Hasil Pencarian  ::  Simpan CSV :: Kembali

Abstrak :
ABSTRAK
Undenatured Collagen merupakan kolagen tidak terdenaturasi tipe II yang berasal dari tulang rawan sternum ayam. UC II mengandung beberapa asam amino, salah satunya yaitu hidroksiprolin. Hidroksiprolin merupakan salah satu asam amino sekunder yang merupakan turunan dari prolin yang terdapat pada kolagen. Penelitian ini bertujuan untuk memperoleh metode yang valid pada sediaan UC-II dengan menggunakan kromatografi cair kinerja tinggi dengan detektor fluoresensi. Senyawa hidroksiprolin merupakan senyawa yang tidak memiliki gugus kromofor sehingga perlu dilakukan derivatisasi menggunakan FMOC-Cl 9-Fluorenilmetoksikarbonil- klorida. Berdasarkan kondisi analisis optimum yang didapat senyawa dideteksi pada panjang gelombang eksitasi 255 nm dan emisi pada panjang gelombang 320 nm. Fase gerak yang optimum digunakan untuk analisis adalah larutan dapar asetat pH 4,2 -asetonitril 60:40 dengan laju alir 1,0 mL/menit. Metode yang diperoleh valid dengan linearitas y = 3249704x 141945072; nilai r=0,9994 pada rentang 4-15 ppm. Hasil LOD yaitu 0,49 dan LOQ 1,64. Hasil menunjukkan kadar rata-rata hidroksiprolin adalah 98,66, 99,12, dan 99,85.

---

ABSTRACT
Undenatured Collagen UC II is a non denatured collagen type II which derived from chicken sternum cartilage. UC II contains several amino acids, one of which is hydroxyproline. Hydroxyproline is one of the secondary amino acids that is derived from the proline contained in collagen. Hydroxyproline is a compound that does not have chromophore group so it has to be derivatived first using FMOC Cl 9 Fluorenylmetoxycarbonyl chloride. This study aimed to obtain a valid method on UC II preparations using high performance liquid chromatography with fluorescence detector. The optimal wavelength for hydroxyproline analysis was 255 nm for excitation and 320 for emission. The optimum mobile phase used for the analysis was buffer acetate pH 4,2 acetonitrile 60 40 with a flow rate 1.0 mL min. The obtained method was valid with linearity y 3249704x 141945072 value r 0.9994 in the range of 4 15 ppm. The result of LOD is 0,49 and LOQ 1,64. The results showed the average level of hydroxyproline were 98,66, 99,12, and 99,85.

Abstrak :
Kolagen merupakan protein yang berbentuk triple helix. Kolagen pada membran cangkang telur memiliki stabilitas suhu yang cukup rendah, yaitu sekitar 55^oC, sehingga dalam pengeringannya lebih umum digunakan metode liofilisasi. Pada penelitian ini, dilakukan optimalisasi proses pengeringan kolagen dengan metode pengeringan lain yaitu dengan menggunakan oven vakum skala laboratorium dengan tujuan untuk mengurangi biaya produksi. Ekstraksi kolagen dari membran cangkang telur ayam dilakukan dengan menggunakan NaOH 0,1 N pada tahap pre-treatment dan asam asetat 0,5 M pada tahap ekstraksi. Ekstrak kolagen akan melalui tahap pemisahan dengan sentrifugasi, pengendapan dengan NaCl; dan dimurnikan dengan membran dialisis. Ekstrak kolagen dikeringkan dengan oven vakum pada suhu 45^oC; 40^oC; dan 35^oC. Parameter yang digunakan untuk menentukan proses pengeringan yang optimal adalah waktu pengeringan, laju pengeringan, dan kadar total kolagen. Suhu 45^oC memberikan hasil waktu pengeringan paling cepat, yaitu 11-12 jam. Kadar kolagen dianalisis dengan Kromatografi Cair Kinerja Tinggi menggunakan kolom Purospher® C18 dan detektor fluoresensi. Kondisi analisis dilakukan pada panjang gelombang eksitasi 255 nm dan emisi 320 nm. Komposisi fase gerak dapar asetat (pH 4,2) dan asetonitril (60:40) dengan laju alir 0,8 ml/menit. Kadar rata-rata total kolagen yang diperoleh pada sampel dengan suhu pengeringan 45^oC; 40^oC; dan 35^oC adalah 2,3517%; 2,2427%; dan 1,9209%.

