Hasil Pencarian  ::  Simpan CSV :: Kembali

Abstrak :
ABSTRAK
Ruang Lingkup dan Cara Penelitian: Banyak senyawa diketahui dapat mempengaruhi aktivitas enzim mikrosom hati. Pengaruh doksazosin - suatu obat antihipertensi baru - terhadap aktivitas mikrosom hati belum diketahui. Untuk itu dilakukan penelitian efek pemberian doksazosin (D), i.p. terhadap kecepatan metabolisme aminopirin pada model perfusi hati tikus ex vivo, dibandingkan dengan pemberian fenobarbital (F) dan NaCl. (N). Juga dilakukan pemeriksaan pengaruh-penambahan doksazosin (FD) dan simetidin (FS) pada kelompok F.

Tiap kelompok terdiri dari 6 ekor tikus jantan galur Wistar. Perfusi dilakukan secara resirkulasi dengan larutan dapar Krebs- Henseleit sebagai cairan perfusat, yang dijenuhkan dengan campuran gas 95% 02: 002 5% (v/v). Kadar aminopirin pada cairan perfusi diperiksa dengan metode Brodie dan Axelrod. Diukur pula berat hati; kadar GPT pada serum, perfusat awal dan akhir; serta penyerapan tripan biru oleh inti sel hati. Kecepatan metabolisme aminopirin dinyatakan dengan nilai slope dari garis regresi penurunan kadar aminopirin dalam perfusat.

Hasil dan Kesimpulan: Berat badan tikus, kecepatan aliran perfusi serta nilai GPT serum, perfusat awal dan akhir dari kelima kelompok tidak berbeda bermakna. Tidak ada inti sel hati yang menyerap tripan biru pada semua sediaan histopatologik. Berat hati rata-rata kelompok D (5,78 g) tidak berbeda bermakna dengan kelompok N (5,60 g), sedangkan kelompok F (7,93 g), FS (8,03 g) dan FD (8,05 g) berbeda sangat bermakna dengan kelompok N (p <0,001). Perbandingan nilai slope yang diuji dengan i "comparison of slopes", ternyata slope kelompok D (-4,17x10 ) tidak berbeda dengan kelompok N (-37x10 ), tetapi berbeda bermakna dengan kelompok F (-8,56x10-) (p < 0,001). Slope kelompok Fl (-7,84xlO-'i berbeda bermakna dengan kelompok FS (-4,67x10 ) (p <0,01 tetapi tidak berbeda dengan kelompok F.

Dan hasil tersebut dapat disimpulkan bahwa doksazosin tidak bersifat induktor maupun inhibitor terhadap metabolisme aminopirin oleh enzim mikrosom hati pada percobaan perfusi hati tikus ex vivo.

---

ABSTRACT
The Effects Of Doxazosin On Aminopyrine Meetabolism In Perfused Rat LiverScope and Method of Study: Several hundreds synthetic and naturally occurring compounds with diverse structures are now known to in-crease the activity of microsomal enzymes. The effect of doxazosin - a new antihypertensive agent - on microsomal enzymes activities has not yet been investigated. This study was carried out to deter-mine the effects of doxazosin (D) on microsomal enzymes compared to NaC1. (N) and phenobarbital. (F). In addition, the effect of the addition of doxazosin (FD) to F group compared to addition of cimetidine (FS) was also evaluated.

The experiment was carried out on male rats of the Wistar strain; each group consists of 6 animals. Following treatment with the respective drugs, the livers were isolated and perfuse in a recalculating system with Krebs-Henseleit buffer, saturated with 95% 02 : 5% C02 (v/v,) at 37° C and pH 7.4. Aminopyrine was introduced into the perfusion medium, and its concentration measured at intervals during a 45-minute period by the method of Brodie and Axelrod. Additional measurements were: the liver weight; GPT activity in the serum and perfusate (initial and final); per-fusion flow rate; and try pan blue uptake by the hepatocytes.

