Hasil Pencarian  ::  Simpan CSV :: Kembali

Hasil Pencarian

Ditemukan 4 dokumen yang sesuai dengan query
cover
Merisa Bestari Faiz
Abstrak :
Penggunaan biokatalis whole-cell merupakan cara yang potensial untuk menekan biaya katalis dalam produksi biodiesel yang dikatalis oleh lipase. Rhizopus oryzae dikultivasi menggunakan metode one-step dan two-step serta diimobilisasi dalam biomass support particle (BSP) dan bead kitosan-TPP. Whole-cell yang terimobilisasi pada BSP menghasilkan yield metil ester 11% (one-step) dan 12% (two-step). Sementara itu, yield metil ester yang dihasilkan whole-cell yang terimobilisasi pada bead kitosan-TPP adalah 23% (one-step) dan 22% (two-step). Model Michaelis-Menten yang digunakan mampu menggambarkan profil konsentrasi substrat dan produk yang dihasilkan. Nilai Km dan Vmax untuk whole-cell yang terimobilisasi pada BSP adalah 4 mol L-1, 0,05 mol L-1 jam-1 (one-step) dan 3 mol L-1, 0,04 mol L-1 jam-1 (two-step). Sementara itu, whole-cell yang terimobilisasi pada bead kitosan-TPP memiliki nilai Km dan Vmax yang sama, 0,3 mol L-1, 0,01 mol L-1 jam-1 yaitu meski dikultivasi dengan metode yang berbeda. ......Utilizing whole-cell biocatalyst is a potential way to reduce catalyst cost in biodiesel production using lipase as catalyst. Whole-cell of Rhizopus oryzae was cultivated by one-step and two-step method and was immobilized on Biomass Support Particles (BSPs) and chitosan-TPP bead. Immobilized whole-cells on BSPs produce 11% (one-step) and 12% (two-step) FAME yield. While, FAME yield produced by immobilized whole-cell in chitosan-TPP beads are 23% (one-step) and 22% (two-step). Kinetic model based Michaelis-Menten used was found to fit fairly the substrate and product concentration profile. Value of Km and Vmax for R. oryzae whole-cell immobilized on BSP are 4 mole L-1, 0.05 mole L-1 h-1 (one-step) and 3 mole L-1, 0.04 mol L-1 h-1 (two-step). While, for immobilized whole-cell in chitosan-TPP bead, the values are 0,3 mole L-1, 0,01 mole L-1h-1 and 0,2 mole L-1, 0,008 mole L-1h-1 for single-step and two-step respectively.
Depok: Fakultas Teknik Universitas Indonesia, 2013
T36738
UI - Tesis Membership  Universitas Indonesia Library
cover
Aerma Hastuty
Abstrak :
Studi tentang biotransformasi asetonitril menggunakan bakteri Gram positif yang diisolasi dari sedimen sungai yang sudah tercemar limbah industri di kawasan Cibinong, Jawa Barat telah dilakukan. Sebanyak 200 isolat bakteri telah diskrining aktivitasnya dalam mendegradasi senyawa nitril, dan didapatkan 2 isolat unggulan yaitu isolat 100A dan 100D. Hasil skrining pada medium mineral yang mengandung asetonitril dengan konsentrasi 100 mM, menunjukkan indikasi kuat bahwa bakteri tersebut mampu menghasilkan enzim nitril hidratase dan amidase. Akan tetapi, kedua bakteri tersebut tidak mampu tumbuh pada media yang mengandung benzonitril. Hasil ini didukung dengan data karakterisasi secara molekuler dengan menggunakan primer spesifik, dimana isolat 100A dan 100D secara positif mengandung gen penyandi α-nitril hidratase dan amidase. Pada posisi pertama susunan asam amino dari gen penyandi α-nitril hidratase terdapat perbedaan antara isolat 100A (Methionine 1) dan 100D (Glycine 1). Hasil identifikasi berdasarkan analisis filogenetik menggunakan sekuen 16S ribosomal DNA menunjukkan bahwa kedua bakteri ini memiliki kekerabatan yang sangat dekat dengan Rhodococcus qingshengii, R. baikonurensis dan R. erythropolis. Analisis pairwise nucleotide alignment menunjukkan bakteri 100A dan 100D memiliki susunan nukleotida yang lebih mirip dengan R. qingshengii, sehingga kedua isolat bakteri tersebut diberi nama Rhodococcus aff. qingshengii 100A dan Rhodococcus aff. qingshengii 100D. ...... Study of the biotransformation of acetonitrile using Gram-positive bacteria isolated from sediment of industrial waste contaminated river in Cibinong, West Java has been carried out. A total of 200 bacterial isolates were screened for their activity in degrading nitrile compounds of which two isolates with highest activity were selected for the molecular characterization. Screening of nitrile degrading enzymes using mineral medium 100 mM acetonitrile showed that isolates 100A and 100D capable of producing α-nitrile hidratase and amidase enzymes. However, both bacteria are unable to grow on media containing benzonitrile. These results were supported by molecular characterization using specific primers, where isolates100A and 100D positively contain genes encoding α-nitrile hidratase and amidase. There was a difference at the first position of amino acid composition of the gene encoding α-nitrile hidratase between isolates 100A (Methionine1) and 100D (Glycine1). Identification based on phylogenetic analysis using 16S ribosomal DNA sequences showed that the two bacteria have a very close relationship with Rhodococcus qingshengii, R. baikonurensis and R. erythropolis. Based on the analyses using pairwise nucleotide alignment, the nucleotide sequences of strain 100A and 100D more similar to R. qingshengii, therefore, these bacteria were named Rhodococcus aff. qingshengii 100A and Rhodococcus aff. qingshengii 100D.
