Hasil Pencarian  ::  Simpan CSV :: Kembali

"Enzim ligninolitik hasil produksi kapang ataupun bakteri mampu mengurai lignin dalam struktur lignoselulosa tanaman yang sulit terdekomposisi dengan memanfaatkan reaksi redoks sehingga rantai samping maupun gugus fenol dan nonfenol di dalam lignin menjadi terputus. Kapang pelapuk putih telah diketahui memiliki aktivitas enzim ligninolitik yang tinggi. Intervensi ion logam dalam media kultur sedikit banyak mempengaruhi proses transkripsi dan translasi dalam sintesis protein sehingga aktivitas enzim dapat meningkat ataupun menurun. Penelitian ini bertujuan untuk mengetahui pengaruh ion logam atau unsur kelumit dalam media lignoselulosik daun nanas pada kultur kapang C.globosum dan Penicillium sp. terhadap aktivitas enzim ligninolitiknya, terutama lignin peroksidase (LiP) dan mangan peroksidase (MnP), dengan kapang pelapuk putih (T.versicolor dan P.chrysosporium) sebagai pembanding. Aktivitas enzim ditentukan setelah mengukur absorbansi crude enzyme menggunakan spektrofotometer UV. Karakterisasi enzim berupa uji pH optimum dan kinetika enzim dilakukan pada kapang dengan nilai aktivitas lebih tinggi antara C.globosum atau Penicillium sp.. Uji pH optimum dilakukan dengan menentukan aktivitas enzim tertinggi pada pH 3, 4, 5, 6, dan 7 sedangkan profil kinetika enzim ditentukan pada rentang konsentrasi substrat berbeda-beda, yaitu veratril alkohol (6, 7, 8, 9, 10 mM) untuk LiP atau MnSO4 (0,2; 0,4; 0,6; 1 mM) untuk MnP. Dibandingkan dengan C.globosum, enzim LiP dan MnP dari Penicillium sp. yang tidak diintervensi ion logam menunjukkan nilai aktivitas lebih tinggi, yaitu 0,305 U/mL dan 8,341 U/mL. Selanjutnya, enzim LiP dan MnP dari Penicillium sp. dikarakterisasi. pH optimum enzim LiP dan MnP adalah pH 3. Laju reaksi maksimum enzim (Vmaks) MnP adalah 6,7568 μmol.ml-1.menit-1, sedangkan konstanta Michaelis-Mentennya (Km) sebesar 0,3777 μmol.ml-1.

---

Ligninolytic enzymes produced by fungi or bacteria are able to break down the structure of lignin in plant lignocellulosic that are difficult to decompose by utilizing redox reaction. The reaction makes lignin’s side chains as well as phenol and nonphenol groups are able to be broken. White-rot fungi has been known to have high ligninolytic enzyme activity. The intervention of metal ions in the culture media affect the transcription and translation of protein synthesis so that the enzyme activity can increase or decrease. This study aimed to determine the effect of metal ions or trace elements in lignocellulosic media of pineapple leaves of the culture of C.globosum and Penicillium sp. on ligninolytic enzyme activity, especially lignin peroxidase (LiP) and manganese peroxidase (MnP), with white-rot fungi (T.versicolor and P.chrysosporium) as the comparison. Enzyme activity was determined after measuring the absorbance of crude enzyme using UV spectrophotometer. Enzyme characterization consisted of optimum pH and enzyme kinetic assay was carried out on fungi with higher activity values between C.globosum and Penicillium sp.. Optimum pH assay was carried out by determining the highest enzyme activity at pH 3, 4, 5, 6, and 7 while the kinetic profile was determined in the range of different substrate concentrations, namely veratryl alcohol (6, 7, 8, 9, 10 mM) for LiP or MnSO4 (0,2; 0,4; 0,6; 1 mM) for MnP. Compared with C.globosum, the LiP and MnP enzymes from Penicillium sp. which was not intervened by metal ions showed higher activity values, which are 0.305 U/mL and 8.341 U/mL. Furthermore, the LiP and MnP enzymes from Penicillium sp. were characterized. The optimum pH for LiP and MnP enzymes from Penicillium sp. is pH 3. The maximum enzyme reaction rate (Vmax) of MnP from Penicillium sp. is 6,7568 mol.ml-1.minute-1, while the Michaelis-Menten constant (Km) is 0.3777 mol.ml-1."

