Hasil Pencarian  ::  Simpan CSV :: Kembali

"Enzim lipase merupakan salah satu biokatalis yang mulai banyak diaplikasikan secara komersial untuk proses industri seperti industri bioenergi, pangan, dan farmasi. Kecenderungan pemakaian biokatalis dalam industri dikarenakan enzim dapat bekerja pada kondisi yang ramah (mild), spesifisitas tinggi, dan dapat menekan konsumsi energi proses (tekanan dan temperatur tinggi). Namun, penggunaan lipase untuk skala komersial masih terbatas karena alasan ekonomis karena lipase memiliki harga yang mahal dan sulit dipisahkan. Imobilisasi enzim lipase adalah salah satu solusi untuk mempertahankan kinerja enzim dan mereduksi tahap pemisahan enzim. Oleh karena itu, kami melakukan penelitian imobilisasi enzim dengan metode adsorpsi-cross linking karena metode ini menghasilkan enzim loading dan stabilitas yang tinggi. Support imobilisasi yang digunakan adalah resin yang divariasikan jenis dan gugus fungsinya. Enzim loading tertinggi (76,69%) dicapai oleh resin anion macroporous yang memiliki gugus (OH-). Namun, aktivitas lipase terimobilisasi yang tertinggi (24,69 U/g support) adalah lipase yang terimobilisasi pada anion macroporous-kitosan yang memiliki gugus amino (NH2) dan anion (OH-). Selain itu, lipase terimobilisasi pada anion macroporous-kitosan berhasil menghasilkan yield biodiesel 50,6% melalui reaksi interesterifikasi dan setelah 4 siklus bertahan menghasilkan yield 32,4%. Sementara itu, untuk lipase Aspergillus niger yang di imobilisasi pada anion macroporous-kitosan menghasilkan unit aktivitas 22,84 U/g resin dan yield biodiesel lebih tinggi yaitu 69,1% dan setelah 4 siklus bertahan menghasilkan yield 48,8%. Hal ini menunjukkan bahwa gugus fungsi pada support yang optimum untuk imobilisasi dengan metode adsorpsi-cross linking adalah support yang memiliki gugus amino (NH2) dan anion (OH-) karena gugus tersebut dapat bereaksi dengan glutaraldehyde dan mengikat enzim lipase.

---

Lipase is one of biocatalyst which start to apply commercially for process in industries, such as bioenergy, food, and pharmaceutical industry. Nowadays, biocatalyst are preferred in industries because they work in mild condition, high specificity, and reduce energy consumption (high pressure and temperature). But, the usage of lipase for industry scale is limited by economic reason due to expensive price of lipase and difficulty of separation system.

Immobilization of lipase is one of the solution to maintain activity of lipase and reduce separation system in process. Therefore, we conduct study about lipase immobilization with adsorption-cross linking method using glutaraldehyde because this method produce high enzyme loading and stabilllity. Lipase are immobilized on different kind of resin with various functional group. Highest enzyme loading (76.69%) was achieved by lipase immobilized on anion macroporous which have anion functional group (OH-). However, highest activity (24,69 U/g support) through olive oil emulsion method was achived by lipase immobilized on anion macroporous-chitosan which have amino (NH2) and anion (OH-) functional group.

In addition, it also success to produce biodiesel until reach yield 50,6% through interesterification reaction and after 4 cycles stable reach yield 32,4%. While, for Aspergillus niger lipase immobilized on anion macroporous-kitosan have unit activity 22,84 U/g resin and yield biodiesel higher than commercial lipase (69,1%) and after 4 cycles stable reach yield 48,8%. This is show that optimum functional group on support for immobilization with adsorption-cross linking is support that contains amino (NH2) and anion (OH-) functional group because they can react with glutaraldehyde and binding with enzyme."

