Hasil Pencarian  ::  Simpan CSV :: Kembali

"Tumbuhan nanas memiliki kandungan enzim bromelin yang bermanfaat sebagai biokatalisator dalam reaksi hidrolisis protein. Karena aktivitas protease tersebut, enzim bromelin banyak diaplikasikan dalam bidang kedokteran, farmasi maupun industri tekstil, kosmetik dan bir. Untuk mendapatkan enzim bromelin dari buah nanas memerlukan teknik isolasi dan pengendapan yang tepat dan ekonomis. Metode isolasi enzim bromelin yang akan diajukan pada penelitian ini adalah dengan homogenisasi, sentrifugasi, dan pengendapan protein dengan variasi jenis presipitan. Pada tahap awal, enzim bromelin diekstrak menggunakan aseton sehingga diperoleh enzim kasar yang kemumiannya masih rendah. Selanjutnya ekstrak enzim kasar diuji dalam berbagai kondisi operas! untuk mendapatkan pH, waktu dan temperatur inkubasi optimum. Kemudian enzim dimumikan dengan variasi jenis pengendap seperti garam netral anorganik seperti NaCI, Na2S04, (Nh4)2SO4 dan pelarut organik seperti metanol, etanol, dan isopropanol. Untuk memperoleh aktivitas spesifik enzim tertinggi, digunakan variasi konsentrasi presipitan dan diuji dengan metode anson pada kondisi operasi optimum. Uji aktivitas protease dilakukan dengan metode Anson yaitu mengukur absorbansi spektrofotometri reaksi hidrolisis kasein yang dikatalisis enzim bromelin hasil isolasi. Perbedaan hasil serapan antara enzim yang dimumikan dengan variasi jenis pengendap dan blanko merupakan derajat kemumiaan enzim tersebut yang diberikan dalam bentuk aktivitas enzim dalam satuan nanokatal/mg protein. Kadar protein hasil isolasi sebesar 0.51 mg/ml diukur dengan metode Lowry. Ekstrak kasar enzim memiliki aktivitas spesifik sebesar 32.2 nkat/mg protein. Dari hasil percobaan diperoleh pH optimum enzim bromelin adalah 7, suhu dan waktu inkubasi optimum pada 50°C dan 30 menit. aktivitas tertinggi enzim bromelin sebesar 89.1 nkat/mg protein, naik sekitar 2.5 kali enzim yang tidak dimumikan. Hasil tersebut merupakan hasil pemumian enzim dengan garam anorganik amonium sulfat yang bersifat stabil, toksisitas rendah dan kekuatan anionnya paling tinggi diantara garam anorganik serta pelarut organik lain. Hasil pemurnian enzim dengan NaCI, Na2SO4 CH3OH, C2H5OH, dan isopropanol masing-masing sebesar 37.4, 64.9, 53.1, 74.9 dan 71.5 nkat/mg protein."

"Enzim papain merupakan enzim yang berasal dari getah pepaya (Carica papaya) yang terkenal akan khasiatnya sebagai pelunak daging. Hal ini disebabkan karena papain merupakan enzim protease, yaitu biokatalis dalam reaksi hidrolisis protein. Berdasarkan aktivitas protease enzim papain tersebut, papain banyak dimanfaatkan dalam bidang industri tekstil, kosmetik, bir, dan farmasi. Hal ini menyebabkan penelitian dan pengembangan proses isolasi papain menjadi penting. Proses isolasi enzim papain yang dilakukan pada makalah ini adalah dengan homogenisasi, sentrifugasi, dan pengendapan protein dengan variasi konsentrasi dan jenis presipitan. Homogenisasi dilakukan pada pH 7 untuk menjaga agar enzim papain tidak terdenaturasi. Sebelum melakukan pengendapan enzim, teriebih dahulu ditentukan waktu dan suhu inkubasi optimum untuk reaksi hidrolisis kasein. Penentuan waktu inkubasi optimum dilakukan pada suhu 37°C dan rentang waktu 10 s.d. 50 menit. Sedangkan untuk menentukan suhu optimum, dilakukan pada waktu inkubasi optimum yang telah didapatkan dari prosedur sebelumnya dan pada rentang suhu 30°C s.d. 70°C. Waktu dan suhu optimum tersebut akan digunakan untuk uji aktivitas setelah dilakukan pengendapan enzim. Presipitan yang digunakan adalah ammonium sulfat, garam dapur (NaCl), etanol, dan isopropanol. Variasi konsentrasi dan jenis presipitan digunakan untuk mendapatkan enzim papain hasil isolasi yang memiliki tingkat aktivitas protease tertinggi. Adapun uji aktivitas protease dilakukan dengan menpikur absorbansi spektrofotometri reaksi hidrolisis kasein yang dikatalisis oleh papain. Hasil yang diperoleh menunjukkan bahwa pengendapan dengan ammonium sulfat dengan konsentras1 10% memberikan aktivitas yang paling baik, yaitu sebesar 22,599 FU (Enzyme Unit). Sedangkan pengendapan enzim dengan isopropanol memberiKan aktivitas sebesar 22,113 EU, dengan etanol sebesar 22,092 EU, dan dengan NaCI pada konsentrasi 40% sebesar 5,078 EU. Hal ini disebabkan karena ammonium sulfat mempunyai valensi anion yang paling bespr, kestabilan yang paling tinggi, dan toksisitas yang rendah terhadap papain."

