Hasil Pencarian  ::  Simpan CSV :: Kembali

"Ruang Lingkup dan Cara Penelitian: Enzim fosfatase alkali antara lain digunakan dalam teknik ?enzyme immunoassay?, untuk mengukur kadar sesuatu zat dalam cairan tubuh dalam jumlah yang sangat kecil. Dalam penelitian ini diusahakan isolasi dan pemurnian enzim fosfatase alkali dari E. coli. Identifikasi kuman dilakukan dengan agar Endo, agar darah, tes pewarnaan Gram, sifat-sifat biokimia, dan tes serologik. Untuk pemurnian enzim digunakan sonikator, kromatografi pertukaran ion dengan DEAE Biogel, dan kromatografi gel dengan Sephadex G-100. Kemurnian enzim diperiksa dengan elektroforesis pada membran selulosa asetat. Aktivitas enzim secara kuantitatif ditentukan dengan spektrofotometer, dan secara kuaLitatif dapat dilihat dengan agar substrat. Kadar protein diukur dengan metoda Lowry. Terhadap fraksi gel diteliti pengaruh suhu, pH, ion logam, dan jenis bufer atas aktivitas enzim. Demikian pula ditentukan nilai Km dan Vmax, serta reaksi hidrolisis tanpa dan dengan transfosforilasi.Hasil dan Kesimpulan: Kuman diidentifikasi sebagai E. coli non-patogen. Enzim diperoleh setelah fraksi gel dengan ,pemurnian 242 kali dan hasil 59%. Pada eLektroforesis ditemukan kadar protein enzim 52,8%. Enzim memiliki pH optimum 8,0, dan tidak stabil bila diinkubasi selama 1 jam diluar pH optimum. Aktivitas enzimeningkat secara Linier sampai suhu 45° C, dengan koefisien suhu 1,49. Enzim stabil pada inkubasi selama 20 menit pada suhu 25 - 45° C. Aktivitas enzim tidak dipengaruhi penambahan ion Mg dan Zn (0,01 M). Aktivitas meningkat dengan meningkatnya molaritas bufer, Vmax terbesar didapatkan dalam buffer Tris dan Km terkeciL pada bufer AMP. Reaksi hidrolisis dan transfosforilasi berlangsung pada bufer Tris dan AMP, sedangkan pada bufer glisin hanya terjadi reaksi hidrolisis.

---

Scope and Method of Study: The enzyme alkaline phosphatase is used among others in enzyme immunoassay, to enable the quantitation of a small amount of substances in body fluids. In this study, an attempt was carried out for the isolation and purification of the enzyme from E. coli. The bacteria was identified through culture on Endo and blood agar, Gram staining, biochemical tests, and serology. The bacteria were disrupted by ultrasonication, and the enzyme purified by ion exchange chromatography on DEAE Biogel followed by gel chromatography on Sephadex G-100. Enzyme purity was examined by electrophoresis on cellulose acetate. Enzyme activity was determined by spectrophotometry, and protein concentration was measured by the method of Lowry. The gel fraction was tested for the effect of pH, temperature, metal ion, and type of buffer. The Km and Vmax was measured, for hydrolysis with and without transphosphorylation.Findings and Conclusions: The bacteria was identified as non-pathogenic E. coli. After gel chromatography the enzyme was purified 242 fold, at 59%, yield. Electrophoresis revealed that the enzyme content was 52.8 %. The enzyme has a pH optimum of 8.0, and it was unstable on standing for 1 hour outside the pH optimum. Enzyme activity increased Linearly with temperature (to 45° C), with a temperature coefficient of 1.49. The enzyme is stable for 20 minutes at 5° - 45++ C, and the activity not influenced by Mg++ and Zn++ ions (0.01 M). The activity increased with increased molarity of the buffer, the highest Vmax was observed with Tris buffer, and the Lowest Km with AMP buffer. Hydrolysis and transphosphorylation occurred in Tris and AMP buffer, while in glycine buffer only hydrolysis was observed."