Findings and Conclusions: There is no difference in body weight, per-fusion flow rate, and GPT activity in the serum and perfusates (initial and final) of the five groups. No trypan blue uptake by the hepatocytes was observed by microscopically analysis. There is no difference in total liver weight between the D group (5.78 g) and the N group (5.60 g), while the F group (7.83 g), FS group (8.03 g) and FD group (8.05 g) are significantly different compared to the N group (p <0.001). The rate of aminipyrine, metabolism rep-resented by slope of regression line of aminopyrine decreasing content in the perfusate against the time was tested by the comparison of slopes. The slope of the D. group (-4.7x10-) i not significantly different compared to the N group (3.87x10 ), but is significantly different to the F group (-8.56x10 ) (p <0.01). The slope of the FD group (-7.84x14 ) is significantly different compared to FS (-4.67x10-3) (p < 0.05), but is not significantly different compared to the F group.

Thus, it can be concluded that doxazosin is neither an inducers nor an inhibitor in the metabolism of aminopyrine by the liver microsomal enzyme in the isolated rat liver perfusion model.

Abstrak :
ABSTRAK
Nitrogen merupakan salah satu unsur makronutrien yang penting bagi bakteri, baik secara struktural maupun fungsional.

Penelitian ini bertujuan untuk mengetahui ada tidaknya pengaruh penambahan enam variasi sumber nitrogen, yaitu kombinasi ekstrak khamir dengan bakto-pepton, ekstrak khamir, bakto-pepton KNO3, (NH4)2SO4, dan urea dalam medium Pamatong modifikasi, terhadap aktivitas amilase bakteri termofil Bacillus sp. Th4, pada fermentasi 20 jam.

Aktivitas amilase bakteri pada enam variasi sumber nitrogen diuji dengan metoda Morgan & priest modifikasi. Pengukuran kadar gula pereduksi yang terbentuk dengan pereaksi DNS. Aktivitas amilase dinyatakan dalam unit/ml.

Hasil pengujian statistik menunjukkan ada pengaruh penambahan enam variasi sumber nitrogen terhadap aktivitas amilase bakteri. Perbedaan-rata-rata aktivitas amylase terjadi antara (NH4)2SO4. dengan KNO3, bakto-pepton, dan kombinasi ekstrak khamir dengan bakto-pepton, begitu pura antara urea dengan KNO3, bakto-pepton, dan kombinasi ekstrak khamir dengan bakto-pepton. Rata-rata aktivitas amilase bakteri yang maksimar, diperoleh dengan penambahan sumber nitrogen bakto-pepton. ABSTRACT

Abstrak :
ABSTRAK
Enzim amilase adalah enzim ekstraselular berfungsi menghidrolisis pasti menjadi unit-unit yang lebih sederhana. Aktivitas enzim tersebut dipengaruhi oleh beberapa faktor lingkungan, di antaranya adalah pH.

Peneiitian ini bertujuan meneliti pengaruh pH awal terhadap aktivitas amilase Bacillus sp. Th4 pada enam variasi pH awal, yaitu: 5,5; 6,0; 6,5; 7,0; 7,5 dan 8,0. Medium fermentasi menggunakan medium Pamatong dkk. Modifikasi. Pengujian aktivitas amilase dilakukan dengan metoda Morgan & Priest modifikasi. Pengukuran kadar glukosa dilakukan dengan pereaksi dinitrosalisilat. Aktivitas amilase dinyatakan dalam unit/mi.

Hasil perhitungan aktivitas amilase menunjukkan bahwa ada perbedaan aktivitas amilase Bacillus sp. Th4 pada pH awal 5,5 dengan kelima pH awal lainnya; pH awal 6,0 dengan pH awal 7,0, 7,5 dan 8,0. Aktivitas amilase Bacillus sp. Th4 tidak berbeda pada pH awal 6,0 dengan 6,5; pH awal 6,5 dengan pH awal 7,0, 7,5, dan 8,0; pH awal 7,0 dengan pH awal 7,5, dan 8,0; serta pH awal 7,5 dengan 8,0. Rata-rata aktivitas amilase Bacillus sp. Th4 tertinggi diperoleh pada pH awal 7,0. ABSTRACT

Abstrak :
ABSTRAK
Salah satu petuniuk infertilitas pada pria adalah menurunnya motilitas spermatozoa. Beberapa hasil penelitian telah membuktikan bahwa glikosida jantung pada konsentrasi tertentu dapat meningkatkan motilitas spermatozoa hewan secara in vitro.