"Berkembangnya berbagai sektor industri mendorong pemanfaatan dan pengaplikasian enzim lipase secara komersial dalam proses industri sebagai biokatalis karena sifat enzim yang dapat bekerja dalam lingkungan yang ramah serta memiliki spesifitas tinggi. Fermentasi jamur Aspergillus niger yang mampu menghasilkan enzim lipase dapat dilakukan dengan metode solid-state fermentation. Fermentasi dengan substrat padat TKKS, ampas tebu, dan lumpur sawit diberi perlakuan variasi kosentrasi inducer dan waktu fermentasi. Hasil fermentasi solid state dari substrat padat TKKS dengan konsentrasi inducer 8% selama 7 hari menunjukkan nilai aktivitas tertinggi sebesar 2.2 U/mL dan 8.2 U/mL dalam bentuk lipase ekstrak kering. Hasil enzim lipase kering diimobilisasi supaya enzim bersifat stabil dalam penggunaan yang berulang dengan metode adsorpsi-crosslinking menggunakan resin macroporous sebagai support. Dari eksperimen yang telah dilakukan diketahui bahwa substrat fermentasi tandan kosong kelapa sawit dapat menghasilkan enzim lipase dengan kemampuan enzim loading sebesar 56.6% wt. Uji aktivitas enzim dilakukan dalam sintesis biodiesel melalui reaksi interesterifikasi dengan perbandingan mol reaktan minyak kelapa sawit dan metal asetat 1:12 pada kondisi suhu operasi 40oC selama 50 jam dalam 4 siklus reaksi. Hasil sintesis biodiesel yang dianalisis menggunakan HPLC menunjukkan nilai yield biodiesel sebesar 48.6% dan enzim masih mampu beraktivitas hingga mencapai 68.60% yield awal dari 4 siklus sintesis biodiesel.

---

The developments of various industrial sectors are demanding the use and application of lipase commercially in industrial processes as biocatalysts chosen by its ability to work in a friendly environment and have high specificity. Fermentation of Aspergillus niger are able to produce enzyme lipase that can be done by using solid-state fermentation method. In this study TKKS, bagasse, and palm oil sludge are used as fermentation substrates and will be treated variations of inducer concentration and fermentation time.

The results of solid state fermentation of solid substrates TKKS with inducer concentration of 8% for 7 days showed the highest activity value of 2.2 U / mL and 8.2 U / mL in the form of dry extract lipase. The result of the dry lipase enzyme will be immobilized so that enzyme is stable in repetitive use with adsorption-crosslinking method using macroporous resin as a support. Experiments show us that empty fruit bunches of oil palm fermentation substrate can produce lipase enzyme with enzyme loading of 56.6% wt.

Enzyme activity test carried out in the synthesis of biodiesel through interesterification reaction mole ratio of reactants palm oil and metal acetate 1:12 at 40oC operating temperature conditions for 50 hours in 4 reaction cycles. Biodiesel synthesis results were analyzed using HPLC shows biodiesel yield values ​​of 48.6% and the enzyme was able to move up to 68.60% initial yield of 4 cycles of biodiesel synthesis."

"ABSTRAKPenggunaan lipase sebagai biokatalis diminati dalam industri, namun harganya yang mahal menjadi masalah utama. Imobilisasi mampu meningkatkan kemampuan enzim. Metode imobilisasi yang menghasilkan aktivitas dan stabilitas cukup baik ialah adsorpsi – crosslinking. Penambahan gugus amino pada support terbukti dapat meningkatkan kestabilan enzim. Maka, penelitian difokuskan pada peningkatan kinerja imobilisasi lipase pada resin melalui penambahan kitosan yang mengandung gugus amino. Unit aktivitas tertinggi (24.69 U/g resin) diraih oleh lipase terimobilisasi pada resin anion – exchange macroporous dengan penambahan kitosan pada resin secara langsung. Enzim ini berhasil menghasilkan yield 50,79% melalui reaksi interesterifikasi biodiesel dan stabil hingga 4 siklus dengan aktivitas relatif sebesar 63,94%.