"ABSTRAKPenelitian ini bertujuan untuk mengisolasi dan memurnikan enzim bromelain dari bonggol nanas Ananas comosus L. Merr. disertai pengujian kestabilannya dalam cairan lambung artifisial. Tahap pemurnian dimulai dari isolasi, fraksionasi menggunakan garam ammonium sulfat dilanjutkan dengan proses dialisis. Tiap tahap pemurnian menghasilkan peningkatan aktivitas spesifik pada fraksi enzim, mulai dari ekstrak kasar berturut-turut sebesar 0,276 U/mg; 14,591 U/mg; dan 16,05 U/mg. Tingkat kemurnian yang paling tinggi diperoleh pada hasil dialisis fraksi 3 50-80 sebesar 58,15 kali ekstrak kasarnya. Hasil uji kestabilan bromelain dalam cairan lambung artifisial melalui metode milk clotting units fraksi bromelain memiliki aktivitas proteolitik dalam menggumpalkan substrat susu. Pemaparan fraksi bromelain pada cairan lambung artifisial yang memberikan aktivitas proteolitik bromelain bonggol paling tinggi diperoleh pada volume sekitar 0,4-0,5 mL. Pemaparan berdasarkan waktu reaksi dengan cairan lambung artifisial yang mengandung pepsin menunjukkan aktivitas proteolitik yang relatif stabil pada 4 jam pertama.

---

ABSTRACTThis study aimed to isolate and purify the bromelain enzyme from pineapple stem Ananas comosus L. Merr followed with test of its stability in artificial stomach juice. Purification steps start with isolation, fractionation with ammonium sulfate salt and dialysis process. Each step of purification produced an increasing specific activity in enzyme fraction, starting with crude extract, respectively 0.276 U mg 14.591 U mg and 16.05 U mg. The highest level of purity was achieved from dialyzed 3rd fraction 50 80 in the amount of 58.15 fold in comparison with crude extract. The result of bromelain stability test in artificial stomach juice by milk clotting units assay bromelain fraction have proteolytic activity in clotting milk substrate. Exposing bromelain fraction in artificial stomach juice which gave the highest stem bromelain proteolytic activity was achieved at estimated volume of 0.4 0.5 mL. Exposure in a period of reaction time to artificial stomach juice that contained pepsin showed relatively stable proteolytic activity in the first 4 hours."

"Bromelin merupakan enzim proteolitik yang berasal dari buah nanas. Sebagai ensim proteolitik, bromelin mampu memecah molekul-molekul protein menjadi bentuk asam amino. Pada penelitian ini ensim bromelin digunakan dalam pembuatan kecap dari keong mas sebagai katalis."

"Latar belakang: Respon tubuh terhadap Hipoksia hipobarik intermitten sering dimanfaatkan dalam proses pre-conditioning hipoksia. Hati sebagai penghasil energi utama dan tempat metabolisme tubuh sangat terdampak dari kondisi hipoksia. Tujuan: Menganalisa perubahan enzim metabolisme pada hati tikus yang mengalami hipoksia hipobarik intermitten. Metode: Tikus Wistar dibagi menjadi 5 kelompok (n=5 perkelompok). Kelompok kontrol diberikan perlakuan normoksia. Kelompok perlakuan diberikan induksi hipoksia hipobarik intermitten menggunakan hypobaric chamber pada ketinggian 25000 kaki selama 1,2,3 dan 4 kali. Tikus kemudian dikorbankan pada ketinggian 5000 kaki dan diukur aktivitas spesifik enzim LDH pada 450 nm. Hasil: Aktivitas spesifik enzim LDH pada jaringan hati yang mengalami hipoksia hipobarik intermitten meningkat secara signifikan (p<0,05), dengan peningkatan tertinggi pada 3 kali pajanan. Simpulan: Hipoksia hipobarik intermitten menyebabkan peningkatan aktivitas spesifik enzim LDH.

