Hasil Pencarian  ::  Simpan CSV :: Kembali

"ABSTRAKPenggunaan lipase sebagai biokatalis diminati dalam industri, namun harganya yang mahal menjadi masalah utama. Imobilisasi mampu meningkatkan kemampuan enzim. Metode imobilisasi yang menghasilkan aktivitas dan stabilitas cukup baik ialah adsorpsi – crosslinking. Penambahan gugus amino pada support terbukti dapat meningkatkan kestabilan enzim. Maka, penelitian difokuskan pada peningkatan kinerja imobilisasi lipase pada resin melalui penambahan kitosan yang mengandung gugus amino. Unit aktivitas tertinggi (24.69 U/g resin) diraih oleh lipase terimobilisasi pada resin anion – exchange macroporous dengan penambahan kitosan pada resin secara langsung. Enzim ini berhasil menghasilkan yield 50,79% melalui reaksi interesterifikasi biodiesel dan stabil hingga 4 siklus dengan aktivitas relatif sebesar 63,94%.

---

ABSTRACTLipase as biocatalyst is used in many industry, but its price is becoming serious problem. Immobilization could improve enzyme ability. Immobilization method which give higher activity and stability is adsorption-crosslinking method. The addition of amino group on support has proven to be able stabilize the enzyme. Thus, this research focused on improvement immobilization performance by addition of chitosan which contain amino group. The highest unit activity (24.69 U/g resin) reached by lipase immobilized on anion-exchange macroporous resin with addition of chitosan on resin directly. This enzyme resulting biodiesel with yield 50.79% and stable for 4 cycle with relative activity 63.94%."

"Enzim lipase merupakan salah satu biokatalis yang mulai banyak diaplikasikan secara komersial untuk proses industri seperti industri bioenergi, pangan, dan farmasi. Kecenderungan pemakaian biokatalis dalam industri dikarenakan enzim dapat bekerja pada kondisi yang ramah (mild), spesifisitas tinggi, dan dapat menekan konsumsi energi proses (tekanan dan temperatur tinggi). Namun, penggunaan lipase untuk skala komersial masih terbatas karena alasan ekonomis karena lipase memiliki harga yang mahal dan sulit dipisahkan. Imobilisasi enzim lipase adalah salah satu solusi untuk mempertahankan kinerja enzim dan mereduksi tahap pemisahan enzim. Oleh karena itu, kami melakukan penelitian imobilisasi enzim dengan metode adsorpsi-cross linking karena metode ini menghasilkan enzim loading dan stabilitas yang tinggi. Support imobilisasi yang digunakan adalah resin yang divariasikan jenis dan gugus fungsinya. Enzim loading tertinggi (76,69%) dicapai oleh resin anion macroporous yang memiliki gugus (OH-). Namun, aktivitas lipase terimobilisasi yang tertinggi (24,69 U/g support) adalah lipase yang terimobilisasi pada anion macroporous-kitosan yang memiliki gugus amino (NH2) dan anion (OH-). Selain itu, lipase terimobilisasi pada anion macroporous-kitosan berhasil menghasilkan yield biodiesel 50,6% melalui reaksi interesterifikasi dan setelah 4 siklus bertahan menghasilkan yield 32,4%. Sementara itu, untuk lipase Aspergillus niger yang di imobilisasi pada anion macroporous-kitosan menghasilkan unit aktivitas 22,84 U/g resin dan yield biodiesel lebih tinggi yaitu 69,1% dan setelah 4 siklus bertahan menghasilkan yield 48,8%. Hal ini menunjukkan bahwa gugus fungsi pada support yang optimum untuk imobilisasi dengan metode adsorpsi-cross linking adalah support yang memiliki gugus amino (NH2) dan anion (OH-) karena gugus tersebut dapat bereaksi dengan glutaraldehyde dan mengikat enzim lipase.

---

Lipase is one of biocatalyst which start to apply commercially for process in industries, such as bioenergy, food, and pharmaceutical industry. Nowadays, biocatalyst are preferred in industries because they work in mild condition, high specificity, and reduce energy consumption (high pressure and temperature). But, the usage of lipase for industry scale is limited by economic reason due to expensive price of lipase and difficulty of separation system.

