Hasil Pencarian  ::  Simpan CSV :: Kembali

"Saat ini penggunaan enzim semakin meningkat baik untuk penelitian maupun untuk industri Hal ini terjadi akibat kemajuan dalam berbagai bidang seperti teknologi fermentasi rekayasa genetika dan teknologi aplikasi enzim Salah satu jenis enzim yang sangat banyak digunakan dan berperan penting dalam aplikasi bioteknologi dan industri adalah enzim protease yang mana yang banyak digunakan adalah enzim papain Enzim papain merupakan enzim proteolitik hasil isolasi dari getah penyadapan buah papaya atau bisa juga berasal dari daun pohon pepaya Carica papaya L Di pasar sudah dijual enzim komersial merk ldquo Paya rdquo yang berfungsi sebagai pengempuk daging dengan harga yang murah akan tetapi enzim papain ini tidak murni dan tidak diketahui aktivitasnya Oleh karena itu penelitian ini bertujuan untuk menguji konsentrasi enzim papain dan kasein yang terlarut dengan menggunakan metode uji kadar protein Lowry Hasil dari percobaan pertama digunakan untuk percobaan kedua yaitu untuk mengukur dan mengetahui parameter parameter kinetika enzim yaitu Km dan Vmaks dari enzim papain ini Selain itu penelitian ini juga bertujuan untuk Didapatkan nilai Km dan Vmaks sebesar masing masing 248 68 ppm dan 1 514 ppm kasein menit.

---

The use of enzymes is increasing nowadays both for research and for industry This happens due to the advances in various fields such as fermentation technology genetic engineering and enzyme applications technology One kind of enzymes that is very widely used and plays an important role in biotechnology and industrial applications is a protease enzyme especially papain enzyme Papain enzyme is a proteolytic enzyme which is isolated from papaya fruit sap tapping or it could be derived from the leaves of papaya Carica papaya L Actually in the market there is already a commercial papain enzyme called Paya which serves as a meat tenderizer with a relatively cheap price but the enzyme papain was not pure and has unknown activity Therefore this study aims to examine the levels of dissolved papain enzyme and casein as the substrate by using the Lowry protein assay method The results from the first experiment are used for the second experiment which is to measure and determine the enzyme kinetics parameters Km and Vmax of that commercial papain enzyme with casein as the substrate From this research we found that the Km and Vmax of this commercial papain enzyme respectively 248 68 ppm dan 1 514 ppm casein minute."

"AbstrakTujuan : Untuk mengetahui aktifitas enzim ALDH didalam darah penderita DM dengan retinopati dengan penderita DM tanpa retinopati diabetik.Metoda : Sampel darah dari enam puluh subjek penelitian, yang terdiridari 40 penderita NIDDM dan 20 orang kelompok kontrol, dinilai aktifitas enzim ALDHnya dan diperbandingkan terhadap penderita dengan retinopati tanpa retinopati maupunkontrol.Hasil: Aktifitas enzim ALDH secara statistik berbeda bermakna padapenderita DM tanpa retinopati, dengan retinopati dankelompok kontrol."