---

Backgrounds: Body response to intermittent hypoxia hypobaric frequently used as pre-conditioning hypoxia. This condition affected the liver as an energy supplier and body metabolism location.

Aim: Compare metabolism enzyme response in the liver that affected by intermittent hypoxia hypobaric.

Methods: Mice were divided into five groups (n=5 per group). Control group was given normoxia condition. Meanwhile exposed groups were given 1, 2, 3, and 4 times hypoxia hypobaric intermittent exposure. The exposure was using a hypobaric chamber at 25,000 feet. All of the LDH specific activities in the liver were measured at 450 nm.

Results: LDH specific activities in the liver increased significantly (p<0,05). The peak activity was found at 3 times hypoxia hypobaric intermittent exposure.

Conclusion: LDH specific activities in the liver that affected by hypoxia hypobaric intermittent increased significantly."

"Pembentukan senyawa dimer dari eugenol dan isoeugenol telah dilakukan dengan bantuan biokatalis enzim peroksidase dan hidrogen peroksida. Enzim peroksidase (EC 1.11.1.7) adalah salah satu enzim yang dapat mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi dan termasuk dalam kelas oksidoreduktase, yang mampu mengkatalisis reaksi oksidasi oleh hidrogen peroksida dari sejumlah substrat yang merupakan donor hidrogen, seperti senyawa fenolik. Reaksi ini akan menghasilkan radikal fenoksi yang akan mengalami reaksi kopling sehingga dihasilkan dimer fenolik. Enzim peroksidase yang digunakan berasal dari horseradish yang mempunyai aktivitas spesifik 100 U/mg. Hasil reaksi eugenol menghasilkan produk berupa minyak kental berwarna kuning kecoklatan dengan berat 1,8765 g. Pemurnian produk menggunakan KLT preparatif dan hasil yang diperoleh berupa kristal kuning dengan berat 0,0755 g (1,90%) dengan titik leleh 105-1080C. Identifikasi produk kristal dilakukan dengan instrumentasi UV-Vis, GCMS dan polarimeter. Hasil identifikasi menunjukkan adanya senyawa dimer eugenol yaitu dehidrodieugenol dengan m/z = 326 pada waktu retensi 20,39 menit dengan luas area 33,38% dan hasil pengukuran dengan polarimeter menghasilkan sudut putar spesifik [ α ]25 D = + 75.0˚ (c, 0.002, CH3COOC2H5). Sedangkan hasil reaksi isoeugenol menghasilkan produk berupa minyak kental berwarna kuning dengan berat 1,9924 g. Pemurnian produk menggunakan KLT preparatif dan hasil yang diperoleh berupa kristal kuning dengan berat 0,0802 g (2,02%) dengan titik leleh 118-120˚C. Identifikasi produk kristal dilakukan dengan instrumentasi UV-Vis, GC-MS dan polarimeter. Hasil identifikasi menunjukkan adanya senyawa dimer isoeugenol yang merupakan senyawa turunan lignan, yaitu senyawa licarin A dengan m/z = 326 pada waktu retensi 20,52 menit dengan luas area 10,48%. Hasil pengukuran dengan polarimeter menunjukkan adanya sifat optis aktif pada senyawa hasil reaksi dengan sudut putar spesifik [ α ]25 D = - 85.0˚ (c, 0.002, CH3COOC2H5)."

