Hasil Pencarian  ::  Simpan CSV :: Kembali

"Oyong Luffa acutangula L (Roxb)) merupakan buah dari salah satu kelas Cucurbitaceae yang dikonsumsi sebagai sayuran dan telah dimanfaatkan sebagai bahan dasar kosmetik karena memiliki aktivitas keratolitik. Berdasarkan  fakta tersebut, diduga terdapat kandungan protease pada buah oyong untuk dimurnikan dan dieksplorasi karakterisasinya. Untuk membuktikan terdapat kandungan protease pada buah oyong, dilakukan isolasi protease dengan cara fraksinasi menggunakan ammonium sulfat dan pemurnian menggunakan kromatografi pertukaran ion selulosa DEAE dan kromatografi filtrasi gel menggunakan sephadex G-100 dan G-75. Protease yang berhasil dimurnikan memiliki aktivitas spesifik yaitu 81,922 U/mg dengan berat molekul sebesar 34 kDa. Aktivitas protease buah oyong dapat diaktifkan secara optimal pada suhu 37°C, pH 7, dan dalam waktu 10 menit dan dapat dihambat oleh pemberian inhibitor PMSF dan senyawa oksidator H2O2. Hal ini yang menyatakan bahwa protease buah oyong ialah golongan protease serin dan memiliki gugus thiol di dalam struktur proteinnya. Kemampuan protease buah oyong dalam mencerna protein makanan dibuktikan melalui penurunan berat sampel seperti daging sapi dan putih telur rebus. Penurunan berat sampel juga dibandingkan dengan peningkatan pelepasan konsentrasi asam amino tirosin. Dari penelitian ini dapat disimpulkan bahwa protease yang berhasil dimurnikan dari buah oyong ialah protease serin yang berpotensi digunakan sebagai terapi pengganti enzim pencernaan.

---

Courgette (Luffa acutangula L (Roxb)) is a one of Cucurbitaceae's fruit which is often consumed as a vegetable and has been used as a cosmetic ingredient because it has keratolytic activity. Based on these facts, it is thought that there are proteases in the courgette fruit to be purified and explored. To prove the protease content in courgette fruit, protease was isolated by fractionation using ammonium sulfate and purification using DEAE cellulose ion-exchange chromatography and gel filtration chromatography using Sephadex G-100 and G-75. The purified protease has a specific activity of 81,922 U/mg with a molecular weight of 34 kDa. The courgette protease activity can be activated optimally at 37°C, pH 7, and within 10 minutes and can be inhibited by PMSF and H2O2 as oxidizing agents. It is indicated that the courgette protease is a serine protease and has a thiol group in its protein structure. The protease ability of courgette protease in digesting food protein is proven by weight-reduced such as beef and boiled egg white. The weight-reduced was also compared with an increasing tyrosine release in the supernatant medium. From this study, it can be concluded that the protease that was successfully purified from courgette fruit is a serine protease that has the potential to be used as replacement therapy for digestive enzymes."

"Enzim papain merupakan enzim yang berasal dari getah pepaya (Carica papaya) yang terkenal akan khasiatnya sebagai pelunak daging. Hal ini disebabkan karena papain merupakan enzim protease, yaitu biokatalis dalam reaksi hidrolisis protein. Berdasarkan aktivitas protease enzim papain tersebut, papain banyak dimanfaatkan dalam bidang industri tekstil, kosmetik, bir, dan farmasi. Hal ini menyebabkan penelitian dan pengembangan proses isolasi papain menjadi penting. Proses isolasi enzim papain yang dilakukan pada makalah ini adalah dengan homogenisasi, sentrifugasi, dan pengendapan protein dengan variasi konsentrasi dan jenis presipitan. Homogenisasi dilakukan pada pH 7 untuk menjaga agar enzim papain tidak terdenaturasi. Sebelum melakukan pengendapan enzim, teriebih dahulu ditentukan waktu dan suhu inkubasi optimum untuk reaksi hidrolisis kasein. Penentuan waktu inkubasi optimum dilakukan pada suhu 37°C dan rentang waktu 10 s.d. 50 menit. Sedangkan untuk menentukan suhu optimum, dilakukan pada waktu inkubasi optimum yang telah didapatkan dari prosedur sebelumnya dan pada rentang suhu 30°C s.d. 70°C. Waktu dan suhu optimum tersebut akan digunakan untuk uji aktivitas setelah dilakukan pengendapan enzim. Presipitan yang digunakan adalah ammonium sulfat, garam dapur (NaCl), etanol, dan isopropanol. Variasi konsentrasi dan jenis presipitan digunakan untuk mendapatkan enzim papain hasil isolasi yang memiliki tingkat aktivitas protease tertinggi. Adapun uji aktivitas protease dilakukan dengan menpikur absorbansi spektrofotometri reaksi hidrolisis kasein yang dikatalisis oleh papain. Hasil yang diperoleh menunjukkan bahwa pengendapan dengan ammonium sulfat dengan konsentras1 10% memberikan aktivitas yang paling baik, yaitu sebesar 22,599 FU (Enzyme Unit). Sedangkan pengendapan enzim dengan isopropanol memberiKan aktivitas sebesar 22,113 EU, dengan etanol sebesar 22,092 EU, dan dengan NaCI pada konsentrasi 40% sebesar 5,078 EU. Hal ini disebabkan karena ammonium sulfat mempunyai valensi anion yang paling bespr, kestabilan yang paling tinggi, dan toksisitas yang rendah terhadap papain."