Glikosida jantung yang digunakan dalam penelitian ini adalah bubuk digoksin yang dilarutkan ke dalam larutan Hanks, dengan konsentrasi 10 M, 10 M, 10-10M. Pengamatan terhadap motilitas spermatozoa dilakukan setelah aktu inkubasi berjalan 20 menit, 40 menit, 60 menit, dan 80 menit. Motilitas spermatozoa ditentukan dengan cara menghitung jumlah seluruh spermatozoa pada 10 lapangan pandang yang terpisah dan dilakukan secara acak.

Pada penelitian ini ingin diketahui konsentrasi terbaik dari ketiga konsentrasi digoksin tersebut yang dapat meningkatkan motilitas spermatozoa manusia secara in vitro dan waktu inkubasi terbaik untuk mempertahankan peningkatan motilitas tersebut.

Dari hasil penelitian ini diketahui bahwa digoksin dengan konsentrasi 10-8 M dan waktu inkubasi 40 menit adalah yang terbaik untuk meningkatkan motilitas spermatozoa manusia secara in vitro. ABSTRACT

Abstrak :
Sumber nitrogen yang digunakan oleh kapang dapat berbentuk asam amino, protein, dan urea. Sumber nitrogen tesar pengaruhnya terhadap produksi glukoami lase. Penelitian ini bertujuan untuk meneliti ada tidaknya pengaruh konsentrasi urea yang berbeda ternadap aktivitas glukoami lase Rhizopus arrliizus UICC 2, serta roeneliti konsentrasi yang paling baik bagi kapang tersebut untuk menghasilkan aktivitas glukoamilase yang maksimal pada kondisi fermentasi yang diberikan. Fengujian aktivitas glukoamilase dilakukan dengan metode Hisnisne dRR. modifikasi. Fengukuran kadar glukosa dilakukan dengan metode Somogyi-Helson. Hasil pengujian statistik menunjukkan adanya pengarun konsentrasi urea ternadap aktivitas glukoami lase R. arrblzus UICC 2 pada fermentasi 20 jam. Rata-rata aktivitas glukoami lase R. arrliizus mencapai nilai tertinggi pada medium dengan konsentrasi urea 0,13638X. Terdapat perbedaan rata-rata aktivitas glukoamilase R. arrfiizus UICC 2 pada fermentasi 20 jam, antara konsentrasi urea 0, 13638X dengan 0, OX, 0,04546X, 0, 09096X, 0, 18180X, O, 22728X, dan 0, 2727OX.

Abstrak :
Mikroorganisme memerlukan nutrien untuk pertvunbuhannya. Karbon merupakan salah satu makronutrien yang penting. Penelitian ini bertujuan untuk mengetahui ada tidaknya pengaruh konsentrasi glukosa yang ditambahkan pada medium Karow modifikasi, terhadap aktivitas protease Rhizopus oligosporus UICC 116, serta mengetahui konsentrasi glukosa yang terbaik untuk menghasilkan enzim protease yang optimal. Pengujian aktivitas protease dilakukan dengan metode Nishikawa dkk. dan Pourrat dkk. Aktivitas enzim dinyatakan dengan kemampuan enzim untuk menaikkan 1 skala absorbansi pada kondisi pengujian. Rata-^rata aktivitas protease R. oligosporus UICC 116 tertinggi pada medium dengan konsentrasi glukosa 3,0% (0,6072 unit/ml) dan yang terendah pada medium dengan konsentrasi glukosa 0,0% (0,3824 unit/ml). Hasil uji analisis variansi pada a = 0,005 secara statistik menunjukkan adanya pengaruh konsentrasi glukosa terhadap aktivitas protease R, oligosporus UICC 116. Perbedaan rata-rata aktivitas protease terjadi antara konsentrasi glukosa 0,0% dengan 2,0%, 2,5%, dan 3,0%; 0,5% dengan 2,0%, 2,5%, dan 3,0%; 1,0% dengan 2,5% dan 3,0%.