"ABSTRAKDioksin merupakan polutan toksik yang terbentuk pada proses pembakaran tidak sempurna senyawa organik. Salah satu penanganan pencemaran dioksin dengan biodegradasi menggunakan kapang penghasil enzim ligninolitik. Penghilangan warna Remazol Brilliant Blue R (RBBR) dan Poly R-478 digunakan sebagai pendekatan metode untuk menyeleksi kapang pendegradasi dioksin. Penelitian bertujuan mendapatkan isolat kapang potensial pendegradasi dioksin yang memiliki kemampuan tertinggi dalam degradasi warna RBBR dan Poly R-478 serta aktivitas enzim ligninolitik. Metode penelitian ini adalah seleksi kemampuan degradasi warna RBBR dan Poly R-478 pada medium padat dan cair, pengukuran aktivitas enzim ligninolitik (lignin peroksidase (LiP), mangan peroksidase (MnP), lakase), serta identifikasi isolat kapang secara molekular. Hasil penelitian menunjukkan dari 80 isolat kapang yang diseleksi, isolat f-IG-KT-540.1 memiliki kemampuan mendegradasi warna RBBR tertinggi sebesar 58,89% dan isolat f-IG-PT-2.11 memiliki kemampuan mendegradasi warna Poly R-478 tertinggi sebesar 26,48%. Enzim MnP dominan dihasilkan kedua isolat dalam degradasi kedua pewarna dengan aktivitas enzim sebesar 0,0132 (ΔOD/menit/mL) untuk isolat f-IG-KT-540.1 dan 0,0157 (ΔOD/menit/mL) untuk isolat f-IG-PT-2.11. Identifikasi secara molekular pada daerah sekuen 28S rRNA menggunakan primer NL1 dan NL4 serta hasil konstruksi pohon filogeni menunjukkan isolat f-IG-KT-540.1 dan f-IG-PT-2.11 memiliki homologi sekuen sebesar 99% secara berurutan dengan Aspergillus oryzae dan Penicillium charlesii dengan nilai bootstrap mencapai 99 dan 100. Kedua isolat kapang tersebut berpotensi sebagai pendegradasi dioksin.

---

ABSTRACTDioxin is a toxic pollutant that cause environmental pollution come from incomplete combustion process of organic compounds. One of the treatment for dioxin pollution is biodegradation using fungi that produce ligninolytic enzyme. Decolorization of Remazol Brilliant Blue R (RBBR) and Poly R-478 is used as a method for screening dioxin-degrading fungi. This research aimed to find potential isolates of fungi in degrading dioxin that had highest RBBR and Poly R-478 decolorization activity and had highest ligninolytic enzyme activity. Methods used in this research consist of screening for RBBR and Poly R-478 decolorization on solid and liquid medium, measurement of ligninolytic enzyme (lignin peroxidase (LiP), manganese peroxidase (MnP), laccase) activities, and molecular identification of fungal isolates. The results showed that among 80 fungal isolates selected, isolate f-IG-KT-540.1 decolorize RBBR medium up to 58,89% and isolate f-IG-PT-2.11 decolorize Poly R-478 medium up to 26,48%. MnP enzyme was responsible for both dye decolorization. Isolate f-IG-KT-540.1 had MnP enzyme activity up to 0,0132 (ΔOD/minute/mL) and isolate f-IG-PT-2.11 had MnP enzyme activity up to 0,0157 (ΔOD/minute/mL). Molecular identification based on 28S rRNA sequences using NL1 and NL4 primers and phylogenetic tree construction showed that isolate f-IG-KT-540.1 and f-IG-PT-2.11 have sequences similarity up to 99% with Aspergillus oryzae and Penicillium charlesii, respectively. The bootstrap value of these isolates up to 99 and 100. These isolates were potential fungi for degrading dioxin."