Immobilization of lipase is one of the solution to maintain activity of lipase and reduce separation system in process. Therefore, we conduct study about lipase immobilization with adsorption-cross linking method using glutaraldehyde because this method produce high enzyme loading and stabilllity. Lipase are immobilized on different kind of resin with various functional group. Highest enzyme loading (76.69%) was achieved by lipase immobilized on anion macroporous which have anion functional group (OH-). However, highest activity (24,69 U/g support) through olive oil emulsion method was achived by lipase immobilized on anion macroporous-chitosan which have amino (NH2) and anion (OH-) functional group.

In addition, it also success to produce biodiesel until reach yield 50,6% through interesterification reaction and after 4 cycles stable reach yield 32,4%. While, for Aspergillus niger lipase immobilized on anion macroporous-kitosan have unit activity 22,84 U/g resin and yield biodiesel higher than commercial lipase (69,1%) and after 4 cycles stable reach yield 48,8%. This is show that optimum functional group on support for immobilization with adsorption-cross linking is support that contains amino (NH2) and anion (OH-) functional group because they can react with glutaraldehyde and binding with enzyme."

"Berkembangnya berbagai sektor industri mendorong pemanfaatan dan pengaplikasian enzim lipase secara komersial dalam proses industri sebagai biokatalis karena sifat enzim yang dapat bekerja dalam lingkungan yang ramah serta memiliki spesifitas tinggi. Fermentasi jamur Aspergillus niger yang mampu menghasilkan enzim lipase dapat dilakukan dengan metode solid-state fermentation. Fermentasi dengan substrat padat TKKS, ampas tebu, dan lumpur sawit diberi perlakuan variasi kosentrasi inducer dan waktu fermentasi. Hasil fermentasi solid state dari substrat padat TKKS dengan konsentrasi inducer 8% selama 7 hari menunjukkan nilai aktivitas tertinggi sebesar 2.2 U/mL dan 8.2 U/mL dalam bentuk lipase ekstrak kering. Hasil enzim lipase kering diimobilisasi supaya enzim bersifat stabil dalam penggunaan yang berulang dengan metode adsorpsi-crosslinking menggunakan resin macroporous sebagai support. Dari eksperimen yang telah dilakukan diketahui bahwa substrat fermentasi tandan kosong kelapa sawit dapat menghasilkan enzim lipase dengan kemampuan enzim loading sebesar 56.6% wt. Uji aktivitas enzim dilakukan dalam sintesis biodiesel melalui reaksi interesterifikasi dengan perbandingan mol reaktan minyak kelapa sawit dan metal asetat 1:12 pada kondisi suhu operasi 40oC selama 50 jam dalam 4 siklus reaksi. Hasil sintesis biodiesel yang dianalisis menggunakan HPLC menunjukkan nilai yield biodiesel sebesar 48.6% dan enzim masih mampu beraktivitas hingga mencapai 68.60% yield awal dari 4 siklus sintesis biodiesel.

---

The developments of various industrial sectors are demanding the use and application of lipase commercially in industrial processes as biocatalysts chosen by its ability to work in a friendly environment and have high specificity. Fermentation of Aspergillus niger are able to produce enzyme lipase that can be done by using solid-state fermentation method. In this study TKKS, bagasse, and palm oil sludge are used as fermentation substrates and will be treated variations of inducer concentration and fermentation time.

The results of solid state fermentation of solid substrates TKKS with inducer concentration of 8% for 7 days showed the highest activity value of 2.2 U / mL and 8.2 U / mL in the form of dry extract lipase. The result of the dry lipase enzyme will be immobilized so that enzyme is stable in repetitive use with adsorption-crosslinking method using macroporous resin as a support. Experiments show us that empty fruit bunches of oil palm fermentation substrate can produce lipase enzyme with enzyme loading of 56.6% wt.

Enzyme activity test carried out in the synthesis of biodiesel through interesterification reaction mole ratio of reactants palm oil and metal acetate 1:12 at 40oC operating temperature conditions for 50 hours in 4 reaction cycles. Biodiesel synthesis results were analyzed using HPLC shows biodiesel yield values ​​of 48.6% and the enzyme was able to move up to 68.60% initial yield of 4 cycles of biodiesel synthesis."