"Sampai saat ini limbah dari industri pengolahan rumput laut hanya digunakan untuk pupuk padahal masih cukup memiliki kandungan selulosa dan berpotensi menjadi bahan baku biofuel. Limbah pengolahan rumput laut dari daerah Pameungpeuk, Garut, ditemukan memiliki kadar selulosa dan lignin sebesar 18,83% dan 15,625% pergramnya. Sebelum limbah siap digunakan untuk substrat dilakukan proses pretreatment menggunakan H2SO4 terlarut untuk menghilangkan lignin dan meningkatkan aksesibilitas enzim selulase ke selulosa dengan variasi konsentrasi H2SO4 terlarut sebesar 0,5%; 1%; 1,5%; dan 2% (v/v). Limbah yang telah dipretreatment tersebut dijadikan substrat untuk memproduksi enzim selulase menggunakan isolat bakteri laut SGS 2609 milik BBP4B-KP yang telah diisolasi dari rumput laut Sargassum Sp. Fermentasi hidrolisis limbah oleh bakteri isolat SGS 2609 dilakukan selama 7 hari. Kondisi optimum untuk produksi enzim selulase dari bakteri isolat SGS 2609 ini yaitu dengan substrat limbah yang dipretreatment H2SO4 0,5% pada hari ke-4 dengan aktivitas selulase sebesar 0,0549 U/ml dan aktivitas spesifik sebesar 0.011 U/mg.

---

Waste from seaweed industry currently used as a fertilizer when the waste still contains celluloses and also has potential use as raw material for biofuel. Seaweed waste from industry in Pameungpeuk, Garut, contained celluloses dan lignins in the waste 18,83% and 15,625%, respectively. Before the waste is ready to be used, the pretreatment step using dilute-surfuric-acid was used for breaking down the lignin and increasing the accessibility of cellulase enzyme to cellulose using variance of concentrations 0,5%; 1%; 1,5%; and 2% (v/v). The pretreated seaweed waste then used as substrate for producing cellulase enzyme from isolate bacteria SGS 2609 BBP4B-KP which has been isolated from seaweed Sargassum sp. The fermentation time took approximately 7 days. The optimum condition for producing cellulase enzyme from isolate SGS 2609 was using seaweed waste pretreated with H2SO4 0,5% as substrate on the 4th day of fermentation, with the cellulose activity 0,0549 U/ml and the specific activity 0,011 U/mg"

"Pada penelitian ini dilakukan ekstraksi biji beligo (Benincasa hispida) dengan metode ekstraksi soxhlet yang menghasilkan rendemen sebesar 27,21%. Hasil pengujian daya inhibisi ekstrak biji beligo pada berbagai fraksi yang diperoleh yaitu : fraksi etanol, etil asetat, n-butanol dan air terhadap aktivitas α-glukosidase menunjukkan efek inhibisi yang cenderung meningkat seiring dengan meningkatnya konsentrasi dari masing-masing fraksi. Daya inhibisi terbesar terdapat pada ekstrak biji beligo fraksi air dengan konsentrasi 62,5 ppm adalah sebesar 26,6%. Pengujian toksisitas akut dilakukan untuk mengetahui sifat toksisitas ekstrak biji beligo pada fraksi yang menghasilkan inhibisi aktivitas α-glukosidase terbesar terhadap Daphnia magna dan Artemia salina. Dari pengujian toksisitas akut terhadap Daphnia magna didapatkan nilai sebesar 818,7 ppm. Dari hasil pengujian toksisitas akut terhadap Artemia salina didapatkan nilai sebesar 3698,0 ppm.

---

In this study, beligo (Benincasa hispida) seeds extraction was conducted with sohxlet extraction method which producing crude extracts amounted to 27,21%. The test results of inhibition power of beligo seeds extract on various fractions were obtained, which is the fraction of ethanol, ethyl acetate, n-butanol, and water towards activity α-glucosidase reveal that the inhibition effect is increasing as well as concentrations increase of each fraction. The greatest inhibition effect on beligo seeds extract fraction of water with concentration of 62,5 ppm is 26,6%. Acute toxicity testing conducted to determine the toxicity of beligo seeds extract in the fraction that produce highest α-glucosidase inhibitory activity to Daphnia magna and Artemia salina. From the measurement of acute toxicity test, the value of obtained from Daphnia magna was 818,7 ppm and obtained from Artemia salina was 3698,0 ppm."