---

ABSTRACTLipase as biocatalyst is used in many industry, but its price is becoming serious problem. Immobilization could improve enzyme ability. Immobilization method which give higher activity and stability is adsorption-crosslinking method. The addition of amino group on support has proven to be able stabilize the enzyme. Thus, this research focused on improvement immobilization performance by addition of chitosan which contain amino group. The highest unit activity (24.69 U/g resin) reached by lipase immobilized on anion-exchange macroporous resin with addition of chitosan on resin directly. This enzyme resulting biodiesel with yield 50.79% and stable for 4 cycle with relative activity 63.94%."

"Enzim adalah suatu protein yang bekerja sebagai katalisator organik, mengatur reaksi-reaksi kimia dalam setiap organisme (1). Enzim-enzim yang sepanjang waktu terdapat di dalam plasma dan melakukan fungsi fisiologiknya dalam plasma dikenal sebagai enzim khas plasma seperti lipase lipoprotein, pseudokolinesterase dan proenzim-proenzim untuk pembekuan darah. Enzim-enzim tersebut di atas umumnya disintesis di dalam hati tetapi terdapat dalam darah dengan konsentrasi yang sama atau lebih tinggi dibandingkan konsentrasinya di dalam jaringan (2).Enzim-enzim plasma yang tidak melakukan fungsi fisiologiknya di dalam plasma dikenal sebagai enzim tidak khas plasma. Enzim-enzim ini terdapat di dalam sel organ atau jaringan tertentu, dan dalam keadaan normal hanya sejumlah kecil yang ada dalam plasma. Bila terjadi kerusakan organ atau jaringan, aktivitas enzim-enzim ini di dalam plasma akan meningkat melebihi keadaan normal. Kenaikan aktivitas enzim-enzim ini di dalam plasma selain tergantung pada konsentrasinya di dalam jaringan, juga pada luas organ yang rusak dan lokasi enzim di dalam sel (2,3). Contoh enzim tidak khas plasma yaitu enzim fosfatase asam, enzim "

"Aktivitas biologi, toksisitas, disposisi dan metabolisme obat sangat berbeda untuk masing-masing enansiomer obat khiral. Banyak senyawa khiral yang aktivitas biologinya semata-mata terletak pada salah satu enansiomer, sedangkan enansiomer pasangannya bersifat kurang potensial untuk pengobatan, tidak aktif, bersifat toksik atau bahkan bereaksi berlawanan dengan efek yang diinginkan.Penelitian ini bertujuan melakukan isolasi dan karakterisasi lipase R stolonifer UICC 137 serta aplikasinya sebagai biokatalis untuk hidrolisis (R,S)-ibuprofen metil ester.Lipase diisolasi dari enzim kasar dengan metode pengendapan bertahap menggunakan amonium sulfat. Aktivitas lipolitik lipase ditentukan terhadap substrat minyak zaitun dengan metode titrimetrik. Resolusi (R,S)-ibuprofen metil ester dengan biokatalis lipase dilakukan dengan metode hidrolisis di dalam buffer pH 7,0 dan temperatur 40-42°C. Sebagai pembanding, dilakukan resolusi (R,S)-ibuprofen metil ester dengan biokatalis lipase Candida rugosa (Sigma). Analisis produk resolusi dilakukan dengan spektrofotometer IR, polarimeter dan Kromatografi Cair Kinerja Tinggi (KCKT) yang dilengkapi dengan kolom khiral Cyclobond I 2000.Kondisi optimum untuk penentuan aktivitas lipolitik adalah pH 7-7,5 dan temperatur 370 C. Enzim kasar R. stolonifer UICC 137 mempunyai aktivitas spesifik 20,20 Unit/ mg protein, nilai Vmaks = 15,15 µmol/menit dan KM = 12,5 mg/ ml. Enzim kasar dapat mempertahankan aktivitas lipolitiknya sebesar 79,90 %, 68,04 % dan 52,62 % setelah diinkubasi selama 90 menit pada temperatur 40, 50 dan 600 C. Diantara 4 fraksi lipase yang diperoleh, lipase fraksi 30 - 60 % mempunyai aktivitas spesifik yang lebih tinggi yaitu 47,70 -Unit/mg protein. Resolusi (R,S)-ibuprofen metil ester dengan biokatalis lipase fraksi 30 - 60 % menghasilkan produk ibuprofen (43,1456 %) dengan kelebihan enansiomer-S (enantiomeric excess = ees) = 19,334 %.