"Latar belakang: Respon tubuh terhadap Hipoksia hipobarik intermitten sering dimanfaatkan dalam proses pre-conditioning hipoksia. Hati sebagai penghasil energi utama dan tempat metabolisme tubuh sangat terdampak dari kondisi hipoksia. Tujuan: Menganalisa perubahan enzim metabolisme pada hati tikus yang mengalami hipoksia hipobarik intermitten. Metode: Tikus Wistar dibagi menjadi 5 kelompok (n=5 perkelompok). Kelompok kontrol diberikan perlakuan normoksia. Kelompok perlakuan diberikan induksi hipoksia hipobarik intermitten menggunakan hypobaric chamber pada ketinggian 25000 kaki selama 1,2,3 dan 4 kali. Tikus kemudian dikorbankan pada ketinggian 5000 kaki dan diukur aktivitas spesifik enzim LDH pada 450 nm. Hasil: Aktivitas spesifik enzim LDH pada jaringan hati yang mengalami hipoksia hipobarik intermitten meningkat secara signifikan (p<0,05), dengan peningkatan tertinggi pada 3 kali pajanan. Simpulan: Hipoksia hipobarik intermitten menyebabkan peningkatan aktivitas spesifik enzim LDH.

---

Backgrounds: Body response to intermittent hypoxia hypobaric frequently used as pre-conditioning hypoxia. This condition affected the liver as an energy supplier and body metabolism location.

Aim: Compare metabolism enzyme response in the liver that affected by intermittent hypoxia hypobaric.

Methods: Mice were divided into five groups (n=5 per group). Control group was given normoxia condition. Meanwhile exposed groups were given 1, 2, 3, and 4 times hypoxia hypobaric intermittent exposure. The exposure was using a hypobaric chamber at 25,000 feet. All of the LDH specific activities in the liver were measured at 450 nm.

Results: LDH specific activities in the liver increased significantly (p<0,05). The peak activity was found at 3 times hypoxia hypobaric intermittent exposure.

Conclusion: LDH specific activities in the liver that affected by hypoxia hypobaric intermittent increased significantly."

"Bromelain merupakan enzim proteolitik protease yang terdapat pada tanaman nanas Ananas comosus [L.] Merr. Bromelain banyak digunakan dalam aplikasi terapeutik, antara lain untuk pengobatan antitrombotik dan antiplatelet agregasi. Dalam penelitian ini, bromelain diisolasi dari bonggol nanas kemudian dimurnikan dengan fraksinasi amonium sulfat dan dilanjutkan dengan metode kromatografi kolom penukar ion. Aktivitas spesifik tertinggi fraksi bromelain hasil fraksinasi ammonium sulfat diperoleh pada tingkat kejenuhan 0-50 yaitu sebesar 261,79 U/mg dengan tingkat kemurnian 5,22 kali dari ekstrak enzim kasarnya. Pemurnian bromelain menggunakan kromatografi kolom penukar ion mampu meningkatkan aktivitas spesifik menjadi 274,7 U/mg dengan tingkat kemurnian 5,48 kali dari ekstrak enzim kasarnya. Uji parameter kinetika reaksi fraksi bromelain hasil pemurnian pada konsentrasi optimum diperoleh nilai Konstanta Michaelis-Menten Km dan kecepatan maksimum Vmaks masing-masing sebesar 1,03 w/v dan 0,6685 U/menit. Ion logam kalsium Ca2 dan ion magnesium Mg2 terbukti merupakan aktivator yang dapat meningkatkan aktivitas proteolitik enzim bromelain. Hal ini mengindikasikan bahwa bromelain bonggol merupakan golongan protease sistein.

---

Bromelain is proteolytic enzymes proteases present in pineapple plants Ananas comosus L. Merr. This enzyme has been widely used in therapeutic applications, among others for the treatment of antithrombotic and antiplatelet aggregation. In this study, bromelain was isolated from the pineapple core and then purified by fractionation using ammonium sulfate and followed by ion exchange column chromatography. The highest specific activity of bromelain obtained at 0 50 saturation level with the value of 261,79 U mg and purity level 5,22 times compared to crude enzyme extract. Purification of bromelain using ion exchange column chromatography increases the specific activity to 274,7 U mg with a purity level of 5,48 times compared to crude enzyme extract. The assay of kinetic parameters of the reaction of the purified bromelain fraction at the optimum concentration was obtained by Michaelis Menten Km and maximum velocity Vmax of 1,03 w v and 0,6685 U min, respectively. Calcium metal ions Ca2 and magnesium ions Mg2 are shown to be activators that can increase proteolytic activity of bromelain enzymes. This indicates that bromelain bonggol is a class of cysteine proteases. "