"Penggunaan lipase untuk skala komersial masih terbatas karena alasan ekonomis dimana lipase memiliki harga yang mahal dan sulit dipisahkan. Imobilisasi enzim secara adsorpsi-crosslinking dengan menggunakan lipase yang diproduksi secara fermentasi solid-state (SSF) merupakan solusi permasalahan tersebut. Penelitian ini diawali dengan membandingkan hasil imobilisasi lipase non komersial (crude powder A. niger) dan komersial (C. rugosa dan A.niger) pada support komersial (resin) dan non komersial (limbah pertanian). Semua support yang digunakan terlebih dilapisi dengan kitosan. Crude powder lipase A.niger diproduksi secara fermentasi solid state menggunakan limbah pertanian. Selanjutnya imobilisasi enzim juga dilakukan menggunakan support limbah pertanian. Hasil penelitian Menunjukkan bahwa limbah pertanian terbukti dapat dijadikan sebagai substarat untuk produksi lipase maupun sebagai support untuk imobilisasi. Produksi lipase A.niger secara fermentasi solid state menggunakan substrat ampas tahu menghasilkan aktivitas optimum sebesar 14,14 U/g dss. Aktivitas hidrolisis yang diperoleh dari pemanfaatan support resin XAD7HP dan MP-64 masing-masing untuk C. rugosa (18,21 dan 24,69 U/g support), A. niger (28,3 dan 29,41 U/g support) dan crude A.niger 6,33 U/g support MP-64. Aktivitas sintesis fatty acid methyl ester (FAME) dari pemakain support resin masing-masing diperoleh sebesar 62% (C. rugosa), 83% (A. niger) dan 56% untuk crude A. niger. Pemanfaatan support kulit jagung dari C.rugosa dan crude A. niger diperoleh aktivitas hidrolisis masing-masing sebesar 20,83 dan 6,33 U/g support serta aktivitas sintesis biodiesel sebesar 59% untuk C. rugosa dan 50% crude A. niger. Berdasarkan studi ini, lipase yang diproduksi melalui metode fermentasi solid state menggunakan substrat limbah pertanian mempunyai potensi untuk dikembangkan sebagai enzim yang dapat diimobilisasi pada support yang mudah diperoleh dan tidak beracun (limbah pertanian).

---

The use of lipase for commercial scale is still limited due to economic reasons, since lipase is expensive and difficult to separate. Adsorption-crosslinking enzyme immobilization using lipase produced by solid-state fermentation (SSF) is the solution of the problem. This study began by comparing the results of non-commercial (A. niger) and commercial (C. rugosa and A. niger) lipase immobilization in commercial (resin) and non-commercial support (agricultural waste). All supports used were dilapisi with chitosan. A. niger lipase crude powder was produced by solid state fermentation using agricultural waste as the substrate. In addition, enzyme immobilization was also carried out using agricultural waste as the support. The results showed that agricultural waste was proven to be used as the substrate for lipase production and immobilization support. Production of A. niger lipase by solid state fermentation using tofu pulp substrate, obtained an optimum activity of 8.48 U/mL. The hydrolysis activity were obtained using XAD7HP and MP-64 support resins for C. rugosa (18.21 and 24.69 U/g supports), A. niger (28.3 and 29.41 U/g supports), and crude A. niger (6.33 U/g supports MP-64). The fatty acid methyl ester (FAME) synthesis activity obtained using resin as the support were 62% (C. rugosa), 83% (A. niger) and 56% (crude A. niger). The utilization of corn husk as the support for C. rugosa and crude A. niger lipase, obtained the hydrolysis activity of 20.83 and 6.33 U/g support, respectively and fatty acid methyl ester synthesis activity of 59% for C. rugosa and 50% for crude A. niger. Based on this study, lipase produced by the solid state fermentation method using agricultural waste substrates has the potential to be developed as an enzyme that can be immobilized in an easily available and non-toxic support (agricultural waste)."