"Latar belakang: Plasmodium falciparum merupakan salah satu parasit penyebab penyakit malaria yang menyerang manusia. Mitokondria P. falciparum memiliki perbedaan komponen dengan manusia terutama jenis enzim yang terlibat dalam rantai transpor elektron. Malat: kinon oksidoreduktase MQO adalah enzim fungsional yang bekerja dalam mengkatalisis konversi malat menjadi oksaloasetat yang dibutuhkan pada siklus asam sitrat. Elektron yang dihasilkan akan dimanfaatkan untuk pembentukan ATP melalui fosforilasi oksidatif. a-mangostin merupakan senyawa xanton utama yang berasal dari manggis, Garcinia mangostana Linn. Ekstrak kulit buah manggis dan a-mangostin diketahui memiliki efek antiplasmodium yang dibuktikan melalui penelitian in vitro.Metode: Enzim rekombinan PfMQO diekspresikan pada bakteri Eschericia coli BL21star DE3 . Fraksi membran E.coli yang mengikat enzim diisolasi menggunakan sentrifugasi kecepatan 104.000xg. Karakteristik enzim PfMQO ditentukan secara spektrofotometri dengan mengikuti kinetika reaksi enzim terhadap substrat malat dan ubikinon pada 600 nm. Aktivitas penghambatan ?-mangostin terhadap PfMQO diuji dengan mengikuti reduksi ubikinon pada panjang gelombang 278 nm. Uji konfirmasi aktivitas inhibisi ?-mangostin dilakukan terhadap kultur P. falciparum in vitro dan sel limfosit manusia.Hasil: PfMQO bekerja pada kondisi optimal di suhu 37 C dan pH netral. Enzim PfMQO yang terikat pada fraksi membran bakteri memiliki karakter nilai aktivitas spesifik sebesar 13,3890 ?mol/menit/mg, konstanta Michaelis-Menten Km untuk ubikinon sebesar 6,2090 0,6486 ?M dan Vmax sebesar 16,9600 0,5866 ?mol/menit/mg . Nilai konstanta Michaelis-Menten Km untuk malat sebesar 5,9960 0,3440 mM dan Vmax sebesar 16,4000 0,3838 ?mol/menit/mg . a-mangostin memiliki aktivitas penghambatan terhadap enzim PfMQO dengan nilai IC50 sebesar 1,7390 0,0077 M. Penghambatan a-mangostin terhadap enzim PfMQO di situs pengikatan malat dan ubikinon melalui mekanisme campuran dengan nilai konstanta inhibisi Ki masing-masing sebesar 2,3260 mM dan 1,6720 ?M. a-mangostin memiliki aktivitas penghambatan pertumbuhan terhadap kultur P. falciparum IC50 = 5,7060 1,0976 M . Uji toksisitas a-mangostin terhadap sel limfosit manusia memberikan nilai hambatan CC50 sebesar 11,3800 ?M. Evaluasi toksisitas ?-mangostin melalui nilai perhitungan SI didapatkan SI terhadap PfMQO sebesar 6,5440 dan kultur P. falciparum 1,9944.Kesimpulan: Enzim MQO dalam tubuh parasit P. falciparum dapat ditetapkan sebagai target pengobatan malaria dan a-mangostin berpotensi untuk dikembangkan sebagai antimalaria namun masih bersifat toksik bagi sel manusia.

---

Background Plasmodium falciparum is one of parasite causing malaria disease that attacks human. Mitochondria of P. falciparum has a different component with human especially enzyme that involve in electron transport chain. Malate quinone oxidoreductase MQO is functional enzyme which catalyze conversion of malate to oxaloacetate which needed in citric acid cycle. Generated electron will be utilized to form ATP through oxidative phosphorylation. a mangostin is a main xanton of mangosteen, Garcinia mangostana Linn. Mangosteen pericarp extract and a mangostin have been known in having antiplasmodial effect by in vitro study.Method PfMQO recombinant enzyme was expressed in bacteria Eschericia coli BL21star DE3 . E.coli membrane fraction that expressed enzyme were isolated using centrifugation 104.000 x g. Characterization of PfMQO were determined by spectrophotometry with following kinetic reaction of enzyme to malate and ubiquinone as substrate at 600 nm. Inhibition activity mangostin against PfMQO were assayed by following ubiquinone reduction at 278 nm. Confirmation test of mangostin inhibition activity were conducted againts Plasmodium falciparum culture in vitro and human lymphocyte cell.Results PfMQO has an optimum condition at 37 C and netural pH. PfMQO enzyme which bind on bacterial membrane fraction has a specific activity 13.3890 mol minutes mg, Michaelis Menten value Km for ubiquinone is 6.2090 0.6486 M and Vmax is 16.9600 0.5866 mol minutes mg . Michaelis Menten value Km for malate is 5.9960 0.3440 mM and Vmax is 16.4000 0.3838 mol minutes mg . mangostin has inhibition activity against PfMQO enzyme with inhibition concentration IC50 value of 1.7390 0.0077 M. Inhibition of mangostin to PfMQO at malate and ubiquinone binding site by mixed type inhibition with inhibition constant Ki values are 2.3260 mM and 1.6720 M, respectively. mangostin has inhibition activity to P. falciparum growth with IC50 value of 5.7060 1.0976 M. Toxicity value CC50 to human lymphocyte cells is 11.3800 M. Evaluation of mangostin toxicity based on SI with SI value to PfMQO of 6,5440 and to P. falciparum culture of 1,9944.Conclusion PfMQO enzyme in parasite P. falciparum body could be determined as malaria drug target and a mangostin is potential to be developed as antimalarial agent but still toxic for human cell. "