"Latar belakang: Plasmodium falciparum merupakan salah satu parasit penyebab penyakit malaria yang menyerang manusia. Mitokondria P. falciparum memiliki perbedaan komponen dengan manusia terutama jenis enzim yang terlibat dalam rantai transpor elektron. Malat: kinon oksidoreduktase MQO adalah enzim fungsional yang bekerja dalam mengkatalisis konversi malat menjadi oksaloasetat yang dibutuhkan pada siklus asam sitrat. Elektron yang dihasilkan akan dimanfaatkan untuk pembentukan ATP melalui fosforilasi oksidatif. a-mangostin merupakan senyawa xanton utama yang berasal dari manggis, Garcinia mangostana Linn. Ekstrak kulit buah manggis dan a-mangostin diketahui memiliki efek antiplasmodium yang dibuktikan melalui penelitian in vitro.Metode: Enzim rekombinan PfMQO diekspresikan pada bakteri Eschericia coli BL21star DE3 . Fraksi membran E.coli yang mengikat enzim diisolasi menggunakan sentrifugasi kecepatan 104.000xg. Karakteristik enzim PfMQO ditentukan secara spektrofotometri dengan mengikuti kinetika reaksi enzim terhadap substrat malat dan ubikinon pada 600 nm. Aktivitas penghambatan ?-mangostin terhadap PfMQO diuji dengan mengikuti reduksi ubikinon pada panjang gelombang 278 nm. Uji konfirmasi aktivitas inhibisi ?-mangostin dilakukan terhadap kultur P. falciparum in vitro dan sel limfosit manusia.Hasil: PfMQO bekerja pada kondisi optimal di suhu 37 C dan pH netral. Enzim PfMQO yang terikat pada fraksi membran bakteri memiliki karakter nilai aktivitas spesifik sebesar 13,3890 ?mol/menit/mg, konstanta Michaelis-Menten Km untuk ubikinon sebesar 6,2090 0,6486 ?M dan Vmax sebesar 16,9600 0,5866 ?mol/menit/mg . Nilai konstanta Michaelis-Menten Km untuk malat sebesar 5,9960 0,3440 mM dan Vmax sebesar 16,4000 0,3838 ?mol/menit/mg . a-mangostin memiliki aktivitas penghambatan terhadap enzim PfMQO dengan nilai IC50 sebesar 1,7390 0,0077 M. Penghambatan a-mangostin terhadap enzim PfMQO di situs pengikatan malat dan ubikinon melalui mekanisme campuran dengan nilai konstanta inhibisi Ki masing-masing sebesar 2,3260 mM dan 1,6720 ?M. a-mangostin memiliki aktivitas penghambatan pertumbuhan terhadap kultur P. falciparum IC50 = 5,7060 1,0976 M . Uji toksisitas a-mangostin terhadap sel limfosit manusia memberikan nilai hambatan CC50 sebesar 11,3800 ?M. Evaluasi toksisitas ?-mangostin melalui nilai perhitungan SI didapatkan SI terhadap PfMQO sebesar 6,5440 dan kultur P. falciparum 1,9944.Kesimpulan: Enzim MQO dalam tubuh parasit P. falciparum dapat ditetapkan sebagai target pengobatan malaria dan a-mangostin berpotensi untuk dikembangkan sebagai antimalaria namun masih bersifat toksik bagi sel manusia.