"Salah satu hal mendasar di dunia science mengenai enzim adalah, penelitian untuk memprediksi pengaruh perpanjangan mutasi terhadap thermostabilitas enzim yang seringkali berkaitan dengan penelitian rekayasa enzime thermostabil. Masalah utama muncul ketika landasan untuk melakukan percobaan secara manual di laboratorium, prosedural pengerjaannya selalu dilakukan secara trial and error. Dana dan waktu yang terbuang untuk mendukung percobaan ini cukup besar, mengingat percobaan masih dilakukan secara manual dan juga faktor keberhasilan yang belum akurat. Hal ini yang mendasari diperlukannya suatu campur tangan secara komputerisasi untuk memberikan prediksi mengenai thermostabil enzim mutant yang diperbandingkan dengan wild type-nya(sebelum dimutasi). Tujuan dari penelitian ini adalah untuk memperbandingkan keakurasian data yang diperoleh dari SVM terhadap data experimental yang dilakukan secara manual oleh Annaluru(2002) dan Salazar(2007). SVM (Support Vector Machine) adalah suatu metode Machine Learning yang digunakan dalam penelitian ini untuk memberikan prediksi stabilitas enzime termutasi. Data set yang digunakan untuk SVM berasal dari data yang di hasilkan sebagai output dari BLAST (Basic Local Alignment Tools). BLAST digunakan sebagai metode untuk me-mining data dari ke-14 family protein (Annaluru dan Salazar experimental data). Mining data dari ke-10 protein ditujukan untuk mendapatkan kumpulan protein mutant yang memiliki tingkat homologi >70% dari sekumpulan besar data 10 family protein yang belum jelas tingkat homologinya. Proses SVM dilakukan dua kali, yaitu SVM L20 Untuk residu asam amino yang berbeda dalam setiap pasang data sequence dalam data set dan SVM L400 Untuk sequence dengan komposisi dipeptida yang berbeda. Hasil akhir, SVM memberikan tingkat keakurasian yang tidak jauh berbeda, yaitu sebesar 86% untuk L20 (SVM berhasil mengidentifikasi 12 dari 14 jenis protein ) dan 79% untuk L400 (SVM berhasil mengidentifikasi 11 dari 14 jenis protein). keakurasian SVM yang hampir memprediksi dengan sempurna mengenai thermostabilitas enzime termutasi, dapat digunakan sebagai metode untuk meminimalisir kesalahan dan waktu yang terbuang dalam trial dan error prosedural experimental.

---

A basic question in protein science is to which extent mutations affect protein thermostability or not. This knowledge would be particularly relevant for engineering thermostable enzymes. In several experimental approaches, this issue has been serendipitously addressed. The big problem is, this manual experimental will waste high budget because it needs triall and error manual experimental procedure. Triall and error prosedural on the laboratory are used to find the best fits prosedural that will use to make the experimental succes, but needs more time and more budget. It would be therefore convenient providing a computational method that predicts when a given protein mutant is more thermostable than its corresponding wild-type. The purpose of this research is to compare the accuracy data from SVM with the data from experimental manual that was done by Annaluru(2002) and Salazar(2007). SVM (Support Vector Machine) is a machine learning methode that will used in this research as a predictor to predict the enzyme thermostability. BLAST (Basic Local Alignment Tools) are used as a data mining methode to extract data from 14 family protein (Annaluru and Salazar data experimental). From the outputs of the BLAST runs only aligned sequence pairs comprising a mesophilic and a thermophilic protein were selected. Only protein pairs sharing at least 70% of sequence identity were retained (a redundancy reduced dataset). we used SVM L20 (difference of the residue composition in each pair of the dataset) and SVM L400 (difference of the dipeptide composition in each pair of the dataset). When trained and tested on a redundancy reduced dataset (homology >70%), our predictor (SVM) achieves 86% accuracy for SVM L20 (classifies 12 out of 14 experimentally characterized protein mutants with enhanced thermostability from Annaluru and Salazar) .and 79% for SVM L400 (classifies 11 out of 14 experimentally characterized protein mutants with enhanced thermostability from Annaluru and Salazar). This accuracy from SVM are one of the reasonable way to used SVM as a methode to reduce the triall and error procedural because can give the prediction and reduce the failled experimental."