"Abstrak Keunggulan enzim adalah spesifisitasnya pada suatu substrat. Salah satu enzim yang banyak dimanfaatkan adalah glukosa oksidase (GOD). GOD merupakan enzim yang bereaksi secara spesifik dalam mengkatalisis reaksi oksidasi b-D-glukosa menjadi senyawa D-glukonolakton dan hidrogen peroksida. Enzim ini banyak dihasilkan kapang dari genus Aspergillus dan Penicillium. Enzim dari genus Aspergillus umumnya intraseluler, sementara yang dari genus Penicillium umumnya ekstraseluler.Pada penelitian ini akan diisolasi GOD dari Penicillium notatum 727. Mula-mula dilakukan penentuan waktu inkubasi optimum dan pH media optimum untuk produksi enzim GOD. Selanjutnya, isolasi dilakukan pada waktu inkubasi optimum, yaitu 45 jam dan pH media optimum, yaitu 5,4. Dari hasil isolasi diperoleh ekstrak kasar enzim dengan aktivitas spesifik 0,2138 U/mg protein. Selanjutnya ekstrak enzim yang dihasilkan dimurnikan lebih lanjut. Langkah awal adalah dengan pengendapan secara terfraksi dengan (NH4)2SO4. Enzim dengan aktivitas spesifik paling tinggi diperoleh dari fraksi 60-80 % (NH4)2SO4 yaitu sebesar 2,0968 U/mg protein. Selanjutnya enzim dimurnikan lebih lanjut dengan dialisis. Dari hasil dialisis diperoleh enzim dengan aktivitas spesifik lebih tinggi yaitu 2,4909 U/mg protein. Enzim hasil dialisis kemudian ditentukan pH dan suhu optimum aktivitas katalitiknya. Diperoleh pH optimum enzim pada pH 6,0 dan temperatur optimum 40 ?C.Penentuan aktifitas enzim dilakukan dengan metode spektroskopi UV-Visibel yang dimodifikasi oleh Markwell et al dengan menggunakan benzokuinon. Metode ini didasari oleh prinsip reduksi enzimatis benzokuinon menjadi hidrokuinon yang diukur kenaikan absorbansinya pada 290 nm. Sedangkan penentuan kadar protein dilakukan dengan metode Lowry. Kata kunci: Penicillium notatum, enzim, glukosa oksidase, isolasi, purifikasi. xv + 55 ; tabel 4; gambar 7; lampiran 7 Bibliografi : 20 (1959-2004)"