Depok: Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam Universitas Indonesia, 2013
T35609
UI - Tesis Membership  Universitas Indonesia Library
cover
Heri Hermansyah
Abstrak :
Sintesis biodiesel menggunakan biokatalis merupakan proses alternatif yang banyak menarik perhatian untuk menggantikan proses konvensional yang menggunakan katalis alkali karena mempunyai keunggulan di proses separasi yang lebih mudah dan terhindarnya dari reaksi samping yang merugikan. Namun, biokatalis ini mudah terdeaktivasi oleh alkohol yang merupakan reaktan dalam reaksi sintesis biodiesel. Oleh karena itu, perlu dikembangkan metode baru yang mampu mempertahankan aktivitas dan stabilitas biokatalis selama reaksi berlangsung. Metode baru yang akan dikembangkan adalah dengan mengubah rute reaksi dari menggunakan alkohol ke rute reaksi yang tidak menggunakan alkohol. Rute reaksi non alkohol bisa dilakukan dengan cara mengganti alkil alkohol dengan alkil asetat yang sama-sama berfungsi sebagai pensuplai alkil. Pada makalah ini disajikan hasil penelitian sintesis biodiesel rute non alkohol menggunakan biokatalis Novozym 435. Dalam reaksi ini, metil asetat direaksikan dengan trigliserida dari minyak jelantah dalam reaktor batch. HPLC digunakan untuk menganalisa reaktan dan produk. Hasil penelitian ini menunjukan Novozym 435 mampu mengkonversi trioleat sebesar 93.24% pada kondisi konsentrasi biokatalis sebesar 4% wt substrat, rasio mol minyak/alkil sebesar 1/12 selama 50 jam reaksi. Uji stabilitas menunjukkan bahwa biokatalis terimobilisasi ini masih memiliki aktivitas untuk tiga kali siklus reaksi. Model Kinetika berbasis mekanisme Michaelis-Menten mampu menggambarkan reaksi ini dengan ditandai hasil fitting yang cukup memuaskan dengan hasil eksperimen.
Synthetic biodiesel using biocatalyst is an emerging and attracting alternative process to replace the conventional process. However, biocatalyst is easy to be deactivated by alcohol, which is a reactant in biodiesel synthesis reaction. Therefore, it is needed to develop new method to maintain the activity and stability of the biocatalyst during reaction. New method to be developed is by changing the reaction route which is using alcohol to the reaction route which is not using alcohol. Route reaction of non alcohol can be done by changing the alkyl alcohol with alkyl acetate. Both have the same function as alkyl supply during the reaction. In this paper, the research results of the synthesis biodiesel via route of non alcohol using biocatalyst Novozym 435 are presented. In this reaction, methyl acetate is reacted with triglyceride from used fried oil in batch reactor. The reactants and products were analyzed using HPLC. The Results showed that Novozym 435 can convert trioleat up to 93.24% under the condition of 4% wt substrate of the biocatalyst concentration, oil/alkyl mole ratio equal to 1/12 in 50 hour reaction. Stability test indicate that the activity of the immobilized biocatalyst still remain after three reaction cycles.
Depok: Fakultas Teknik Universitas Indonesia, 2008
AJ-Pdf
Artikel Jurnal  Universitas Indonesia Library
cover
Nining Arini
Depok: Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam Universitas Indonesia, 2005
T39464
UI - Tesis Membership  Universitas Indonesia Library