---

Collagen is a triple helix shaped protein. Collagen from chicken eggshell membrane has a low thermal stability compared to other collagen source, around 55^oC, hence the drying method to obtain collagen is usually by lyophilization. In this study, collagen is dried using vacuum oven laboratory scale to reduce the production cost. Extraction of collagen from chicken eggshell membrane is done using NaOH 0.1 N in pretreatment stage and acetate acid 0.5 M for extraction. Collagen extract is then centrifugated to separate the collagen molecule, precipitated using NaCl, and purificated using the dialysis membrane. Collagen extract dried using vacuum oven at three different temperature, 45^oC; 40^oC; and 35^oC. Optimalization of the drying process is analyzed by observing the drying time, drying rate, and total collagen content obtained. The shortest drying time is 11-12 hours on 45^oC. Collagen analyzed using High Pressure Liquid Chromatography with fluoresence detector using Purospher® C18 column, exitation and emission wavelength at 255 nm and 320 nm, mobile phase composition of acetate buffer (pH 4.2) and acetonitrile (60:40), and flow rate 0.8 ml/min. Average total collagen content obtained from sample of drying temperature of 45^oC; 40^oC; and 35^oC are 2.3517%; 2.2427%; and 1.9209%.

Abstrak :
Dalam jangka waktu satu tahun, Indonesia dapat menghasilkan 33.000 hingga 39.000 ton limbah cangkang telur bebek. Jumlah limbah cangkang telur bebek yang besar memiliki potensi untuk diolah menjadi sesuatu yang bernilai ekonomis dan menciptakan nilai baru dengan memanfaatkan membrannya untuk produksi kolagen. Penelitian ini bertujuan untuk memperoleh metode ekstraksi yang optimum dengan menggunakan dua faktor utama sebagai variasi kondisi perlakuan dan memperoleh kadar kolagen dengan menganalisis senyawa hidroksiprolin pada membran cangkang telur bebek. Variasi tersebut yaitu suhu (4°C dan 22-23°C) dan kondisi dengan adanya pengadukan dan tanpa adanya pengadukan. Pada proses pre-treatment, membran direndam menggunakan NaOH 0,1 M dan ekstraksi dilakukan dengan tiga cara yaitu ekstraksi menggunakan larutan asam asetat 0,5 M, menggunakan larutan enzim pankreatin 4NF 0,1%, dan menggunakan larutan keduanya. Tahap selanjutnya untuk mendapatkan kolagen padat dilakukan proses freeze drying. Sampel kolagen padat kemudian diderivatisasi menggunakan FMOC-CI (9-Fluorenilmetoksikarbonil klorida). Sampel dianalisis dengan kromatografi cair kinerja tinggi menggunakan kolom C18 dan detektor fluoresensi pada panjang gelombang eksitasi 255 nm dan emisi 320 nm. Fase gerak yang digunakan untuk analisis adalah larutan dapar asetat (pH 4,2) – asetonitril (60:40) dengan laju alir 0,8 mL/menit. Hasil penelitian menunjukkan ekstraksi dengan larutan asam asetat 0,5 M pada suhu 4°C tanpa adanya pengadukan merupakan metode yang optimum, sehingga diperoleh rendemen kolagen sebesar 1,284% dan kadar rata-rata kolagen 1,9488%.

---

Within the span of a year, Indonesia has the capability to produce 33,000 to 39,000 tons of duck eggshell waste. A large amount of duck eggshell waste has the potential to be processed into something of economic value as well as generating new value by utilizing the membrane for collagen production. The aimed of this study was to obtain the optimum extraction method by the use of two main factors as variations in the treatment conditions and quantified collagen content by analyzed hydroxyproline in duck eggshell membrane. These variations include temperatures (4°C and 22-23°C) along with conditions, namely, with and without stirring. During the pre-treatment processed, the membranes were soaked using 0.1 M NaOH, and the extraction was carried out in three ways, by using 0.5 M acetic acid solution, 0.1% NF pancreatic enzyme solution, and both solutions. The next step in the formation of solid collagen was the freeze drying process. Solid collagen samples were then derivatized by using FMOC-CI (9-Fluorenylmethoxycarbonyl chloride). The samples were analyzed by high performance liquid chromatography used column C18 and fluorescence detector at excitation wavelength of 255 nm and emission wavelength of 320 nm. The mobile phase used for the analysis was acetate buffer (pH 4.2) - acetonitrile (60:40) with a flow rate of 0.8 mL/min. The results showed that extraction with 0.5 M acetic acid solution at 4°C without the presence of stirring was the optimum method. The collagen yield was 1.284% with average collagen content was 1.9488%.