"ABSTRAKTeknik biotransformasi memiliki beberapa keunggulan dibandingkan dengan proses kimia biasa, antara lain : substrat spesifik, regiospesifik, stereospesifik dan kondisi reaksi yang lunak. Aplikasi teknik biotransformasi di antaranya adalah dalam penyediaan bahan baku obat steroid. Sebagai contohnya biotransformasi progesteron menjadi llα-hidroksiprogesteron. llα-hidroksiprogesteron merupakansuatu senyawa antara dalam sintesis kortison.Penelitian ditujukan untuk mengetahui kemampuan Rhizopus stolonifer PDN-IJ melakukan reaksi biotransformasi progesteron menjadi l1 α-hidroksiprogesteron dalam media tetes (molase) .Untuk mendapatkan kondisi biotransformasi yang optimum dilakukan percobaan dengan variasi : waktu penambahan substrat, waktu inkubasi, pH, suhu, konsentrasi substrat dan laju pengocokan.Percobaan dilakukan dengan menggunakan rancangan acak lengkap dan diuji dengan analisis variansi satu arah dengan tingkat kepercayaan 95 %. llα-hidroksiprogesteron yang dihasilkan dianalisis dengan Kromatografi Cair Kinerja Tinggi (KCKT).Hasil penelitian menunjukkan bahwa kondisi optimum reaksi biotransformasi adalah pada waktu penambahan substrat setelah 14 jam inokulasi kapang, waktu inkubasi 24 jam, pH awal media 4,3, suhu inkubasi 30 °C , konsentrasi substrat progesteron 0,7 g/L dan laju pengocokan 120 goyangan/menit. ll-hidroksiprogesteron yang dihasilkan adalah 47,8 % transformasi."

"Tubuh kita memerlukan asam lemak essensial, yang dapat dipenuhidengan mengkonsumsi makanan yang mengandung asam lemak essensialtersebut. Salah satu bahan makanan yang mengandung asam lemakessensial adblah kacang panjang {Vigna sesquipedalis). Tetapi, kacangpanjang juga mengandung enzim lipoksigenase yang mengkatalisis reaksioksidasi asam linoleat oleh oksigen menjadi hidroperoksida. Senyawa inibersifat tidak stabil dan dapat dioksidasi lebih lanjut m^nghasilkan senyawasenyawayang menimbulkan ketengikan dan mempunyai dampak negatif bagikesehatan. Oleh karena itulah, penelitian ini bertujuan untuk mengisolasienzim lipoksigenase dari kacang panjang serta menentukan aktifitas enzimtersebut sebagai biokatalisator pada reaksi oksidasi asam linoleat. Jugadilakukan penentuan kondisi optimum reaksi, yaitu pH dan suhu inkubasioptimum. Purifikasi enzim yang telah diisolasi dilakukan melalui tiga tahap,yaitu fraksionasi dengan ammonium sulfat, dialisis, dan kromatografi penukaranion DEAE Sellulosa. Berdasarkan hasil pengukuran, ternyata aktifitasspesifik enzim lipoksigenase meningkat mulai dari tahap ekstraksi (0,226U/mg), fraksionasi dengan ammonium sulfat 60-90 % (0,418 U/mg), sampaidialisis (0,523 U/mg). Aktifitas enzim meningkat secara tajam setelahdilakukan kromatografi 350,6 U/mg (puncak I) dan 177,1 U/mg (puncak II). Sedangkan untuk kondisi optimum reaksl diperoleh pH optimum pada pH 9,0dan suhu inkubasi optimum pada 30° C."

"Filtrat biakan yang diperoleh dlpekatkan, kemudian dilakukanpengujian anatisa karakterisasinya. Penelitian ini bertujuan untukmengisolasi dan mengkarakterisasr enzim a-amilase ekstraseluler yangdihasilkan dari isolat bakteri SW2. Isolasi dilakukan setelah bakteri tersebutdifermentasi pada media pati kentang selama 39 jam pada temperatur 60°C,pH 7,5 di dalam shaker incubator yang berkecapan 150 rpm. Uji karakterisasienzim meliputi; penentuan temperatur dan pH optimum, penentuan stabilitasi'termal enzim, penentuan aktivator dan inhibitor, penentuan berat molekul,pengaruh penyimpanan terhadap stabilitas enzim serta penentuan produkhidrolisis substrat yang dikatalisis enzim. Enzim a-amilase yang diperolehmemiliki aktivitas optimum pada temperatur 70°C dan pH 6,0. Enzim tersebutmerupakan a-amilase logam yang bersifat termofil dan termostabil. Ionlogam yang meningkatkan aktivitas enzim adalah Na"^, \C, Ca^* dan Mn^"^sedangkan ion logam yang menghilangkan aktivitas enzim adalah Ni^"^, Zn^*dan Fe^"^, aktivitas enzim berkurang dengan adanya SDS dan urea. Beratmolekul enzim kasar a-amilase ekstraseluler SW2 diperkirakan sekitar 180kDa. Reaksi hidrolisis yang dikatalisis a-amilase ini pada berbagaipolisakarida menghasilkan produk utama G1, G2, G3, G4 dan cabangdekstrin. Uji stabilitas, terhadap penyimpanan selama 4 bulan, menunjukkanaktivitas enzim mengalami penurunan sebesar ±29% bila disimpan pada temperatur 4°C dan penurunan sebesar ±50% bila disimpan pada temperatur30°C."