Abstrak :
ABSTRAK
Penggunaan mikroorganisme sebagai. sumber enzim dalam industri rneningkat, sehingga masih terus dicari strain-strain penghasil enzim yang baik. Bacillus sp. Th4 hasil isolasi dari Timur Tengah diuji aktivitas enzimnya pada suhu 45oC.

Pengujian aktivitas amilolitik dilakukan dengan mengukur kadar gula pereduksi yang terbentuk dengan menggunakan pereaksi DNS. Aktivitas proteolitik dilakukan dengan mengukur tingginya pencairan gelatin, sedangkan aktivitas lipolitik dilakukan dengan mengukur diameter zona bening yang terbentuk di sekitar koloni bakteri yang ditumbuhkan pada medium Tributirin Agar.

Hasil penelitian adalah, pada suhu 45oC: Bacillus sp. Th4 tidak memiliki aktivitas lipolitik, aktivitas proteolitik lemah, serta aktivitas amilolitik yang kuat. Hasil uji-t pada α=0,05 menunjukkan bahwa ada beda nyata antara aktivitas amilolitik pada suhu 45 dan 50°C. Pengukuran aktivitas amilolitik pada suhu 50°C menunjukkan bahwa aktivitas amilolitik lebih rendah daripada di suhu 45°C. ABSTRACT

Abstrak :
Enzim α-amilase merupakan enzim yang memecah ikatan 1,4 glukosidik pada pati. Produksi enzim saat ini masih di dominasi dengan fermentasi. Aktivitas enzim yang diproduksi dalam skala yang lebih besar (fermentor) perlu dilakukan optimasi karena sulitnya menjaga faktor faktor yang mempengaruhi kinerja proses fermentasi pada skala yang lebih besar. Pada penelitian ini dilakukan optimasi agitasi proses fermentasi pada fermentor 10 L dengan variasi agitasi 100 rpm, 150 rpm, dan 200 rpm. Pengujian dilakukan dengan analisis aktivitas enzim, jumlah sel dan gula reduksi. Agitasi optimum untuk produksi enzim α-amilase pada penelitian ini adalah agitasi 150 rpm. Aktivitas enzim α-amilase tertinggi terjadi pada jam ke 30 dengan aktivitas sebesar 38,96 U/ml. Hasil ini didukung oleh hasil pertumbuhan sel dimana pertumbuhan sel tertinggi terjadi pada 150 rpm di jam ke 30 degan populasi sel 1,27 × 107 sel. Profil pertumbuhan Bacillus amyloliquefaciens T1 stabil pada agitasi 150 rpm, pada agitasi 100 rpm terlihat sangat lambat, sedangkan pada agitasi 200 rpm pertumbuhan sel yang cepat termamati. ......α-Amilase is an enzyme that break down 1,4 glukosidic bonds of starch. Production of enzymes currently using dominate the fermentation. Enzyme activity produced in large scale fermentor need to be optimize due to the difficulty of keeping factors affecting fermentation performance in large scale fermentor. In this study the agitation optimization performed in 10 L fermentor with variation 100 rpm, 150 rpm, 200 rpm. Enzyme analysis performend with analysis of activity, cell, and reducing sugar. Agitation optimum for the production of α-amylase is 150 rpm. The highest enzyme activity is 38,96 U/ml at 30th hours. This result supported by cell observation which the highest cell growth in this study is at 30th with cell population is 1,27 × 107 sel. Bacillus amyloliquefaciens T1 growth profile stable at 150 rpm, at 100 rpm the growth profile stable but slowly, while at 200 rpm rapid cell growth observed.