Abstrak :
ABSTRACT
Gelatin merupakan hidrokoloid yang banyak digunakan pada makanan. Komposisi asam amino pada gelatin berbeda tergantung sumber jaringan hewan tetapi terkandung glisin, prolin, dan hidroksiprolin dalam jumlah besar. Penelitian ini bertujuan untuk mengisolasi, mengetahui karakteristik gelatin dari kulit babi, dan memperoleh kondisi analisis optimum untuk penetapan kadar asam amino glisin, prolin dan hidroksiprolin pada gelatin babi. Isolasi gelatin dari kulit babi menggunakan asam asetat 0,5 M dalam proses pretreatment dan diekstraksi menggunakan akuades pada suhu 550C selama 3 jam dengan suhu pengeringan 600C. Pada ekstrak gelatin dilakukan analisis karakterisasi seperti pengamatan organoleptis, uji FTIR, kadar air, kadar abu dan uji viskositas. Hasil optimasi metode analisis untuk penetapan kadar asam amino glisin, prolin, dan hidroksiprolin pada gelatin kulit babi menggunakan kromatografi cair kinerja tinggi dengan detektor fluoresensi dilakukan pada panjang gelombang eksitasi 265 nm dan emisi 320 nm, komposisi fase gerak dapar asetat-asetonitril 55:45 dengan laju alir 0,8 ml/menit dan menggunakan kolom yang digunakan yaitu C18 dengan panjang kolom 250 mm, diameter dalam 4,6 mm, dan ukuran partikel 5 mm serta dilakukan derivatisasi menggunakan pereaksi 9-Fluorenilmetoksikarbonil-klorida. Hasil analisis menunjukkan kadar rata-rata glisin, prolin, dan hidroksiprolin pada sampel gelatin babi adalah 28,571 0,74, 19,236 0,48, dan 12,886 0,33.

---

ABSTRACT
Gelatin is an important hydrocolloid which has been widely used in food applications. The amino acid composition in gelatin are different from one source to another but always consists of large amounts of glycine, proline, and hydroxyproline. This study aimed to isolate gelatin, determined characteristic and optimum analysis condition gelatin of porcine skin. The porcine gelatin was isolation by acetic acid 0,5 M for pretreatment and aquadest at 550C for 3 hours with drying at 600C. The extract were evaluate with organoleptic test, FTIR, moisture assay, ash assay and viscosity test. The result of optimum analysis condition for the determination of glycine, proline, and hydroxyproline levels in porcine gelatin using high performance liquid chromatography with fluorescence detector at excitation wavelength 265 nm and emission 320 nm, mobile phase composition acetic buffer acetonitrile 55 45 with flow rate 0,8 ml min and was used C18 column with a length of 250 mm, an inner diameter of 4.6 mm, and the particle size 5 mm. Derivatization amino acids using reagent 9 fluorenymethyl chloroformate chloride FMOC Cl . The results showed average levels of glycine, proline, and hydroxyproline in porcine gelatin was 28,571 0,74 , 19,236 0,48 , and 12,886 0,33.

Abstrak :
ABSTRAK
Gelatin adalah suatu protein yang dihasilkan dari kolagen dengan cara hidrolisis asam atau basa. Komposisi dan susunan asam amino pada gelatin berbeda tergantung tiap sumber jaringan hewan tetapi selalu terkandung glisin, prolin, dan hidroksiprolin dalam jumlah yang besar. Penelitian ini bertujuan untuk mengisolasi gelatin, mengetahui karakteristik gelatin dari kulit sapi dan memperoleh metode analisis yang optimum untuk penetapan kadar asam amino glisin, prolin, dan hidroksiprolin pada gelatin sapi. Kulit sapi dihidrolisis menggunakan natrium hidroksida 2 , suhu ekstraksi 70 C selama 3 jam dan suhu pengeringan 60 C. Pada ekstrak gelatin sapi dilakukan evaluasi uji meliputi uji organoleptis, analisis spektrum FTIR, pH, kadar abu, kadar air, dan viskositas. Hasil optimasi metode analisis untuk penetapan kadar asam amino glisin, prolin, dan hidroksiprolin pada gelatin sapi menggunakan Kromatografi Cair Kinerja Tinggi dengan detektor fluoresensi pada panjang gelombang eksitasi 265 nm dan emisi 320 nm, komposisi fase gerak dapar asetat-asetonitril 55:45 dengan laju alir 0,8 mL/menit dan menggunakan kolom C18 dengan panjang kolom 250 mm, diameter dalam 4,6 mm, dan ukuran partikel 5 mm, serta dilakukan derivatisasi menggunakan pereaksi 9-Fluorenilmetoksikloroformat-klorida FMOC-Cl . Hasil menunjukkan kadar rata-rata glisin, prolin, dan hidroksiprolin pada sampel gelatin sapi adalah 25,10 0,09 , 14,28 0,11 , dan 13,50 0,05.