---

Isolation and Characterization of Rhizopus stolonifer UICC 137 Lipase and Its Application for Resolution of (R,S)-Ibuprofen Methyl Ester The biological activity, toxicity, drug disposition and metabolism can be dramatically different for the enantiomers of a chiral drug. There are numerous chiral compounds in which the desired biological activity solely resides in one enantiomer of chiral drug, with the other isomers being less potent, inactive, toxic, or even acting with cross-purpose effect.The aim of this study was to isolate and characterize the crude lipase of Rhizopus stolonifer UICC 137. Characterization of lipase was focused on the specific ability of lipase to hydrolyze (R,S)-ibuprofen methyl ester.The lipase was isolated from the crude enzyme by ammonium sulfate precipitation method. The lipolitic activity was determined by titrimetric method toward olive oil - arabic gum emulsion as a substrat. The lipase-catalyzed resolution of (R,S)-ibuprofen methyl ester were carried out at 40-42° C in phosphate buffer pH 7,0. The resolution products were analyzed by IR Spectrophotometer, polarimeter and HPLC system equipped with a chiral column of CyclobondI 2000. A resolution of (R,S)-ibuprofen methyl ester using C rugosa lipase (Sigma), was used as a reference.The optimum condition for lipolitic activity measurement were pH of 7,5 and temperature of 37° C. The crude enzyme has a specific activity of 20,20 Unit/ mg protein, the Vmax was 15,15 µmol/min and Km was 12,5 mg/ ml. The crude enzyme retained 79,90 %, 68,04 % and 52,62 % of its lipolytic activity, when incubated for 90 minutes at temperature of 40, 50 and 60 ° C respectively. Among four lipase fraction, the 30 - 60 % lipase fraction has a higher specific activity of 47,70 Unit/ mg protein. The resolution of (R,S)-ibuprofen methyl ester by the 30 - 60 % lipase fraction produced an enantioenriched S(+)-ibuprofen with an enantiomeric excess of 19,334 %."

"Lipase (Triasilgliserol asilhidrolase, E.C. 3.1.1.3) merupakan produk bioteknologi yang berkembang pesat dewasa ini karena memiliki nilai komersial yang tinggi. Selain mengkatalisa hidrolisis lemak dan minyak menjadi gliserol dan asam lemak, lipase juga dapat digunakan sebagai katalis reaksi esterifikasi dan transesterifikasi. pH dan suhu optimum lipase adalah 8,0 dan 45 oC dengan stabilitas termal hingga 60 oC. Hampir semua logam yang diujikan (Na+, Mn2+, Zn2+, Mg2+ dan K+) menghambat aktivitas lipase seiring dengan penambahan konsentrasinya yaitu 1, 3 dan 5 mM. Sedangkan pada ion Ca2+ dengan berbagai konsentrasi tidak memengaruhi aktivitas lipase secara signifikan, namun tidak menginhibisi maupun tidak mengaktifasi. n-Heksana dapat menaikkan aktivitas lipase hingga 322% pada konsentrasi 30% (v/v), namun metanol dan t-butanol dapat menginaktivasi lipase. Sedangkan studi kinetika memberikan harga Km lipase adalah 0,0165 mg/mL dan Vm 0,160 mM/menit. Lipase ekstraseluler yang diproduksi dari Bacillus subtilis DB-104 kemudian dipurifikasi dengan pengendapan amonium sulfat 20-40% dan kromatografi penukar kation masing-masing menghasilkan aktivitas 1,8 dan 2,4 kali lebih tinggi dari ekstrak kasarnya. Pada studi reaksi transesterifikasi dengan katalis Bacillus subtilis DB-104 dari ekstrak kering kasarnya, konsentrasi metil ester yang dihasilkan adalah 27,26 mg/L atau sebanyak 15% yield.