"ABSTRAKEnzim lipase dapat digunakan di berbagai macam industri, seperti industri pangan, deterjen, dan lain sebagainya. Pada penelitian ini enzim lipase akan diuji kemampuannya sebagai bahan additive pada deterjen. Enzim lipase yang diproduksi dari Bacillus licheniformis F11.4 dimurnikan dengan dua tahap yaitu dengan ultrafiltrasi dan dialisis. Pemurnian dengan stirred-cell ultrafiltration pada kondisi optimum yaitu menggunakan ukuran membran 50 kDa, tekanan gas nitrogen 30 psi dan pemekatan dilakukan hingga maksimal. Efisiensi washing enzim lipase pekat pada kain dengan noda minyak zaitun sebesar 16,07%, jika digabung dengan deterjen menjadi 34,88%, dan dapat meningkatkan efisiensi washing oleh deterjen sebesar 6,05%.

---

ABSTRACTLipase enzyme can use in many industries, such as food industry, detergent, and others. In this research, lipase enzyme will be tested its ability as a additive in detergent. Lipase enzyme produced by Bacillus licheniformis F11.4 purified two times, by stirred-cell ultrafiltration and dialysis. Purification with stirred-cell ultrafiltration conduct at optimum operation condition; 50 kDa membrane size, 30 psi nitrogen gas pressure, and maximal concentrate. Washing efficiency of purified lipase enzyme on cloth with artificial dirt, olive oil, is 16,07%, if combine with detergent is 34,88%, and can enhance washing efficiency by detergent up to 6,05%.;"

"Kebutuhan akan jenis katalis yang berasal dari bahan baku hayati (biokatalis) semakin meningkat seiring dengan perkembangan produk yang berbasis ramah lingkungan. Sebagian besar produk enzim untuk industri di Indonesia masih berstatus impor sebanyak 99%. Perkiraan nilai pasar dunia khusus di industri enzim mencapai angka 4,4 miliar USD dan untuk konsumsi enzim dalam negeri telah mencapai 187,5 miliar rupiah dengan kebutuhan enzim mencapai 2.500 ton di tahun 2015. Untuk mencapai kebutuhan biokatalis (enzim) yang tidak sedikit, diperlukan produksi secara massal dengan simulasi produksi menggunakan aplikasi SuperPro Designer v9.0 untuk mendapatkan kondisi yang diinginkan dan merancang alat produksi enzim lipase berbasis medium padat (fermentasi Solid State) dengan memanfaatkan equipment berupa Tray Bioreactor, filter press, centrifuge, mixing tank 2, dan dryer. Analisis keekonomian berupa NPV, IRR, Payback Period, dan Benefit Cost Ratio yang lebih menguntungkan antara basis produk 1 kg dengan 10 kg adalah produksi enzim dengan basis 10 kg dengan NPV Rp112.796.147.423,00; IRR 54,20%; Payback Period 1,95 tahun; dan Benefit Cost Ratio 3,36.

---

Needs for this kind of catalyst derived from biological raw materials (biocatalysts) has increased along with the development of products based on environmentally friendly. Most of the enzyme product for the industry in Indonesia still an import as much as 99%. Estimated value of the world market specialized in enzyme industry reached 4.4 billion USD and for the consumption of enzymes in the country has reached 187.5 billion rupiah to the needs of the enzyme reached 2,500 tons in 2015. To achieve the needs of the biocatalyst (enzyme) that is not less, is needed A mass production with production simulation using SuperPro Designer v9.0 application to get the desired conditions and equipment designing of production lipase enzyme-based solid medium (fermentation solid State) by utilizing equipment such as Tray Bioreactor, filter press, centrifuge, mixing tank 2, and dryer , Economic analysis in the form of NPV, IRR, Payback Period, and the Benefit Cost Ratio is more advantageous product base 1 kg to 10 kg is the production of an enzyme with a base of 10 kg with a NPV Rp112.796.147.423,00; IRR 54.20%; The Payback Period of 1.95 years; and Benefit Cost Ratio of 3.36."