---

ABSTRACT
Gelatin is a protein derived from partial hydrolysis of collagen either with acid or alkali. The amino acid composition and its sequences in gelatin are different from one source to another, but always consist of large amount of glycine, proline and hydroxyproline. This study aimed to isolate gelatin, determined characteristic and obtain analytical methods are optimum for the determination of glycine, proline, and hydroxyproline levels in bovine gelatin. Bovine hide is hydrolyzed using 2 sodium hydroxide, extraction temperature at 70 C for 3 hours and drying temperature at 60 C. The gelatin extract were evaluate with organoleptic test, FTIR analysis, pH, ash content, moisture content, and viscosity. The result of optimum analysis condition for the determination of glycine, proline, and hydroxyproline in bovine gelatin using high performance liquid chromatography HPLC with fluorescence detector at excitation wavelength 265 nm and emission 320 nm, mobile phase composition acetic buffer acetonitrile 55 45 with a flow rate 0,8 mL min and was used C18 column with a length of 250 mm, an inner diameter of 4.6 mm, and the particle size 5 mm. Derivatization amino acids using reagent 9 fluorenymthylchloroformate cloride FMOC Cl. The results showed average levels of glycine, proline, and hydroxyproline in bovine gelatin were 25.10 0.09 , 14.28 0.11 , and 13.0 0.05.

Abstrak :
ABSTRAK
Kolagen merupakan jenis protein fungsional yang tersusun dalam bentuk triple helix, kandungan asam amino yang paling banyak dalam kolagen yaitu glisin, prolin, dan hidroksiprolin. Pada penelitian ini bertujuan untuk mengisolasi, memurnikan, dan mengetahui karakteristik kolagen hasil isolasi dari tendon sapi serta pencarian kondisi analisis optimum untuk memperoleh kadar glisin, prolin, dan hidroksiprolin. Metode isolasi kolagen yang dilakukan adalah menggunakan NaOH 0,1 N sebagai langkah pre-treatment, asam asetat 0,5 M untuk proses ekstraksi, salting out dengan NaCl 0,9 M, kemudian dilakukan sentrifugasi dan proses dialisis sebagai proses pemurnian, lalu freeze drying untuk mendapatkan hasil kolagen padat. Karakterisasi kolagen yang dilakukan yaitu uji organoleptis, pH, kadar air, kadar abu, viskositas, gugus fungsi, dan pewarnaan Casson rsquo;s trichrome. Selanjutnya kolagen dihidrolisis dengan HCl 6 N selama 24 jam, serta dilakukan proses derivatisasi menggunakan pereaksi 9-Fluorenimetoksikarbonil klorida FMOC-Cl . Kemudian kolagen dianalisis dengan kromatografi cair kinerja tinggi dengan kolom C18 dan detektor fluoresensi pada panjang gelombang eksitasi 265 nm, dan emisi 320 nm. Fase gerak yang digunakan adalah dapar asetat pH 4,2 ndash; Asetonitril 55:45 dengan laju alir 0,8 mL/menit. Berdasarkan hasil yang didapat menunjukkan kadar rata-rata glisin 33,247 0,20 , prolin 11,867 0,20 , dan hidroksiprolin 10,51 0,23.