---

Lipase (triacylglycerol acylhidrolase, E.C. 3.1.1.3) is a rapidly growing biotechnology products because it has a high commercial value. Lipase not only can catalyze the hydrolysis of fats and oils to glycerol and fatty acids, but also can be used as a catalyst for esterification and transesterification reactions. Optimum pH and temperature of lipase was 8.0 and 45 °C, respectively, with thermal stability up to 60 oC. Almost all the metals tested (Na+, Mn2+, Zn2+, Mg2+, and K+) inhibit the activity of lipase along with the addition of the 1, 3 and 5 mM metal ion concentration. While the Ca2+ ions with various concentrations did not significantly affect lipase activity. Addition of organic solvents on lipase activity showed that n-hexane is a lipase activator with relative activity of 322%, while methanol and t-butanol is an inhibitor. While kinetic studies provide Km and Vmax of lipase are 0.0165 mg/mL and 0.160 mM/min, respectively. Extracellular lipase of Bacillus subtilis DB-104 then purified by 20-40% ammonium sulphate precipitation and cation exchange chromatography generating activity value of 1.8 and 2.4 times higher than the crude extract, respectively. In the study of transesterification reaction catalyzed by dry crude extract Bacillus subtilis DB-104 lipase, produced methyl ester of 27.26 mg/L or as much as 15% yield."

"ABSTRAKDengan reaksi hidrolisis, trigliserida dipecah menjadi gliserol dan asamlemak bebas. Kondisi reaksi hidrolisis memegang peranan penting dalampembuatan emulsifier karena reaksi ini merupakan tahapan awal. Proses estersintesis metil oleat dari asam lemak dan alkohol dapat dilakukan denganmenggunakan katalis kimia maupun biokatalis lipase. Lipase sebagai katalis untukesterifikasi dapat diperoleh dari spesies mikrobial ataupun tanaman. Upayamencari lipase yang murah telah dilakukan oleh banyak peneliti. Pada penelitiankali ini, dilakukan penelitian hidrolisis minyak kelapa sawit menggunakan enzimlipase yang berasal dari kecambah biji wijen berupa supernatan dan ekstrakkecambah. Dari data yang dihasilkan, pada supernatan diperoleh konsentrasi FFAdari 3 kali titrasi yaitu 1.365 mmol, 1.365 mmol dan 1.36 mmol. % Hidrolisisyang dihasilkan berturut-turut adalah 39%, 39% dan 38.85%. Untuk ekstrakkecambah biji wijen, diperoleh konsentrasi FFA dari 3 kali titrasi yaitu 1.37mmol, 1.3725 mmol dan 1.37 mmol. % Hidrolisis yang dihasilkan berturut-turutadalah 39.14%, 39.214% dan 39.14%. Hasil analisa menggunakan GC, jugadiperoleh konsentrasi asam laurat, asam miristat, asam palmitat, asam oleat danasam stearat, baik pada supernatan dan ekstrak kecambah biji wijen.

---

AbstractWith the hydrolysis reactions, triglyceride decomposed into glycerol andfree fatty acid. Hydrolysis reaction conditions play an important role in themanufacture of emulsifiers because this reaction is an early stage. The process ofsynthesis of methyl ester of oleic fatty acids and alcohols can be performed usingchemical catalysts or biocatalysts lipase. Lipase as the catalyst for theesterification can be obtained from plant or microbial species. Efforts to findcheap lipases has been done by many researchers. In this research, hydrolysis ofpalm oil using lipase has been done which is derived from sesame seeds sprouts.From the data, the FFA concentration in supernatant obtained from three times oftitration, are 1.365 mmol, 1.365 mmol, and 1.36 mmol. % hydrolysis producedrespectively 39%, 39% and 38.85%. For Sesame seeds sprout extract, based on 3times of titration, obtained the concentration of FFA are 1.37 mmol, 1.3725mmol, and 1.37 mmol. % hydrolysis produced respectively 39.14%, 39.214% and39.14%. Results of analysis using GC, also obtained the concentration of lauricacid, myristic acid, palmitic acid, oleic acid and stearic acid, both of thesupernatant and the extract of sesame seed sprouts."