"Enzim adalah suatu protein yang bekerja sebagai katalisator organik, mengatur reaksi-reaksi kimia dalam setiap organisme (1). Enzim-enzim yang sepanjang waktu terdapat di dalam plasma dan melakukan fungsi fisiologiknya dalam plasma dikenal sebagai enzim khas plasma seperti lipase lipoprotein, pseudokolinesterase dan proenzim-proenzim untuk pembekuan darah. Enzim-enzim tersebut di atas umumnya disintesis di dalam hati tetapi terdapat dalam darah dengan konsentrasi yang sama atau lebih tinggi dibandingkan konsentrasinya di dalam jaringan (2).Enzim-enzim plasma yang tidak melakukan fungsi fisiologiknya di dalam plasma dikenal sebagai enzim tidak khas plasma. Enzim-enzim ini terdapat di dalam sel organ atau jaringan tertentu, dan dalam keadaan normal hanya sejumlah kecil yang ada dalam plasma. Bila terjadi kerusakan organ atau jaringan, aktivitas enzim-enzim ini di dalam plasma akan meningkat melebihi keadaan normal. Kenaikan aktivitas enzim-enzim ini di dalam plasma selain tergantung pada konsentrasinya di dalam jaringan, juga pada luas organ yang rusak dan lokasi enzim di dalam sel (2,3). Contoh enzim tidak khas plasma yaitu enzim fosfatase asam, enzim "

"Pada penelitian ini dilakukan studi pemakaian berulang lipase Candida rugosa E.C.3.1.1.3 terimobilisasi pada nanopartikel Fe3O4-polidopamin. Nanopartikel Fe3O4-polidopamin digunakan sebagai material support untuk proses imobilisasi. Nanopartikel Fe3O4 disintesis dengan metode kopresipitasi. Fe3O4 dimodifikasi dengan dopamin. Nanopartikel Fe3O4, Fe3O4-polidopamin, dan Fe3O4-polidopamin-lipase dikarakterisasi menggunakan FTIR, FESEM-EDS, dan TEM. Sintesis ester dilakukan dalam pelarut organik berbeda, yaitu t-butanol dan metil isobutil keton. Persen loading imobilisasi lipase yang diperoleh sebesar 60,86%. Persen konversi yang dihasilkan menggunakan lipase bebas untuk ester sorbitol dalam pelarut t-butanol dan MIBK sebesar 25,21% dan 21,84%, sedangkan untuk ester fruktosa dalam pelarut t-butanol dan MIBK sebesar 21,37% dan 20,64%. Pemakaian berulang menggunakan enzim terimobilisasi masih cukup efisien hingga pemakaian ketiga dengan total nilai persen konversi untuk sorbitol dalam pelarut MIBK dan t-butanol masing-masing sebesar 51,34% dan 62,14%, serta untuk fruktosa dalam pelarut MIBK dan t-butanol sebesar 49,2% dan 44,39%.

---

In this research, a study of repeated usage of immobilized Candida rugosa lipase on Fe3O4-Polydopamine nanoparticle was conducted. Fe3O4-Polydopamine nanoparticles were used as a support material for immobilization process. Fe3O4 nanoparticles was synthesized using co-precipitation method. Fe3O4 nanoparticles were then modified with dopamine. The Fe3O4, Fe3O4-polydopamine and Fe3O4-polidopamin-lipase nanoparticles were characterized using FTIR, FESEM-EDS, and TEM. Ester synthesis was conducted using two different organic solvents, namely t-butanol and methyl isobutyl ketone. The loading capacity of lipase immobilization was 60.86%. The conversion percentage using free lipase for sorbitol esters in a solvent t - butanol and MIBK were 25.21 % and 21.84 %, as for fructose esters in t - butanol and MIBK were 21.37 % and 20.64 % respectively. Repeated usage of the immobilized enzyme was still quite efficient up to the third usage with total conversion percentage for sorbitol in MIBK and t-butanol were 51,34% and 62,14%. While using fructose in MIBK and t - butanol was 49,2% and 44,39%."