"The important thing considered in the processing of fish mince meat based products is gel forming ability, which is affected by additives applied in the processing of the products. This research was aimed at studying the effect of TGase and salt addition on the physical and sensory properties of restructured product from Priacanthus macracanthus. Salt was added into minced meat at the concentration of 0, 1 and 2%, TGase with the concentration of 0; 0.3; 0.6 and 1%. The meat dough was then filled into plastic tubes and heated at 30oC for an hour before being heated at 90oC. The restructured meat was then evaluated its sensory properties texture profile (hardness,chewiness, gumminess, cohesiveness, springiness and breaking force, deformation/distance, gel strength), and its microscopic observation under the scanning electron microscope. The result showed that addition of salt as well as TGase gave significant effect on the sensory properties related to texture, appearance and brightness; and physical properties ofthe restructured products espescially gumminess and breaking force. Based on the sensory score, addition of 2% salt wasenough to produce gel which met with panelist preference, however based on the physical/texture properties addition of 2% salt and 0.3% TGase was needed to increase the gel properties. At this treatment combination, the gel strength produced was 3,235 g cm."

"Produksi berlebih dan kurangnya ekskresi asam urat dalam tubuh dapat menyebabkan hiperurisemia. Xantin oksidase merupakan enzim yang berperan dalam mengkatalisis oksidasi hipoxantin dan xantin menjadi asam urat.Tujuan penelitian ini untuk mengetahui tanaman obat yang memiliki aktivitas penghambatan enzim xantin oksidase serta identifikasi golongan kandungan kimianya. Metode yang digunakan menguji aktivitas penghambatan enzim xantin oksidase adalah Continous Spectrophotometric Rate Determination. Serbuk simplisia diekstrak dengan cara refluks menggunakan pelarut etanol 80%. Dengan uji aktivitas penghambatan enzim xantin oksidase didapatkan ekstrak yang aktif yaitu ekstrak akar sidaguri (Sida rhombifolia), ekstrak kulit batang nyamplung (Callophylum inophyllum), dan ekstrak daun gandarusa (Justicia gendarussa) yang mempunyai nilai IC50 berturut-turut 1622 ppm, 2832 ppm, dan 5824, 49 ppm. Dari hasil uji kinetika enzim diketahui bahwa ekstrak akar sidaguri mempunyai aktivitas penghambatan kompetitif. Identifikasi kimia pada ekstrak sidaguri menunjukkan adanya alkaloid, flavonoid, tanin, dan saponin. Pada ekstrak kulit batang nyamplung mengandung flavonoid, tanin, dan saponin, sedangkan pada ekstrak daun gandarusa menunjukkan adanya alkaloid, flavonoid, tanin, saponin, dan antrakuinon.

---

Overproduction and excessive excretion of uric acid in the body can cause hyperuricemia. Xanthine oxidase is an enzyme that plays a role in catalyzing the oxidation hypoxanthine and xanthine into uric acid. The purpose of this study is to find medicinal plants which have inhibited the enzyme xanthine oxidase activity and identification the chemical contain. The method used to test the inhibitory activity of the enzyme xanthine oxidase is a Continous Spectrophotometric Rate Determination. The simplisia powder was extracted by reflux using 80% ethanol solvent. By testing the enzyme xanthine oxidase inhibitory activity obtained an active extract, that is sidaguri (Sida rhombifolia) root extract, nyamplung (Calophyllum inophyllum) bark extract, and gandarusa (Justicia gendarussa) leaf extract with IC50 values 1622 ppm, 2832 ppm, and 5824,49 ppm. The kinetics results are known to sidaguri root extract have a competitive inhibitory activity. Chemical identification in sidaguri root extract is showed alkaloids, flavonoids, tannins, and saponins. Nyamplung bark extract is contain flavonoids, tannins, and saponins, while gandarusa leaf extract showed alkaloids, flavonoids, tannins, saponins, and anthraquinone."

