advantages to process transesterification reaction in one step methanolysis. In this study the are several objectives : determine the efferct of enzyme concentration on enzyme loading, optimum conditions of biodiesel synthesis, the distribution of enzyme in polyethersulfone membrane and compare the prroductivity of free enzyme and lipase amobil. Variables used in thi study is the optimum condition fo transesterification reaction and reaction temperature. The results obtained is optimum condition that occur in the substrate mole ratio of 1:3 and temperature 35°C. The productivity of immobilized lipase 0,725 times higher than free enzyme. Enzyme concentration of 30 mg/mL obatained diffrerent results namely : 2,34 ; 1,72 and 4,34 gram/m2. The resulting diffreneces caused by several factor : (1) the lack of equilibrium between catalyst enzymes and mole substrate in transesterification reaction., (2) membrane as a matrix made the bonding that accours very weak. Methanol mole on subsrate can be cleaned glycerols as side product on polyethersulfone membrane surface section.
Depok: Fakultas Teknik Universitas Indonesia, 2012
S43193
UI - Skripsi Open  Universitas Indonesia Library
cover
Harahap, Dalillah Ulfah
Abstrak :
Pada penelitian ini dilakukan studi pemakaian berulang lipase Candida rugosa E.C.3.1.1.3 terimobilisasi pada nanopartikel Fe3O4-polidopamin. Nanopartikel Fe3O4-polidopamin digunakan sebagai material support untuk proses imobilisasi. Nanopartikel Fe3O4 disintesis dengan metode kopresipitasi. Fe3O4 dimodifikasi dengan dopamin. Nanopartikel Fe3O4, Fe3O4-polidopamin, dan Fe3O4-polidopamin-lipase dikarakterisasi menggunakan FTIR, FESEM-EDS, dan TEM. Sintesis ester dilakukan dalam pelarut organik berbeda, yaitu t-butanol dan metil isobutil keton. Persen loading imobilisasi lipase yang diperoleh sebesar 60,86%. Persen konversi yang dihasilkan menggunakan lipase bebas untuk ester sorbitol dalam pelarut t-butanol dan MIBK sebesar 25,21% dan 21,84%, sedangkan untuk ester fruktosa dalam pelarut t-butanol dan MIBK sebesar 21,37% dan 20,64%. Pemakaian berulang menggunakan enzim terimobilisasi masih cukup efisien hingga pemakaian ketiga dengan total nilai persen konversi untuk sorbitol dalam pelarut MIBK dan t-butanol masing-masing sebesar 51,34% dan 62,14%, serta untuk fruktosa dalam pelarut MIBK dan t-butanol sebesar 49,2% dan 44,39%.
In this research, a study of repeated usage of immobilized Candida rugosa lipase on Fe3O4-Polydopamine nanoparticle was conducted. Fe3O4-Polydopamine nanoparticles were used as a support material for immobilization process. Fe3O4 nanoparticles was synthesized using co-precipitation method. Fe3O4 nanoparticles were then modified with dopamine. The Fe3O4, Fe3O4-polydopamine and Fe3O4-polidopamin-lipase nanoparticles were characterized using FTIR, FESEM-EDS, and TEM. Ester synthesis was conducted using two different organic solvents, namely t-butanol and methyl isobutyl ketone. The loading capacity of lipase immobilization was 60.86%. The conversion percentage using free lipase for sorbitol esters in a solvent t - butanol and MIBK were 25.21 % and 21.84 %, as for fructose esters in t - butanol and MIBK were 21.37 % and 20.64 % respectively. Repeated usage of the immobilized enzyme was still quite efficient up to the third usage with total conversion percentage for sorbitol in MIBK and t-butanol were 51,34% and 62,14%. While using fructose in MIBK and t - butanol was 49,2% and 44,39%.
Depok: Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam Universitas Indonesia, 2016
S62116
UI - Skripsi Membership  Universitas Indonesia Library
cover
Risan Aji Surendro
Abstrak :
Biodiesel telah menarik perhatian sebagai sumber energi alternatif. Biodiesel telah diproduksi secara komersial melalui reaksi transesterifikasi antara minyak nabati dengan metanol menggunakan katalis alkali. Tetapi katalis alkali ini mempunyai beberapa kelemahan, seperti terjadinya reaksi pembentukan sabun akibat bereaksinya katalis alkali dengan asam lemak bebas. Selain itu katalis yang bercampur homogen juga mengakibatkan kesulitan dalam pemurnian produk. Metode baru yang akan dikembangkan adalah rute non alkohol. Rute non alkohol bisa dilakukan dengan cara mengganti alkohol dengan metil asetat yang sama-sama berfungsi sebagai pensuplai alkil. Hasil penelitian menunjukan bahwa konsentrasi biodiesel terbesar yang dihasilkan adalah 3.0764 (mol/L) mengunakan biokatalis Porcine Pancreatic. Namun untuk % yield biodiesel terbesar adalah 59.08 % yang dihasilkan menggunakan biokatalis dalam bentuk tersuspensi dengan rasio mol minyak : metil asetat adalah 1:12. ......The current biodiesel production processed commercially through transesterification of vegetabel oil with methanol using alkaline catalysts. Although conventional chemical technology using alkaline catalysts has been applied to biodiesel fuel production, there are several drawbacks to this approach, including saponification reaction occurs, the need for removal of catalyst, and.difficulties of this purity process at the end makes biodiesel price become expensive. In this paper, a new method is developed by replacing alcohol reaction route to non-alcohol reaction route. Methanol as acyl acceptor would be substituted by methyl acetate for biodiesel production. The result of this research shows that the highest biodiesel concentration is 3.0764 (mol/L) which’s obtained from Porcine Pancreatic as biocatalyst. However, the highest % yield biodiesel formed is 59.08 % achieved from lipase in suspension form as biocatalyst with molar rasio oil to methyl acetat is 1:12.
Depok: Fakultas Teknik Universitas Indonesia, 2008
S52261
UI - Skripsi Open  Universitas Indonesia Library