"Kitin merupakan salah satu polimer alam yang banyak tersedia dialam sesudah selulosa. Kitin dan turunannya telah banyak digunakan diberbagai bidang diantaranya pertanian, tekstil, khususnya farmasi dan kesehatan. Limbah kulit udang yang merupakan sumber bahan baku pengolahan kitin menghasilkan kualitas kitin yang lebih baik apabila diolah dengan cara biologi dibandingkan cara kimia. Pengolahan kitin secara biologi menggunakan asam laktat untuk demineralisasi dan enzim protease hasil fermentasi bakteri untuk proses deproteinasi. Telah dilakukan penelitian terhadap kemampuan sel amobil Lactobacillus acidophilus FNCC116 dan Bacillus licheniformis F11.4 dalam proses demineralisasi dan deproteinasi limbah kulit udang dalam ekstraksi kitin dengan tujuan untuk efisiensi proses fermentasi. Proses amobilisasi kedua jenis bakteri ini dilakukan dengan menggunakan metoda penjerapan sel di dalam matrik natrium alginat 2% yang selanjutnya direaksikan dengan CaCl2 0,2M. Proses demineralisasi limbah kulit udang menggunakan sel amobil Lactobacillus acidophilus FNCC116 30% dan medium yang terdiri dari 6% glukosa, 1,5% yeast, 0,003% MnSO4, 0,003% FeSO4.7H2O, 0,02% MgSO4.7H2O mampu menghasilkan asam laktat sampai 2,24% dan mampu menurunkan kadar abu dalam kulit udang sampai dengan 1,18%. Sel amobil Bacillus licheniformis F11.4 pada fermentasi menggunakan medium yang terdiri dari 0,5% yeast, 0,5% NaCl 0,05% MgSO4.7H2O 0,1% CaCl2.2H2O mampu menghasilkan enzim protease dengan aktivitas tertinggi sebesar 25,18 U/ml. Proses deproteinasi limbah kulit udang menggunakan sel amobil Bacillus licheniformis F11.4 30% mampu menurunkan kadar protein dalam kulit udang sampai 2,73% dengan aktivitas protease tertinggi 50,61 U/ml. Hasil penelitian ini menunjukkan, sel amobil Lactobacillus acidophilus FNCC116 dan Bacillus licheniformis F11.4 mampu menurunkan kadar abu dan kadar protein kulit udang dalam tahapan pengolahan kitin secara biologi.

---

Chitin, a homopolimer, is the most abundant renewable natural resources after cellulose. Chitin and its derivatives hold many applications in agriculture, textile, pharmacy and medic. Chitin that extracted from waste shrimp shells by biological fermentation has better quality than chemical procees. Demineralization of chitin by biological procees use lactic acid as product of fermentation. Deproteinization of chitin use proteolytic activity of enzyme that produce by bacteria in fermentation.

Lactobacillus acidophilus FNCC116 and Bacillus licheniformis F11.4 has been immobilized by entrapment methods and 2% sodium alginate in 0,2 M CaCl2 as the matric. The ability of immobilized Lactobacillus acidophilus FNCC116 cell in fermentation was tested. The fermentation that was carried out in medium which consist of 6% glukosa, 1,5% yeast extract, 0,003% MnSO4 0,003% FeSO4.7H2O, 0,02% MgSO4.7H2O and has been producted 2,24% lactic acid. Demineralization of waste shrimp shell with 30% immobilized Lactobacillus acidophilus FNCC116 cell has successfully decreased ash content tol 1,18% and produced lactic acid maximum 2.24%.