"Enzim ligninolitik hasil produksi kapang ataupun bakteri mampu mengurai lignin dalam struktur lignoselulosa tanaman yang sulit terdekomposisi dengan memanfaatkan reaksi redoks sehingga rantai samping maupun gugus fenol dan nonfenol di dalam lignin menjadi terputus. Kapang pelapuk putih telah diketahui memiliki aktivitas enzim ligninolitik yang tinggi. Intervensi ion logam dalam media kultur sedikit banyak mempengaruhi proses transkripsi dan translasi dalam sintesis protein sehingga aktivitas enzim dapat meningkat ataupun menurun. Penelitian ini bertujuan untuk mengetahui pengaruh ion logam atau unsur kelumit dalam media lignoselulosik daun nanas pada kultur kapang C.globosum dan Penicillium sp. terhadap aktivitas enzim ligninolitiknya, terutama lignin peroksidase (LiP) dan mangan peroksidase (MnP), dengan kapang pelapuk putih (T.versicolor dan P.chrysosporium) sebagai pembanding. Aktivitas enzim ditentukan setelah mengukur absorbansi crude enzyme menggunakan spektrofotometer UV. Karakterisasi enzim berupa uji pH optimum dan kinetika enzim dilakukan pada kapang dengan nilai aktivitas lebih tinggi antara C.globosum atau Penicillium sp.. Uji pH optimum dilakukan dengan menentukan aktivitas enzim tertinggi pada pH 3, 4, 5, 6, dan 7 sedangkan profil kinetika enzim ditentukan pada rentang konsentrasi substrat berbeda-beda, yaitu veratril alkohol (6, 7, 8, 9, 10 mM) untuk LiP atau MnSO4 (0,2; 0,4; 0,6; 1 mM) untuk MnP. Dibandingkan dengan C.globosum, enzim LiP dan MnP dari Penicillium sp. yang tidak diintervensi ion logam menunjukkan nilai aktivitas lebih tinggi, yaitu 0,305 U/mL dan 8,341 U/mL. Selanjutnya, enzim LiP dan MnP dari Penicillium sp. dikarakterisasi. pH optimum enzim LiP dan MnP adalah pH 3. Laju reaksi maksimum enzim (Vmaks) MnP adalah 6,7568 μmol.ml-1.menit-1, sedangkan konstanta Michaelis-Mentennya (Km) sebesar 0,3777 μmol.ml-1.

---

Ligninolytic enzymes produced by fungi or bacteria are able to break down the structure of lignin in plant lignocellulosic that are difficult to decompose by utilizing redox reaction. The reaction makes lignin’s side chains as well as phenol and nonphenol groups are able to be broken. White-rot fungi has been known to have high ligninolytic enzyme activity. The intervention of metal ions in the culture media affect the transcription and translation of protein synthesis so that the enzyme activity can increase or decrease. This study aimed to determine the effect of metal ions or trace elements in lignocellulosic media of pineapple leaves of the culture of C.globosum and Penicillium sp. on ligninolytic enzyme activity, especially lignin peroxidase (LiP) and manganese peroxidase (MnP), with white-rot fungi (T.versicolor and P.chrysosporium) as the comparison. Enzyme activity was determined after measuring the absorbance of crude enzyme using UV spectrophotometer. Enzyme characterization consisted of optimum pH and enzyme kinetic assay was carried out on fungi with higher activity values between C.globosum and Penicillium sp.. Optimum pH assay was carried out by determining the highest enzyme activity at pH 3, 4, 5, 6, and 7 while the kinetic profile was determined in the range of different substrate concentrations, namely veratryl alcohol (6, 7, 8, 9, 10 mM) for LiP or MnSO4 (0,2; 0,4; 0,6; 1 mM) for MnP. Compared with C.globosum, the LiP and MnP enzymes from Penicillium sp. which was not intervened by metal ions showed higher activity values, which are 0.305 U/mL and 8.341 U/mL. Furthermore, the LiP and MnP enzymes from Penicillium sp. were characterized. The optimum pH for LiP and MnP enzymes from Penicillium sp. is pH 3. The maximum enzyme reaction rate (Vmax) of MnP from Penicillium sp. is 6,7568 mol.ml-1.minute-1, while the Michaelis-Menten constant (Km) is 0.3777 mol.ml-1."