---

Background Plasmodium falciparum is one of parasite causing malaria disease that attacks human. Mitochondria of P. falciparum has a different component with human especially enzyme that involve in electron transport chain. Malate quinone oxidoreductase MQO is functional enzyme which catalyze conversion of malate to oxaloacetate which needed in citric acid cycle. Generated electron will be utilized to form ATP through oxidative phosphorylation. a mangostin is a main xanton of mangosteen, Garcinia mangostana Linn. Mangosteen pericarp extract and a mangostin have been known in having antiplasmodial effect by in vitro study.Method PfMQO recombinant enzyme was expressed in bacteria Eschericia coli BL21star DE3 . E.coli membrane fraction that expressed enzyme were isolated using centrifugation 104.000 x g. Characterization of PfMQO were determined by spectrophotometry with following kinetic reaction of enzyme to malate and ubiquinone as substrate at 600 nm. Inhibition activity mangostin against PfMQO were assayed by following ubiquinone reduction at 278 nm. Confirmation test of mangostin inhibition activity were conducted againts Plasmodium falciparum culture in vitro and human lymphocyte cell.Results PfMQO has an optimum condition at 37 C and netural pH. PfMQO enzyme which bind on bacterial membrane fraction has a specific activity 13.3890 mol minutes mg, Michaelis Menten value Km for ubiquinone is 6.2090 0.6486 M and Vmax is 16.9600 0.5866 mol minutes mg . Michaelis Menten value Km for malate is 5.9960 0.3440 mM and Vmax is 16.4000 0.3838 mol minutes mg . mangostin has inhibition activity against PfMQO enzyme with inhibition concentration IC50 value of 1.7390 0.0077 M. Inhibition of mangostin to PfMQO at malate and ubiquinone binding site by mixed type inhibition with inhibition constant Ki values are 2.3260 mM and 1.6720 M, respectively. mangostin has inhibition activity to P. falciparum growth with IC50 value of 5.7060 1.0976 M. Toxicity value CC50 to human lymphocyte cells is 11.3800 M. Evaluation of mangostin toxicity based on SI with SI value to PfMQO of 6,5440 and to P. falciparum culture of 1,9944.Conclusion PfMQO enzyme in parasite P. falciparum body could be determined as malaria drug target and a mangostin is potential to be developed as antimalarial agent but still toxic for human cell. "

"ABSTRACTThe effect of Justicia gendarussa leaves extract has been investigatedusing oxonate-induced hyperuricemic male albino rats. In this experiment thirty five male albino rats were divided randomly into seven groups. There were three group doses variations of J. gendarussa extract that were 1.3 g/kg bw, 2.6 g/kg bw and 5.2 g/kg bw; two comparison groups that were allopurinol 0.68 g/kg bw and herbal ?X? 0.85 g/kg bw; and two control groups that were induced control potassium oxonate 0.25 mg/kg bw and normal control CMC 0,5%. Intraperitoneal administration of potassiumoxonate 0.25 mg/kg bw was given one hour before administration of test drugs in eight day and plasma uric acid was measured in rats after two hours. Plasma uric acid was measured by spectrophotometric on 520 nm with enzymatic method. The results showed that all extracts could reduced uric acid level of rats. The decreasing potency of uric acid level was equal to doses increase, so the best result that can reduce uric acid level was J. gandarussa extract at a dose 5.2 g/ kg bw. This results indicated thatJ. gendarussa leaves extract may be effective for the prevention and the treatment of hyperuricemia. "

"Abstrak Keunggulan enzim adalah spesifisitasnya pada suatu substrat. Salah satu enzim yang banyak dimanfaatkan adalah glukosa oksidase (GOD). GOD merupakan enzim yang bereaksi secara spesifik dalam mengkatalisis reaksi oksidasi b-D-glukosa menjadi senyawa D-glukonolakton dan hidrogen peroksida. Enzim ini banyak dihasilkan kapang dari genus Aspergillus dan Penicillium. Enzim dari genus Aspergillus umumnya intraseluler, sementara yang dari genus Penicillium umumnya ekstraseluler.Pada penelitian ini akan diisolasi GOD dari Penicillium notatum 727. Mula-mula dilakukan penentuan waktu inkubasi optimum dan pH media optimum untuk produksi enzim GOD. Selanjutnya, isolasi dilakukan pada waktu inkubasi optimum, yaitu 45 jam dan pH media optimum, yaitu 5,4. Dari hasil isolasi diperoleh ekstrak kasar enzim dengan aktivitas spesifik 0,2138 U/mg protein. Selanjutnya ekstrak enzim yang dihasilkan dimurnikan lebih lanjut. Langkah awal adalah dengan pengendapan secara terfraksi dengan (NH4)2SO4. Enzim dengan aktivitas spesifik paling tinggi diperoleh dari fraksi 60-80 % (NH4)2SO4 yaitu sebesar 2,0968 U/mg protein. Selanjutnya enzim dimurnikan lebih lanjut dengan dialisis. Dari hasil dialisis diperoleh enzim dengan aktivitas spesifik lebih tinggi yaitu 2,4909 U/mg protein. Enzim hasil dialisis kemudian ditentukan pH dan suhu optimum aktivitas katalitiknya. Diperoleh pH optimum enzim pada pH 6,0 dan temperatur optimum 40 ?C.Penentuan aktifitas enzim dilakukan dengan metode spektroskopi UV-Visibel yang dimodifikasi oleh Markwell et al dengan menggunakan benzokuinon. Metode ini didasari oleh prinsip reduksi enzimatis benzokuinon menjadi hidrokuinon yang diukur kenaikan absorbansinya pada 290 nm. Sedangkan penentuan kadar protein dilakukan dengan metode Lowry. Kata kunci: Penicillium notatum, enzim, glukosa oksidase, isolasi, purifikasi. xv + 55 ; tabel 4; gambar 7; lampiran 7 Bibliografi : 20 (1959-2004)"