Abstrak :
Saat ini penggunaan enzim semakin meningkat baik untuk penelitian maupun untuk industri Hal ini terjadi akibat kemajuan dalam berbagai bidang seperti teknologi fermentasi rekayasa genetika dan teknologi aplikasi enzim Salah satu jenis enzim yang sangat banyak digunakan dan berperan penting dalam aplikasi bioteknologi dan industri adalah enzim protease yang mana yang banyak digunakan adalah enzim papain Enzim papain merupakan enzim proteolitik hasil isolasi dari getah penyadapan buah papaya atau bisa juga berasal dari daun pohon pepaya Carica papaya L Di pasar sudah dijual enzim komersial merk ldquo Paya rdquo yang berfungsi sebagai pengempuk daging dengan harga yang murah akan tetapi enzim papain ini tidak murni dan tidak diketahui aktivitasnya Oleh karena itu penelitian ini bertujuan untuk menguji konsentrasi enzim papain dan kasein yang terlarut dengan menggunakan metode uji kadar protein Lowry Hasil dari percobaan pertama digunakan untuk percobaan kedua yaitu untuk mengukur dan mengetahui parameter parameter kinetika enzim yaitu Km dan Vmaks dari enzim papain ini Selain itu penelitian ini juga bertujuan untuk Didapatkan nilai Km dan Vmaks sebesar masing masing 248 68 ppm dan 1 514 ppm kasein menit.

---

The use of enzymes is increasing nowadays both for research and for industry This happens due to the advances in various fields such as fermentation technology genetic engineering and enzyme applications technology One kind of enzymes that is very widely used and plays an important role in biotechnology and industrial applications is a protease enzyme especially papain enzyme Papain enzyme is a proteolytic enzyme which is isolated from papaya fruit sap tapping or it could be derived from the leaves of papaya Carica papaya L Actually in the market there is already a commercial papain enzyme called Paya which serves as a meat tenderizer with a relatively cheap price but the enzyme papain was not pure and has unknown activity Therefore this study aims to examine the levels of dissolved papain enzyme and casein as the substrate by using the Lowry protein assay method The results from the first experiment are used for the second experiment which is to measure and determine the enzyme kinetics parameters Km and Vmax of that commercial papain enzyme with casein as the substrate From this research we found that the Km and Vmax of this commercial papain enzyme respectively 248 68 ppm dan 1 514 ppm casein minute.

Abstrak :
Latar belakang: Plasmodium falciparum merupakan salah satu parasit penyebab penyakit malaria yang menyerang manusia. Mitokondria P. falciparum memiliki perbedaan komponen dengan manusia terutama jenis enzim yang terlibat dalam rantai transpor elektron. Malat: kinon oksidoreduktase MQO adalah enzim fungsional yang bekerja dalam mengkatalisis konversi malat menjadi oksaloasetat yang dibutuhkan pada siklus asam sitrat. Elektron yang dihasilkan akan dimanfaatkan untuk pembentukan ATP melalui fosforilasi oksidatif. a-mangostin merupakan senyawa xanton utama yang berasal dari manggis, Garcinia mangostana Linn. Ekstrak kulit buah manggis dan a-mangostin diketahui memiliki efek antiplasmodium yang dibuktikan melalui penelitian in vitro. Metode: Enzim rekombinan PfMQO diekspresikan pada bakteri Eschericia coli BL21star DE3 . Fraksi membran E.coli yang mengikat enzim diisolasi menggunakan sentrifugasi kecepatan 104.000xg. Karakteristik enzim PfMQO ditentukan secara spektrofotometri dengan mengikuti kinetika reaksi enzim terhadap substrat malat dan ubikinon pada 600 nm. Aktivitas penghambatan ?-mangostin terhadap PfMQO diuji dengan mengikuti reduksi ubikinon pada panjang gelombang 278 nm. Uji konfirmasi aktivitas inhibisi ?-mangostin dilakukan terhadap kultur P. falciparum in vitro dan sel limfosit manusia. Hasil: PfMQO bekerja pada kondisi optimal di suhu 37 C dan pH netral. Enzim PfMQO yang terikat pada fraksi membran bakteri memiliki karakter nilai aktivitas spesifik sebesar 13,3890 ?mol/menit/mg, konstanta Michaelis-Menten Km untuk ubikinon sebesar 6,2090 0,6486 ?M dan Vmax sebesar 16,9600 0,5866 ?mol/menit/mg . Nilai konstanta Michaelis-Menten Km untuk malat sebesar 5,9960 0,3440 mM dan Vmax sebesar 16,4000 0,3838 ?mol/menit/mg . a-mangostin memiliki aktivitas penghambatan terhadap enzim PfMQO dengan nilai IC50 sebesar 1,7390 0,0077 M. Penghambatan a-mangostin terhadap enzim PfMQO di situs pengikatan malat dan ubikinon melalui mekanisme campuran dengan nilai konstanta inhibisi Ki masing-masing sebesar 2,3260 mM dan 1,6720 ?M. a-mangostin memiliki aktivitas penghambatan pertumbuhan terhadap kultur P. falciparum IC50 = 5,7060 1,0976 M . Uji toksisitas a-mangostin terhadap sel limfosit manusia memberikan nilai hambatan CC50 sebesar 11,3800 ?M. Evaluasi toksisitas ?-mangostin melalui nilai perhitungan SI didapatkan SI terhadap PfMQO sebesar 6,5440 dan kultur P. falciparum 1,9944. Kesimpulan: Enzim MQO dalam tubuh parasit P. falciparum dapat ditetapkan sebagai target pengobatan malaria dan a-mangostin berpotensi untuk dikembangkan sebagai antimalaria namun masih bersifat toksik bagi sel manusia.