"ABSTRAKEnzim selulase banyak digunakan dalam berbagai industri seperti industri deterjen, bioethanol, pakan ternak, tekstil dan kertas. Akan tetapi saat ini kebutuhan enzim selulase paling banyak didapat dari impor. Salah satu bakteri penghasil enzim selulase adalah Eschericia coli BPPT-CC EgRK2. Bakteri hasil rekombinasi yang dapat memproduksi enzim protein endo- 𝜷-1,4-glukanase, diteliti di dalam kultur batch untuk ditentukan parameter-parameter kinetikanya seperti konstanta Michaelis-Menten (Km) dan kecepatan maksimum (Vmax). Eschericia coli BPPT-CC EgRK2 dikultur di dalam media cair Luria Bertani. Selanjutnya dilakukan purifikasi dan karakterisasi dari enzim selulase. Purifikasi menggunakan metode kromatografi penukar ion dan filtrasi gel setelah itu dianalisis aktifitas enzim dengan substrat carboxymethyl cellulose (CMC), kadar protein menggunakan metode Bradford, berat molekul menggunakan sodium deodecyl sulfate (SDS-PAGE) dan kinetika enzim menggunakan plot Michaelis-Menten. Hasilnya menunjukkan aktivitas enzim tertinggi adalah 3.114 U/ml dan konsentrasi selulase 0.723 mg/ml. Konstanta Michaelis-Menten (Km) dan kecepatan maksimum (Vmax) untuk hidrolisis substrat CMC adalah 0.314 μmol/ml and 3.511 μmol/ml/sec. Hasil dari analisis berat molekul selulase menggunakan metode SDS-PAGE adalah 58 kDa pada 7.5% stacking gel. Hasil dari penelitian ini membuktikan bahwa Eschericia coli BPPT-CC EgRK2 menjadi sebuah sumber terbarukan dari enzim selulase untuk aplikasi pada skala industrial

---

ABSTRACTCellulase enzymes are widely used in various industries such as detergent industry, bioethanol, animal feed, textile and paper. This research is focused on characterization cellulase enzyme from bacteria. One of the bacteria producing cellulase enzyme is Eschericia coli BPPT-CC EgRK2. Recombinant bacteria that can produce protein enzymes endo- β-1,4-glucanase. Eschericia coli BPPT-CC EgRK2 is cultured in 1 litre liquid medium Luria Bertani. Because the bacteria is intracellular, need sonication to break the cell to get the cellulase enzyme. Then purification with ion exchange chromatography and gel filtration to purified the enzyme. After that analyzed the enzyme activity with carboxymethyl cellulose (CMC) substrate at different concentration, protein content analysis using Bradford method, molecular weight analysis using sodium deodecyl sulfate (SDS-PAGE) and enzyme kinetics using Michaelis-Menten plot. This results showed the highest enzyme activity is 3.11 U/ml at 2% CMC and the cellulase concentration is 0.723 mg/ml. The Michaelis-Menten constant (Km) and maximum velocity (Vmax) for CMC substrate hydrolysis is 0.314 μmol/ml and 3.511 μmol/ml/sec. The results of cellulae enzyme molecular weight is 58 kDa using SDS-PAGE with 7.5% stacking gel. The result of this research have known that Eschericia coli BPPT-CC EgRK2 become a promising renewable source for cellulase enzyme for industrial application."

"ABSTRACT

Human Immunodeficiency Virus type 1 (HIV-1) is a retroviral virus that causes deadly disease, AIDS (Acquired Immunodeficiency Syndrome). The virus that mutates so fast, causes no drugs available to cure this disease totally yet. One of enzyme targets that can be inhibited to block the replication of this virus is HIV-1 protease. Inhibition to this enzyme causes the blocking of protein cleavage in virus maturation process. Several xanthone compounds from Garcinio mongostono Linn., a-, 􀀪-. dan y­mangostin, have shown inhibition activity to this enzyme. The structure, which is non-peptide based, gives possibility to different mechanism than other inhibitors. This research's aim is to search the binding modes of mangostin analogues. The method used in this research is in silica molecular docking. The result shows that there are two binding modes with higher affinity in the hydrophobic pocket active site (llG AutoDock 4 = (-9,64)-(-9.89) kcal/mo!; llG AutoDock Vina= (-8,7)-(-9,4) kcal/mo!) and molecular surface site which still shows good affinity (llG AutoDock 4 = (-5,85)·(-6,06) kcal/mol; llG AutoDock Vina = (-5,3)·(·5,9) kcal/mol)."