"Palm Kernel Meal (PKM) merupakan by-product pengolahan minyak kernel sawit yang jarang dimanfaatkan. Penggunaan masih terbatas sebagai campuran pakan ternak dengan komposisi 3-5% dari total pakan. Hal ini disebabkan tingginya serat kasar mencapai kisaran 20-40% dari berat kering PKM. Padahal, PKM mengandung komposisi mannan dengan kandungan total 45-56% pada jaringan hemiselulosa. Pemanfaatan lebih lanjut biomassa PKM sebagai substrat produksi β-mannanase dan menghasilkan turunan mannooligosakarida (MOS) sangat menjanjikan. Konsentrasi PKM sebagai substrat, pH, suhu inkubasi, dan penambahan mikropartikel Al2O3 sebagai faktor penentu simulasi RSM. Kondisi operasi terpilih menjadi basis scale-up produksi fermentor batch kapasitas 1,5 L dengan pengaruh laju aerasi 1,0 vvm. Disamping, itu dilakukan estimasi parameter kinetika pertumbuhan Kitasatospora sp. produksi aktivitas β-mannanase dan substrat PKM terkonsumsi dengan asumsi model Logistik, Luedeking-Piret dan Modified Luedeking-Piret. Titik optimum yang diperoleh dilanjutkan dengan purifikasi parsial. Setelah itu, hidrolisis PKM dilakukan untuk mengamati sinergisitas pelarut NaOH-HCl dengan enzim sebagai ekstraktor turunan mannan. Simulasi menunjukkan 3% (w/v) PKM, pH 6,5, suhu 34 °C, dan 0,2% (v/v) Al2O3 merupakan kondisi terpilih untuk scale-up. Pada fermentor 1,5 L setelah melalui pemurnian parsial, diperoleh aktivitas tertinggi 44,34 U/mL, laju aktivitas 0,302 U/mL-1 jam-1, konsentrasi delta gula total (ΔS) 39,17 gr/L, dan SUY 78,15%. Estimasi kinetika dari fitting model terukur µmax, Xo, Xmax, β, α, Z, dan γ secara berurutan adalah 0,0492 jam-1; 0,435 gr/L; 8,93 gr/; 0,085 U/mgX.jam; 4,467 U/mgX; 0,026 grS/grX.jam; dan 4,328 grS/grX. Adapun hasil hidrolisis zona bening dan TLC menunjukkan kemampuan β-mannanase yang disintesis Kitasatospora sp. menghasilkan turunan MOS yang didominasi mannobiosa (M2), dengan 72 jam pembentukan dari bantuan pelarut.

---

Palm Kernel Meal (PKM), called as by-product from palm kernel oil processing, which is rarely being utilized. The usage is limited as livestock feed’s blend with composition accounted only 3-5% off from total feed. The problem lies on the high content of crude fibres, up to 20-40% of PKM’s dry matter. Meanwhile, PKM contains relatively high mannan comprises around 45-56% from hemicellulose’s tissue. Further application of PKM biomass as substrate for β-mannanase production and resulting any derivatives of mannooligosaccharides (MOS) are very promising. Substrate, initial pH, incubation temperature, and additional microparticle Al2O3 were determined as independent factors for RSM simulation. The chosen condition was used for scalled-up through 1,5 L stirred tank-bioreactor batch, 1,0 vvm aeration rate. The kinetics parameters of Kitastospora sp. growth, enzyme production and substrate consumption were estimated through Logistic, Luedeking-Piret, and Modified Luedeking-Piret model assumption. The optimal point obtained was continued by partial purification. Subsequently, PKM hydrolysis was also done to observe synergistic enzyme effect with NaOH-HCl solvent-assisted for mannan’s derivative produced. The evidence showed 3% (w/v) PKM, pH 6.5, 34 °C, and 0.2% (v/v) Al2O3 were the best operating for β-mannanase production. Further confirmation in scale-up phase indicated the highest enzyme activity, rate of production, total sugar concentration, and SUY were calculated as 44.34 U/mL, 0.302 U/mL-1 hr-1, 39.17 g/L and 78.15%, respectively. Kinetics production parameter components, comprised as µmax, Xo, Xmax, β, α, Z, and γ, were expected around 0,0492 hr-1; 0,435 g/L; 8,93 g/; 0,085 U/mgX.hr; 4,467 U/mgX; 0,026 gS/gX.hr; dan 4,328 gS/gX, respectively. From clear zone and TLC experimental, it proved that the enzyme was capable to produce MOS from PKM, mainly mannobiose (M2) with extension of 72 hours duration by solvent-assisted enzymatic reaction."