"ABSTRAKGen Kappa-kasein (KCN) merupakan gen yang mengatur komposisi dan produktivitas susu pada hewan ternak, termasuk kerbau asli Indonesia. Penelitian mengenai polimorfisme gen KCN di Indonesia belum banyak dilakukan. Penelitian bertujuan untuk mengetahui ada atau tidaknya polimorfisme gen KCN pada kerbau dan mengetahui frekuensi genotip serta alel gen KCN kerbau. Sampel yang digunakan adalah sampel darah dengan jumlah 6 sampel kerbau lumpur dan 6 sampel kerbau sungai. Metode yang digunakan adalah PCR-RFLP dengan enzim restriksi HindIII. Amplifikasi sekuen DNA target pada ekson 4 gen KCN kerbau menggunakan metode PCR menghasilkan amplikon sepanjang 379 bp. Berdasarkan hasil PCR-RFLP, didapatkan frekuensi genotip BB sebesar 100% dan frekuensi alel B sebesar 1,00. Baik pada kerbau lumpur maupun kerbau sungai, gen KCN ditemukan monomorfik karena tidak terdapat variasi alel (alel A).

---

ABSTRAKKappa-casein (KCN) gene is a protein encoding gene which associates with differences in bovine milk composition and productivity, including Indonesian buffalo. Kappa-casein (KCN) gene is known to have an important role in cheese production and casein micelle stabilization. However, the study about KCN gene polymorphism in Indonesia is rarely done. This study aimed to investigate the existence of KCN gene polymorphisms along with genotyping and allelic frequencies of KCN gene performed by PCR-RFLP using HindIII restriction endonuclease. A total number of 6 water buffalo and 6 swamp buffalo samples were used. Amplicon of 379 bp in length was produced by PCR amplification in exon 4 of buffalo KCN gene. Genotyping of 12 samples revealed that all buffalo samples were monomorphic, showing only BB genotype. The calculated genotype frequency for BB was 100%, meanwhile the allelic frequency for B was 1.00."

"Oyong Luffa acutangula L (Roxb)) merupakan buah dari salah satu kelas Cucurbitaceae yang dikonsumsi sebagai sayuran dan telah dimanfaatkan sebagai bahan dasar kosmetik karena memiliki aktivitas keratolitik. Berdasarkan  fakta tersebut, diduga terdapat kandungan protease pada buah oyong untuk dimurnikan dan dieksplorasi karakterisasinya. Untuk membuktikan terdapat kandungan protease pada buah oyong, dilakukan isolasi protease dengan cara fraksinasi menggunakan ammonium sulfat dan pemurnian menggunakan kromatografi pertukaran ion selulosa DEAE dan kromatografi filtrasi gel menggunakan sephadex G-100 dan G-75. Protease yang berhasil dimurnikan memiliki aktivitas spesifik yaitu 81,922 U/mg dengan berat molekul sebesar 34 kDa. Aktivitas protease buah oyong dapat diaktifkan secara optimal pada suhu 37°C, pH 7, dan dalam waktu 10 menit dan dapat dihambat oleh pemberian inhibitor PMSF dan senyawa oksidator H2O2. Hal ini yang menyatakan bahwa protease buah oyong ialah golongan protease serin dan memiliki gugus thiol di dalam struktur proteinnya. Kemampuan protease buah oyong dalam mencerna protein makanan dibuktikan melalui penurunan berat sampel seperti daging sapi dan putih telur rebus. Penurunan berat sampel juga dibandingkan dengan peningkatan pelepasan konsentrasi asam amino tirosin. Dari penelitian ini dapat disimpulkan bahwa protease yang berhasil dimurnikan dari buah oyong ialah protease serin yang berpotensi digunakan sebagai terapi pengganti enzim pencernaan.

---

Courgette (Luffa acutangula L (Roxb)) is a one of Cucurbitaceae's fruit which is often consumed as a vegetable and has been used as a cosmetic ingredient because it has keratolytic activity. Based on these facts, it is thought that there are proteases in the courgette fruit to be purified and explored. To prove the protease content in courgette fruit, protease was isolated by fractionation using ammonium sulfate and purification using DEAE cellulose ion-exchange chromatography and gel filtration chromatography using Sephadex G-100 and G-75. The purified protease has a specific activity of 81,922 U/mg with a molecular weight of 34 kDa. The courgette protease activity can be activated optimally at 37°C, pH 7, and within 10 minutes and can be inhibited by PMSF and H2O2 as oxidizing agents. It is indicated that the courgette protease is a serine protease and has a thiol group in its protein structure. The protease ability of courgette protease in digesting food protein is proven by weight-reduced such as beef and boiled egg white. The weight-reduced was also compared with an increasing tyrosine release in the supernatant medium. From this study, it can be concluded that the protease that was successfully purified from courgette fruit is a serine protease that has the potential to be used as replacement therapy for digestive enzymes."