"Pembentukan senyawa dimer dari eugenol dan isoeugenol telah dilakukan dengan bantuan biokatalis enzim peroksidase dan hidrogen peroksida. Enzim peroksidase (EC 1.11.1.7) adalah salah satu enzim yang dapat mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi dan termasuk dalam kelas oksidoreduktase, yang mampu mengkatalisis reaksi oksidasi oleh hidrogen peroksida dari sejumlah substrat yang merupakan donor hidrogen, seperti senyawa fenolik. Reaksi ini akan menghasilkan radikal fenoksi yang akan mengalami reaksi kopling sehingga dihasilkan dimer fenolik. Enzim peroksidase yang digunakan berasal dari horseradish yang mempunyai aktivitas spesifik 100 U/mg. Hasil reaksi eugenol menghasilkan produk berupa minyak kental berwarna kuning kecoklatan dengan berat 1,8765 g. Pemurnian produk menggunakan KLT preparatif dan hasil yang diperoleh berupa kristal kuning dengan berat 0,0755 g (1,90%) dengan titik leleh 105-1080C. Identifikasi produk kristal dilakukan dengan instrumentasi UV-Vis, GCMS dan polarimeter. Hasil identifikasi menunjukkan adanya senyawa dimer eugenol yaitu dehidrodieugenol dengan m/z = 326 pada waktu retensi 20,39 menit dengan luas area 33,38% dan hasil pengukuran dengan polarimeter menghasilkan sudut putar spesifik [ α ]25 D = + 75.0˚ (c, 0.002, CH3COOC2H5). Sedangkan hasil reaksi isoeugenol menghasilkan produk berupa minyak kental berwarna kuning dengan berat 1,9924 g. Pemurnian produk menggunakan KLT preparatif dan hasil yang diperoleh berupa kristal kuning dengan berat 0,0802 g (2,02%) dengan titik leleh 118-120˚C. Identifikasi produk kristal dilakukan dengan instrumentasi UV-Vis, GC-MS dan polarimeter. Hasil identifikasi menunjukkan adanya senyawa dimer isoeugenol yang merupakan senyawa turunan lignan, yaitu senyawa licarin A dengan m/z = 326 pada waktu retensi 20,52 menit dengan luas area 10,48%. Hasil pengukuran dengan polarimeter menunjukkan adanya sifat optis aktif pada senyawa hasil reaksi dengan sudut putar spesifik [ α ]25 D = - 85.0˚ (c, 0.002, CH3COOC2H5)."

"Pada penelitian ini dilakukan ekstraksi biji beligo (Benincasa hispida) dengan metode ekstraksi soxhlet yang menghasilkan rendemen sebesar 27,21%. Hasil pengujian daya inhibisi ekstrak biji beligo pada berbagai fraksi yang diperoleh yaitu : fraksi etanol, etil asetat, n-butanol dan air terhadap aktivitas α-glukosidase menunjukkan efek inhibisi yang cenderung meningkat seiring dengan meningkatnya konsentrasi dari masing-masing fraksi. Daya inhibisi terbesar terdapat pada ekstrak biji beligo fraksi air dengan konsentrasi 62,5 ppm adalah sebesar 26,6%. Pengujian toksisitas akut dilakukan untuk mengetahui sifat toksisitas ekstrak biji beligo pada fraksi yang menghasilkan inhibisi aktivitas α-glukosidase terbesar terhadap Daphnia magna dan Artemia salina. Dari pengujian toksisitas akut terhadap Daphnia magna didapatkan nilai sebesar 818,7 ppm. Dari hasil pengujian toksisitas akut terhadap Artemia salina didapatkan nilai sebesar 3698,0 ppm.

---

In this study, beligo (Benincasa hispida) seeds extraction was conducted with sohxlet extraction method which producing crude extracts amounted to 27,21%. The test results of inhibition power of beligo seeds extract on various fractions were obtained, which is the fraction of ethanol, ethyl acetate, n-butanol, and water towards activity α-glucosidase reveal that the inhibition effect is increasing as well as concentrations increase of each fraction. The greatest inhibition effect on beligo seeds extract fraction of water with concentration of 62,5 ppm is 26,6%. Acute toxicity testing conducted to determine the toxicity of beligo seeds extract in the fraction that produce highest α-glucosidase inhibitory activity to Daphnia magna and Artemia salina. From the measurement of acute toxicity test, the value of obtained from Daphnia magna was 818,7 ppm and obtained from Artemia salina was 3698,0 ppm."