"The important thing considered in the processing of fish mince meat based products is gel forming ability, which is affected by additives applied in the processing of the products. This research was aimed at studying the effect of TGase and salt addition on the physical and sensory properties of restructured product from Priacanthus macracanthus. Salt was added into minced meat at the concentration of 0, 1 and 2%, TGase with the concentration of 0; 0.3; 0.6 and 1%. The meat dough was then filled into plastic tubes and heated at 30oC for an hour before being heated at 90oC. The restructured meat was then evaluated its sensory properties texture profile (hardness,chewiness, gumminess, cohesiveness, springiness and breaking force, deformation/distance, gel strength), and its microscopic observation under the scanning electron microscope. The result showed that addition of salt as well as TGase gave significant effect on the sensory properties related to texture, appearance and brightness; and physical properties ofthe restructured products espescially gumminess and breaking force. Based on the sensory score, addition of 2% salt wasenough to produce gel which met with panelist preference, however based on the physical/texture properties addition of 2% salt and 0.3% TGase was needed to increase the gel properties. At this treatment combination, the gel strength produced was 3,235 g cm."

"Actinomycetes yang diisolasi dari habitat laut diketahui memiliki potensi sebagai penghasil enzim baru yang bermanfaat bagi industri. Kelimpahan keanekaragaman kelompok bakteri ini di Indonesia serta kurangnya penelitian mendorong kebutuhan akan informasi lebih mendalam. Isolat Actinomycetes (BLH 5-14) dari sedimen laut Sarena Kecil, kota Bitung, Sulawesi Utara, menunjukkan potensi sebagai penghasil enzim pektinase dan xilanase. Kedua enzim ini dibutuhkan dalam pengolahan jus buah, kertas, serat rami, dan produksi oligosakarida. Penelitian bertujuan untuk mengkarakterisasi enzim pektinase dan xilanase oleh isolat BLH 5-14 menggunakan substrat komersial. Hasil yang diperoleh menunjukkan bahwa enzim pektinase memiliki aktivitas tertinggi pada hari produksi ke-6 sebesar 4,72±0,08 U/mL dengan pH optimum 8,0 dan suhu optimum 50℃, sedangkan enzim xilanase memiliki aktivitas tertinggi pada hari produksi ke-6 sebesar 7,63±0,03 U/mL dengan pH optimum 6,0 dan suhu optimum 60℃. Inhibitor terbesar bagi kedua enzim merupakan Hg2+ dan SDS, sedangkan ion Fe2+ dapat meningkatkan aktivitas hingga dua kali lipat. Melalui tahapan hidrolisis dan TLC, diketahui pula bahwa enzim pektinase dan xilanase mampu menghasilkan monosakarida seperti galacturonic acid (P1), dan oligosakarida seperti xylotriose (X3), xylotetraose (X4), dan xylopentaose (X5), yang dengan pengembangan lebih lanjut dapat dimanfaatkan sebagai bahan prebiotik bagi industri kesehatan. Berdasarkan hasil sekuens 16S rDNA, isolat Actinomycetes (BLH 5-14) diidentifikasi sebagai genus Streptomyces dengan kemiripan terdekat Streptomyces tendae (99,78%).