---

ABSTRAK
Collagen is a type of functional protein that is composed of the triple helix form, the most abundant amino acids in collagen are glycine, proline, and hydroxyproline. In this study, collagen was isolated, purified, and characterized from bovine tendon, then determined of the optimum condition analysis to obtain glycine, proline, and hydroxyproline. Collagen isolation process used NaOH 0.1 N as a pretreatment, acetic acid 0.5 M as extraction process, salting out process with NaCl 0.9 M, centrifugation and dialysis process to purification , and then freeze drying as the final stage. The characterization test of collagen include organoleptic, pH, moisture content, viscosity, ash content, FTIR analysis, and staining Casson 39 s trichrome. Then, collagen was hydrolyzed using HCL 6 N for 24 hours, and derivatized using 9 Fluorenymethoxycarbonil chloride FMOC Cl . After that, collagen was analyzed using high performance liquid chromatography HPLC with C 18 column and fluorescence detector at excitation wavelength of 265 nm, emission wavelength of 320 nm. Mobile phase used acetic buffer pH 4.2 ndash Acetonitrile 55 45 with flow rate 0.8 mL minute. The results showed average contents of glycine 11.867 0.20 , proline 33.247 0.20 , and hydroxyproline 10.51 0.23

Abstrak :
ABSTRAK
Kolagen merupakan bahan baku tinggi protein, dimana hampir semua asam amino terkandung didalamnya dengan kandungan terbesarnya adalah glisin, prolin, dan hidroksiprolin. Pada penelitian ini, kolagen diisolasi, dimurnikan, dan dikarakterisasi dari kulit babi Sus scrofa domesticus , kemudian dilakukan pencarian kondisi analisis optimum untuk mendapatkan metode penetapan kadar asam amino glisin, prolin, dan hidroksiprolin pada sampel kolagen kulit babi. Metode terbaik untuk mengisolasi kolagen dari kulit babi menggunakan perendaman dalam NaOH 0,1 M dan diekstraksi dengan asam asetat 0,5 N, dipresipitasi dengan NaCl 0,9M kemudian disentrifugasi, dialisis sebagai proses pemurnian, dan terakhir di freeze-drying untuk memperoleh bentuk padatnya. Karakterisasi yang dilakukan meliputi uji organoleptis, pH, analisis gugus fungsi, kadar air, kadar abu, viskositas, dan pewarnaan Casson rsquo;s trichrome pada jaringan kolagen. Selanjutnya kolagen dihidrolisis dengan HCl 6N selama 24 jam lalu diderivatisasi menggunakan pereaksi 9-Fluorenilmetoksikarbonil klorida FMOC-Cl . Sampel selanjutnya dianalisis menggunakan kromatografi cair kinerja tinggi KCKT dengan kolom C-18 dan detektor fluoresensi pada panjang gelombang eksitasi 265 nm dan panjang gelombang emisi 320 nm. Fase gerak yang digunakan dapar asetat pH 4,2 -asetonitril 55:45 dengan laju alir 0,8 mL/menit. Hasil menunjukkan kadar rata-rata glisin, prolin, hidroksiprolin berturut-turut adalah 33,663 0,215 ; 12,333 0,128 ; dan 11,303 0,354.

---

ABSTRACT
Collagen is a high protein feedstock with almost all amino acids are contained in it, but the greatest content of all are glycine, proline, and hydroxyproline. In this study, collagen was isolated, purified, and characterized from porcine skin Sus scrofa domesticus , then determination of the optimum conditions analysis on amino acid in collagen were performed to obtain a method for determination of glycine, proline, and hydroxyproline content in porcine skin collagen samples. The best method to isolate collagen was using 0.1 M NaOH, extracted with 0.5 N Qacetic acid, precipitated with 0.9M NaCl, then collagen was centrifuged, dialysed to purification, and freeze dryed to get the solid form. The characterization tests includes organoleptic, pH, Fourier Transform Infra Red analysis, moisture content, ash content, viscosity, and Casson 39 s trichrome staining on collagen tissue. After that, collagen was hydrolized using HCl 6N for 24 hours then derivatized using 9 Fluorenylmethylcarbonyl chloride. Collagen was analyzed using high performance liquid chromatography HPLC with C 18 column and fluorescence detector at excitation wavelength of 265 nm and emission wavelength of 320 nm. Mobile phase used was acetic buffer pH 4.2 acetonitrile 55 45 with flow rate 0.8 mL min. The results showed average contents of glycine, proline, and hydroxyproline were 33,663 0,215 12,333 0,128 and 11,303 0,354.