"Sampai saat ini limbah dari industri pengolahan rumput laut hanya digunakan untuk pupuk padahal masih cukup memiliki kandungan selulosa dan berpotensi menjadi bahan baku biofuel. Limbah pengolahan rumput laut dari daerah Pameungpeuk, Garut, ditemukan memiliki kadar selulosa dan lignin sebesar 18,83% dan 15,625% pergramnya. Sebelum limbah siap digunakan untuk substrat dilakukan proses pretreatment menggunakan H2SO4 terlarut untuk menghilangkan lignin dan meningkatkan aksesibilitas enzim selulase ke selulosa dengan variasi konsentrasi H2SO4 terlarut sebesar 0,5%; 1%; 1,5%; dan 2% (v/v). Limbah yang telah dipretreatment tersebut dijadikan substrat untuk memproduksi enzim selulase menggunakan isolat bakteri laut SGS 2609 milik BBP4B-KP yang telah diisolasi dari rumput laut Sargassum Sp. Fermentasi hidrolisis limbah oleh bakteri isolat SGS 2609 dilakukan selama 7 hari. Kondisi optimum untuk produksi enzim selulase dari bakteri isolat SGS 2609 ini yaitu dengan substrat limbah yang dipretreatment H2SO4 0,5% pada hari ke-4 dengan aktivitas selulase sebesar 0,0549 U/ml dan aktivitas spesifik sebesar 0.011 U/mg.

---

Waste from seaweed industry currently used as a fertilizer when the waste still contains celluloses and also has potential use as raw material for biofuel. Seaweed waste from industry in Pameungpeuk, Garut, contained celluloses dan lignins in the waste 18,83% and 15,625%, respectively. Before the waste is ready to be used, the pretreatment step using dilute-surfuric-acid was used for breaking down the lignin and increasing the accessibility of cellulase enzyme to cellulose using variance of concentrations 0,5%; 1%; 1,5%; and 2% (v/v). The pretreated seaweed waste then used as substrate for producing cellulase enzyme from isolate bacteria SGS 2609 BBP4B-KP which has been isolated from seaweed Sargassum sp. The fermentation time took approximately 7 days. The optimum condition for producing cellulase enzyme from isolate SGS 2609 was using seaweed waste pretreated with H2SO4 0,5% as substrate on the 4th day of fermentation, with the cellulose activity 0,0549 U/ml and the specific activity 0,011 U/mg"

"ABSTRAKEnzim lipase dapat digunakan di berbagai macam industri, seperti industri pangan, deterjen, dan lain sebagainya. Pada penelitian ini enzim lipase akan diuji kemampuannya sebagai bahan additive pada deterjen. Enzim lipase yang diproduksi dari Bacillus licheniformis F11.4 dimurnikan dengan dua tahap yaitu dengan ultrafiltrasi dan dialisis. Pemurnian dengan stirred-cell ultrafiltration pada kondisi optimum yaitu menggunakan ukuran membran 50 kDa, tekanan gas nitrogen 30 psi dan pemekatan dilakukan hingga maksimal. Efisiensi washing enzim lipase pekat pada kain dengan noda minyak zaitun sebesar 16,07%, jika digabung dengan deterjen menjadi 34,88%, dan dapat meningkatkan efisiensi washing oleh deterjen sebesar 6,05%.

---

ABSTRACTLipase enzyme can use in many industries, such as food industry, detergent, and others. In this research, lipase enzyme will be tested its ability as a additive in detergent. Lipase enzyme produced by Bacillus licheniformis F11.4 purified two times, by stirred-cell ultrafiltration and dialysis. Purification with stirred-cell ultrafiltration conduct at optimum operation condition; 50 kDa membrane size, 30 psi nitrogen gas pressure, and maximal concentrate. Washing efficiency of purified lipase enzyme on cloth with artificial dirt, olive oil, is 16,07%, if combine with detergent is 34,88%, and can enhance washing efficiency by detergent up to 6,05%.;"