---

Actinomycetes isolated from marine habitats are known to have the potential for novel enzymes that are beneficial for the industry. The high diversity of the bacterial group in Indonesia and the lack of research that exist have prompted the need for more in-depth information. Actinomycetes isolates (BLH 5-14) that were obtained from marine sediments of Sarena Kecil, Bitung, North Sulawesi, showed potential to produce pectinase and xylanase needed in the processing of fruit juice industry, paper, ramie, and the production of oligosaccharides. This study aimed to characterize the pectinase and xylanase enzymes produced by BLH 5-14 isolates using commercial substrates. The results revealed that the pectinase had the highest activity on the 6th day (4.72±0.08 U/mL) at the optimum pH of 8.0 and optimum temperature of 50℃, while the xylanase had the highest activity on the 6th day (7.63±0.03 U/mL) at optimum pH 6.0 and optimum temperature 60℃. The most significant inhibitors for both enzymes are Hg2+ and SDS, while Fe2+ can increase enzyme activity up to two times the original value. Hydrolysis and thin layer chromatography also showed that pectinase and xylanase were able to produce oligosaccharides such as galacturonic acid (P1), xylotriose (X3), xylotetraose (X4), and xylopentaose (X5), which with further development can be used as prebiotics for the healthcare industry. Based on the results of 16S rDNA sequences, BLH 5-14 were identified as genus Streptomyces, with closely related species Streptomyces tendae (99,78%)."

"ABSTRAKNitrogen merupakan salah satu unsur makronutrien yang penting bagi bakteri, baik secara struktural maupun fungsional.Penelitian ini bertujuan untuk mengetahui ada tidaknya pengaruh penambahan enam variasi sumber nitrogen, yaitu kombinasi ekstrak khamir dengan bakto-pepton, ekstrak khamir, bakto-pepton KNO3, (NH4)2SO4, dan urea dalam medium Pamatong modifikasi, terhadap aktivitas amilase bakteri termofil Bacillus sp. Th4, pada fermentasi 20 jam.Aktivitas amilase bakteri pada enam variasi sumber nitrogen diuji dengan metoda Morgan & priest modifikasi. Pengukuran kadar gula pereduksi yang terbentuk dengan pereaksi DNS. Aktivitas amilase dinyatakan dalam unit/ml.Hasil pengujian statistik menunjukkan ada pengaruh penambahan enam variasi sumber nitrogen terhadap aktivitas amilase bakteri. Perbedaan-rata-rata aktivitas amylase terjadi antara (NH4)2SO4. dengan KNO3, bakto-pepton, dan kombinasi ekstrak khamir dengan bakto-pepton, begitu pura antara urea dengan KNO3, bakto-pepton, dan kombinasi ekstrak khamir dengan bakto-pepton. Rata-rata aktivitas amilase bakteri yang maksimar, diperoleh dengan penambahan sumber nitrogen bakto-pepton.ABSTRACT"

"ABSTRAKEnzim amilase adalah enzim ekstraselular berfungsi menghidrolisis pasti menjadi unit-unit yang lebih sederhana. Aktivitas enzim tersebut dipengaruhi oleh beberapa faktor lingkungan, di antaranya adalah pH.Peneiitian ini bertujuan meneliti pengaruh pH awal terhadap aktivitas amilase Bacillus sp. Th4 pada enam variasi pH awal, yaitu: 5,5; 6,0; 6,5; 7,0; 7,5 dan 8,0. Medium fermentasi menggunakan medium Pamatong dkk. Modifikasi. Pengujian aktivitas amilase dilakukan dengan metoda Morgan & Priest modifikasi. Pengukuran kadar glukosa dilakukan dengan pereaksi dinitrosalisilat. Aktivitas amilase dinyatakan dalam unit/mi. Hasil perhitungan aktivitas amilase menunjukkan bahwa ada perbedaan aktivitas amilase Bacillus sp. Th4 pada pH awal 5,5 dengan kelima pH awal lainnya; pH awal 6,0 dengan pH awal 7,0, 7,5 dan 8,0. Aktivitas amilase Bacillus sp. Th4 tidak berbeda pada pH awal 6,0 dengan 6,5; pH awal 6,5 dengan pH awal 7,0, 7,5, dan 8,0; pH awal 7,0 dengan pH awal 7,5, dan 8,0; serta pH awal 7,5 dengan 8,0. Rata-rata aktivitas amilase Bacillus sp. Th4 tertinggi diperoleh pada pH awal 7,0.ABSTRACT"