"Although technological advances have fueled the rising demand for lipase as a biocatalyst, commercial availability remains limited and costs prohibitive. To meet this need, an extracellular lipase enzyme from Aspergillus niger can be produced through solid state fermentation (SSF) using agroindustrial wastes including tofu dregs, coconut dregs, and corn bran. These agroindustrial residues still contain nutrients, especially lipids/triglycerides, making them a potential fermentation medium to produce lipase. Lipase with the highest activity level (8.48 U/mL) was obtained using a tofu dreg substrate, 4% inducer concentration, and 9-day fermentation period. This crude lipase extract was then dried with a spray drier and immobilized in a macroporous anion resin using the adsorption-crosslinking method. The immobilized lipase’s activity was assayed by a biodiesel synthesis reaction; it showed 48.3% yield. The immobilized enzyme's stability was also tested through four cycles of biodiesel synthesis; in the fourth cycle, the enzyme maintained 84% of its initial activity."

"Imobilisasi lipase Candida rugosa EC 3.1.1.3 pada partikel nano magnetik Fe3O4-kitosan sebagai material support telah berhasil dilakukan. Imobilisasi nano-lipase tersebut memberikan efisiensi sebesar 67,4 % dengan penurunan aktivitas spesifik sebesar 49,3 %. Pada penelitian ini dilakukan studi interesterifikasi minyak sawit dengan variasi alkil alkanoat yaitu metil asetat, etil asetat, dan propil asetat menggunakan katalis lipase terimobilisasi pada partikel nano Fe3O4-kitosan. Kondisi reaksi dilakukan dengan rasio mol antara minyak sawit dengan alkohol ataupun alkil alkanoat adalah 1:6; dosis enzim 6% dari berat minyak; pelarut tambahan t-butanol 7,5% dari berat minyak; dan sonikasi dengan frekuensi 40 kHz selama 2 jam. Hasil menunjukkan bahwa pada reaksi transesterifikasi masih ada minyak yang belum terkonversi menjadi alkil ester. Hal tersebut dapat dilihat dengan kasat mata. Sedangkan pada interesterifikasi tidak terlihat adanya minyak. Analisis alkil ester hasil reaksi interesterifikasi dilakukan dengan GC-FID. Hasil analisis dengan GC-FID memberikan fenomena % komposisi alkil miristat, alkil palmitat, alkil oleat, dan alkil linoleat pada alkil ester yang terbentuk, ternyata mendekati % komposisi asam lemak dari minyak sawit. Pada metil ester, % komposisinya adalah metil miristat 5,43%, metil palmitat 51,23%, metil oleat 39,84%, dan metil linoleat 3,49%. Pada etil ester komposisinya adalah etil miristat 1,97%, etil palmitat 10,17%, etil oleat 75,53%, dan etil linoleat 12,33%. Pada propil ester komposisinya adalah propil miristat 19,14%, propil palmitat 42,07%, propil oleat 35,38%, dan propil linoleat 3,42%.

---

Immobilization of Candida rugosa lipase EC 3.1.1.3 on Fe3O4 magnetic nanoparticle-chitosan as support material has been successfully carried out. The nano-lipase immobilization gives an efficiency of 67.4% with a decrease in the specific activity of 49.3%. In this research study by the variation interesterification of palm oil alkyl alkanoic is methyl acetate, ethyl acetate, and propyl acetate using lipase catalyst immobilized on Fe3O4-chitosan nano particles. Reaction conditions conducted by the mole ratio between palm oil with alcohol or alkyl alkanoic is 1:6; enzyme dose 6% of the weight of oil; additional solvent t-butanol 7.5% of the weight of oil; and sonication with a frequency of 40 kHz for 2 hours. The results showed that the transesterification reaction is still no oil that has not been converted into alkyl esters. This can be seen with the naked eye. While the interesterification no visible oil. Analysis of alkyl esters interesterification reaction products was done by GC-FID. The results of the analysis by GC-FID gave phenomenon% composition of alkyl myristate, alkyl palmitate, alkyl oleic, and alkyl linoleic to alkyl esters are formed, apparently approaching % fatty acid composition of palm oil. % Compositions in methyl ester are methyl myristate 5.43%, 51.23% methyl palmitate, methyl oleate 39.84%, and 3.49% methyl linoleate. % Compositions in ethyl ester are 1.97% ethyl myristate, ethyl palmitate 10.17%, 75.53% ethyl oleate, and ethyl linoleic 12.33%. % Compositions in propyl ester are propyl myristate 19.14%, 42.07% propyl palmitate, propyl oleate 35.38%, and 3.42% propyl linoleic."