Hasil Pencarian  ::  Simpan CSV :: Kembali

Abstrak :
ABSTRAK
Enzim α-glukosidase (EC. 3.2.1.20, α-D-glukosida glukohidrolase) adalah enzim terikat membran yang terdapat pada epitel usus halus dan berperan pada pencernaan karbohidrat makanan yang memecah karbohidrat menjadi glukosa. Enzim ini diperlukan pada pencarian senyawa analog sebagai inhibitor enzim tersebut dalam rangka penemuan obat Diabetes Melitus tipe dua. Pada penelitian ini, sebagai sumber enzim digunakan beras baru, beras lapuk, dan dedak dari tiga varietas, yaitu Sarinah, IR 64, dan IR 46. Beras baru, beras lapuk, dan dedak selanjutnya dibuat menjadi ekstrak kasar enzim tepung beras baru, tepung beras lapuk, dan tepung dedak. Hasil penelitian menunjukan bahwa dari sembilan ekstrak kasar enzim, tepung beras lapuk IR 46 menunjukan aktivitas tertinggi yaitu 90,3 mU/mL. Aktivitas tertinggi ditemukan pada tingkat kejenuhan 20-50% pada fraksinasi dengan ammonim sulfat sebesar 228,2 mU/mg. Enzim hasil dialisis memiliki aktivitas spesifik 238,9 mU/mg dan pH optimum 5,00. Enzim α-Glukosidase dari beras lapuk IR 46 memiliki nilai Km = 5,17 mM dan Vmax =0,55 mM/menit. Hasil uji logam menunjukkan bahwa merupakan aktivator enzim α-glukosidase sedangkan berperan sebagai inhibitornya. Pada uji inhibisi, quersetin dan ekstrak buah mahkota dewa dengan kadar 1% menyebabkan persen inhibisi tertinggi masing-masing sebesar 19,84% dan 28,20%.

---

ABSTRACT
The enzyme α-glucosidase (EC.3.2.1.20, α-D-glukohidrolase) is a membrane bound enzyme found in intestinal ephitelium and plays role in carbohydrate digestion cleavaging carbohydrate into glucose. This enzyme is needed to find analogous compound as inhibitor of this enzyme in the context of drug exploration for Diabetes Mellitus type two. In this study, the sources of the enzyme used are new rice, moldy rice, and rice bran that for each from three varieties of rice: Sarinah, IR 64, and IR 46. Those nine sources of the enzyme was made into crude enzyme of new rice flour, moldy rice flour, and rice bran flour. The result showed that moldy rice flour IR 46 had the highest activity to be 90,3 mU/mL. The highest activity in fractionation with ammonium sulphate was founded in saturation level of 20-50% to be 228,2 mU/mg. In dialysis, the enzyme had the specific activity to be 238,9 mU/mg and pH optimum was 5,00. α-glucosidase from moldy rice IR 46 had Km value = 5,17 mM and Vmax value = 0,55 mM/minute. The result in metal assay showed that Mg2+ and Mn2+ were activator of α-Glucosidase whereas Co2+ and Zn2+ acted as inhibitor. Mahkota Dewa fruit extract and Quersetin caused the highest percent of inhibition in 1% for each 19.84% and 28,20%.

Abstrak :
Tujuan dari penelitian ini adalah untuk mengamati interaksi molekular antara alfa glukosidase dari Saccharomyces cerevisiae dengan senyawa turunan sinamamid yang disintesis dari asam sinamat. Dalam penelitian ini, senyawa turunan sinamamid disintesis dan dievaluasi untuk penghambatan alfa glukosidase. Struktur senyawa yang disintesis diidentifkasi dengan IR, H-NMR, C-NMR dan Mass Spektral. Semua senyawa turunan sinamamid menunjukkan penghambatan potensial yang lebih unggul dari bahan awal. Tiga belas senyawa turunan sinamamid menunjukkan aktivitas alfa glukosidase dengan nilai IC50 0,71-4,0 mM dengan standar 1-deoksinojirimisin dan akarbosa IC50 =0,97 mM dan IC50=1,78 mM . Studi molecular docking dilakukan untuk mengeksplorasi interaksi pengikatan kandidat turunan sinamamid dengan enzim alfa glukosidase.

---

The aim of this study was to observe molecular interactions between alpha glucosidase from Saccharomyces cerevisiae with cinamamide derivatives which were synthesized by amidation of cinnamic acid. In this study, a series cinamamide derivatives was synthesized and evaluated for alpha glucosidase inhibitory. The structure of synthesized compounds were characterized by IR, H NMR, C NMR and Mass Spectral analysis. All compound cinamamide derivatives showed a potent inhibition superior to the starting material. Thirteen compounds showed alpha glucosidase activity with IC50 value of 0.71 4.02 mM with the standard 1 deoxynojirimycin and acarbose IC50 0,97 mM and IC50 1.78 mM, respectively . Molecular docking studies were carried out to explore the binding interactions of cinnamamide derivative candidates with enzyme alpha glucosidase.