Immobilized Bacillus licheniformis F11.4 cell in fermentation produced protease enzyme with maximum activity 25.18 U/ml. Deproteinization of waste shrimp shell with 30% immobilized Bacillus licheniformis F11.4 cell can decreased protein content to 2,73% and reached highest protease activity 50,61 U/ml. Immobilization of Lactobacillus acidophilus FNCC116 cell and Bacillus licheniformis F11.4 cell promised an efficient method in bioproceesing of chitin recovery. "

"Ester asam lemak glukosa merupakan ester hasil sintesis asam lemak hasil hidrolisis minyak kelapa dengan glukosa. Ester ini dapat disintesis melalui reaksi enzimatis dengan katalis lipase Candida rugosa. Pada penelitian sebelumnya menunjukkan bahwa pada esterifikasi menggunakan lipase Candida rugosa bebas berhasil mensintesis ester asam lemak karbohidrat menggunakan pelarut n-heksana. Pada penelitian ini reaksi enzimatis dilakukan menggunakan katalis terimmobilisasi pada zeolit. Optimasi immobilisasi dilakukan dengan variasi suhu immobilisasi dan rasio enzim : zeolit. Kondisi optimum yang didapatkan adalah pada suhu immobilisasi 37°C dan rasio enzim : zeolit 1:3 dengan % enzim yang terimmobilisasi sebesar 74,81 % dan aktivitasnya 0,283 U/mg, dengan efisiensi 35,27% dari aktivitas enzim bebas. Optimasi kondisi esterifikasi dilakukan dengan variasi suhu, rasio substrat , waktu inkubasi, dan berat molecular sieve dan didapatkan % konversi produk tertinggi 8,745% pada kondisi suhu 40°C, rasio asam lemak:glukosa 1:60 , waktu inkubasi 16 jam, serta berat molecular sieve 1,1 g.

---

Fatty acid ester glucose is an ester synthesized from fatty acid result of hidrolized coconut oil with glucose. It can be synthesized via enzymatic reaction with lipase Candida rugosa as catalyst. Previous research has demonstrated esterification reaction using free Candida rugosa enzymes succeed to synthesize carbohydrates fatty acid ester. In the present study the enzymatic reactions was performed using immobilized enzymes in zeolite support. Optimization of immobilize enzyme was done by temperature variations and the ratio of enzyme : zeolite. The optimum conditions were obtained at a temperature of 37°C and the ratio of enzyme : zeolite 1:3 in weight percentages that makes the enzyme loading of 74,81% and specific activity 0,283 U / mg, which is the efficiency of 35,27% compared to free enzyme. Optimization of esterification conditions was performed with variations in temperature, substrate ratio, incubation time, and the weight of molecular sieve and obtained top conversion 8,745% at 40°C temperature conditions, the ratio of fatty acid: glucose 1:60, incubation time of 16 hours and the weight of a molecular sieve 1,1 g"

"ABSTRAKTelah dilakukan penelitian mengenai pemanfaatan bagas sebagai carrier imobilisasi Saccharomyces cerevisiae pada fermentasi bioetanol. Penelitian bertujuan untuk mengetahui potensi penggunaan bagas sebagai carrier alternatif untuk imobilisasi dan mempelajari pengaruh perlakuan pendahuluan pada bagas terhadap peningkatan pelekatan sel serta produksi bioetanol. Hasil penelitian menunjukkan bahwa bagas dapat digunakan sebagai carrier alternatif untuk imobilisasi sel. Rendemen etanol menggunakan imobilisasi sel 3 kali lebih tinggi dibandingkan dengan sel bebas. Perlakuan pendahuluan pengukusan dapat meningkatkan retensi sel pada carrier. Rendemen etanol menggunakan imobilisasi sel pada bagas hasil perlakuan pendahuluan meningkat 1,5—2,24 kali lebih tinggi dibandingkan dengan kontrol.

---

ABSTRACTResearch on utilization of sugarcane bagasse as a carrier for Saccharomyces cerevisiae immobilization in bioethanol fermentation has been conducted The purpose of the research were to study the capability of sugarcane bagasse as an alternative carrier for cell immobilization and to investigate the effect of pretreatment on sugarcane bagasse to cells adsorption also bioethanol production The results revealed that sugarcane bagasse can be used as an alternative carrier for cell immobilization The yield of ethanol using immobilized cells was three times higher than free cells system Steaming pretreatment can improve cell retention in the carrier The yield of ethanol using immobilized cells on pretreated sugarcane bagasse increased from 1 5 to 2 24 times higher than the control. "