Hasil Pencarian  ::  Simpan CSV :: Kembali

"Ligan 4',4'''-Bis(2-thiophenyl)-2,2':6',2'':6'',2''':6''',2''''-quinquepyridine telah berhasil disintesis melalui metode Krӧhnke. Hasil yang diperoleh berupa endapan sebesar 56,21% kemudian dikarakterisasi menggunakan spektrometer NMR, spektrofotometer IR dan spektrofotometer UV-Visible. Aplikasi ligan sebagai fluorosensor untuk logam berat dilakukan dengan menggunakan spektroflurometer. Hasil studi menunjukkan bahwa ligan dapat dijadikan fluorosensor tipe on-off untuk ion Pb2+ karena penambahan ion ini menyebabkan penurunan intensitas fluoresens dan pergeseran puncak emisi maksimum ligan. Ligan dapat mendeteksi ion Pb2+ pada konsentrasi 5x10-8 M. Pergeseran puncak maksimum ligan sebesar 20 nm menunjukkan terbentuk kompleks antara ligan dan ion logam. Hasil ini didukung oleh data spektrofotometer UV-Vis terbentuknya kompleks ditandai munculnya puncak baru pada daerah 370 nm. Ligan juga dapat dijadikan sebagai fluorosensor tipe off-on untuk ion Cd2+ karena penambahan ion ini menyebabkan peningkatan intensitas fluoresensi seiring meningkatnya konsentrasi ion Cd2+. Ligan mampu mendeteksi ion Cd2+ dengan konsentrasi 5x10-8 M karena ligan masih memberi respon dengan intensitas 6 %. Pergeseran puncak emisi maksimum ligan sebesar 10 nm menunjukkan terbentuk kompleks antara ligan dan ion logam. Hasil ini didukung oleh data spektrofotometer UV-Vis terbentuknya kompleks ditandai munculnya puncak baru pada daerah 370 nm.

---

Ligand 4',4'''-Bis(2-thiophenyl)-2,2':6', 2'': 6'', 2'' ': 6''', 2''''-quinquepyridine have successfully synthesized by Krӧhnke method. Results obtained in the form of precipitate was 56.21%, and then characterized using NMR spectrometers, spectrophotometers IR and UV-Visible. Application ligands for heavy metal as fluorosensor done using spectroflurometer. The study results showed that the ligands can be used as an on-off type fluorosensor for Pb2+ ions due to the addition of these ions causes a decrease in fluorescence intensity. Ligand can detect Pb2+ ions at a concentration of 5x10-8 M. The maximum emission peak shift of 20 nm showed ligand interaction between ligands and metal ions. This interaction support by study spectroscopy UV-Vis, there is new peak at 370 nm. Ligand can also be used as an off-on type fluorosensor for Cd2+ ions due to the addition of these ions causes an increase in fluorescence intensity on the concentration. Ligand is able to detect Cd2+ ions with a concentration of 5x10-8 M for the ligand still responds at 6 %. Shift of the maximum emission peaks at 10 nm showed that ligand interaction between ligand and metal ions. This interaction support by study spectroscopy UV-Vis, there is new peak at 370 nm."

"Situs aktif CDH pada Phanerochaete chrysosporium terdiri dari dua subsites , subsite C katalitik dan B subsite yang mengikat substrat . Domain flavin pada PcCDH Phanerochaete chrysosporium yang telah bermutasi dalam residu F282 berhasil diekspresikan dalam Escherichia coli . Pergantian Phe282 ke Ala , Asp , dan His mengubah aktivitas enzimatik dan spesifisitas spesifisitas terhadap substrat. PcCDH wild-type berperan dengan efisien dalam mengoksidasi hanya selobiosa dan laktosa, sedangka tiga macam variasi Phe282 mampu menunjukkan aktivitas pada glukosa dan maltosa. Mutan mempertahankan sebagian besar aktivitasnya dengan selobiosa tetapi menunjukkan penurunan terhadap laktosa. Kemampuan untuk mengenali glukosa tersebut memberikan peluang besar untuk aplikasi di multibiosensor.

---

The active site of cellobiose dehydrogenase from Phanerochaete chrysosporium is composed of two subsites, a catalytic C subsite and a substrate-binding B subsite. The soluble flavin domain of the Phanerochaete chrysosporium CDH that has mutated in residue F282 was successfully expressed in Escherichia coli. Substitution of Phe282 to Ala, Asp, and His changed its enzymatic activity and altered the enzyme?s substrate specificity. While the wild-type cellobiose dehydrogenase efficiently oxidizes only cellobiose and lactose, the three mutated Phe282 also showed activity to glucose and maltose. Mutant retained most of its activity with cellobiose but greatly decreased with lactose. The ability to recognize glucose provide great opportunities for the application in multibiosensor."