---

Background Plasmodium falciparum is one of parasite causing malaria disease that attacks human. Mitochondria of P. falciparum has a different component with human especially enzyme that involve in electron transport chain. Malate quinone oxidoreductase MQO is functional enzyme which catalyze conversion of malate to oxaloacetate which needed in citric acid cycle. Generated electron will be utilized to form ATP through oxidative phosphorylation. a mangostin is a main xanton of mangosteen, Garcinia mangostana Linn. Mangosteen pericarp extract and a mangostin have been known in having antiplasmodial effect by in vitro study. Method PfMQO recombinant enzyme was expressed in bacteria Eschericia coli BL21star DE3 . E.coli membrane fraction that expressed enzyme were isolated using centrifugation 104.000 x g. Characterization of PfMQO were determined by spectrophotometry with following kinetic reaction of enzyme to malate and ubiquinone as substrate at 600 nm. Inhibition activity mangostin against PfMQO were assayed by following ubiquinone reduction at 278 nm. Confirmation test of mangostin inhibition activity were conducted againts Plasmodium falciparum culture in vitro and human lymphocyte cell. Results PfMQO has an optimum condition at 37 C and netural pH. PfMQO enzyme which bind on bacterial membrane fraction has a specific activity 13.3890 mol minutes mg, Michaelis Menten value Km for ubiquinone is 6.2090 0.6486 M and Vmax is 16.9600 0.5866 mol minutes mg . Michaelis Menten value Km for malate is 5.9960 0.3440 mM and Vmax is 16.4000 0.3838 mol minutes mg . mangostin has inhibition activity against PfMQO enzyme with inhibition concentration IC50 value of 1.7390 0.0077 M. Inhibition of mangostin to PfMQO at malate and ubiquinone binding site by mixed type inhibition with inhibition constant Ki values are 2.3260 mM and 1.6720 M, respectively. mangostin has inhibition activity to P. falciparum growth with IC50 value of 5.7060 1.0976 M. Toxicity value CC50 to human lymphocyte cells is 11.3800 M. Evaluation of mangostin toxicity based on SI with SI value to PfMQO of 6,5440 and to P. falciparum culture of 1,9944. Conclusion PfMQO enzyme in parasite P. falciparum body could be determined as malaria drug target and a mangostin is potential to be developed as antimalarial agent but still toxic for human cell.