Hasil Pencarian  ::  Simpan CSV :: Kembali

"ABSTRAKPenggunaan mikroorganisme sebagai. sumber enzim dalam industri rneningkat, sehingga masih terus dicari strain-strain penghasil enzim yang baik. Bacillus sp. Th4 hasil isolasi dari Timur Tengah diuji aktivitas enzimnya pada suhu 45oC.Pengujian aktivitas amilolitik dilakukan dengan mengukur kadar gula pereduksi yang terbentuk dengan menggunakan pereaksi DNS. Aktivitas proteolitik dilakukan dengan mengukur tingginya pencairan gelatin, sedangkan aktivitas lipolitik dilakukan dengan mengukur diameter zona bening yang terbentuk di sekitar koloni bakteri yang ditumbuhkan pada medium Tributirin Agar.Hasil penelitian adalah, pada suhu 45oC: Bacillus sp. Th4 tidak memiliki aktivitas lipolitik, aktivitas proteolitik lemah, serta aktivitas amilolitik yang kuat. Hasil uji-t pada α=0,05 menunjukkan bahwa ada beda nyata antara aktivitas amilolitik pada suhu 45 dan 50°C. Pengukuran aktivitas amilolitik pada suhu 50°C menunjukkan bahwa aktivitas amilolitik lebih rendah daripada di suhu 45°C.ABSTRACT"

"ABSTRAKNitrogen merupakan salah satu unsur makronutrien yang penting bagi bakteri, baik secara struktural maupun fungsional.Penelitian ini bertujuan untuk mengetahui ada tidaknya pengaruh penambahan enam variasi sumber nitrogen, yaitu kombinasi ekstrak khamir dengan bakto-pepton, ekstrak khamir, bakto-pepton KNO3, (NH4)2SO4, dan urea dalam medium Pamatong modifikasi, terhadap aktivitas amilase bakteri termofil Bacillus sp. Th4, pada fermentasi 20 jam.Aktivitas amilase bakteri pada enam variasi sumber nitrogen diuji dengan metoda Morgan & priest modifikasi. Pengukuran kadar gula pereduksi yang terbentuk dengan pereaksi DNS. Aktivitas amilase dinyatakan dalam unit/ml.Hasil pengujian statistik menunjukkan ada pengaruh penambahan enam variasi sumber nitrogen terhadap aktivitas amilase bakteri. Perbedaan-rata-rata aktivitas amylase terjadi antara (NH4)2SO4. dengan KNO3, bakto-pepton, dan kombinasi ekstrak khamir dengan bakto-pepton, begitu pura antara urea dengan KNO3, bakto-pepton, dan kombinasi ekstrak khamir dengan bakto-pepton. Rata-rata aktivitas amilase bakteri yang maksimar, diperoleh dengan penambahan sumber nitrogen bakto-pepton.ABSTRACT"

"ABSTRAKEnzim amilase adalah enzim ekstraselular berfungsi menghidrolisis pasti menjadi unit-unit yang lebih sederhana. Aktivitas enzim tersebut dipengaruhi oleh beberapa faktor lingkungan, di antaranya adalah pH.Peneiitian ini bertujuan meneliti pengaruh pH awal terhadap aktivitas amilase Bacillus sp. Th4 pada enam variasi pH awal, yaitu: 5,5; 6,0; 6,5; 7,0; 7,5 dan 8,0. Medium fermentasi menggunakan medium Pamatong dkk. Modifikasi. Pengujian aktivitas amilase dilakukan dengan metoda Morgan & Priest modifikasi. Pengukuran kadar glukosa dilakukan dengan pereaksi dinitrosalisilat. Aktivitas amilase dinyatakan dalam unit/mi. Hasil perhitungan aktivitas amilase menunjukkan bahwa ada perbedaan aktivitas amilase Bacillus sp. Th4 pada pH awal 5,5 dengan kelima pH awal lainnya; pH awal 6,0 dengan pH awal 7,0, 7,5 dan 8,0. Aktivitas amilase Bacillus sp. Th4 tidak berbeda pada pH awal 6,0 dengan 6,5; pH awal 6,5 dengan pH awal 7,0, 7,5, dan 8,0; pH awal 7,0 dengan pH awal 7,5, dan 8,0; serta pH awal 7,5 dengan 8,0. Rata-rata aktivitas amilase Bacillus sp. Th4 tertinggi diperoleh pada pH awal 7,0.ABSTRACT"

"Enzim α-amilase merupakan enzim yang memecah ikatan 1,4 glukosidik pada pati. Produksi enzim saat ini masih di dominasi dengan fermentasi. Aktivitas enzim yang diproduksi dalam skala yang lebih besar (fermentor) perlu dilakukan optimasi karena sulitnya menjaga faktor faktor yang mempengaruhi kinerja proses fermentasi pada skala yang lebih besar. Pada penelitian ini dilakukan optimasi agitasi proses fermentasi pada fermentor 10 L dengan variasi agitasi 100 rpm, 150 rpm, dan 200 rpm. Pengujian dilakukan dengan analisis aktivitas enzim, jumlah sel dan gula reduksi. Agitasi optimum untuk produksi enzim α-amilase pada penelitian ini adalah agitasi 150 rpm. Aktivitas enzim α-amilase tertinggi terjadi pada jam ke 30 dengan aktivitas sebesar 38,96 U/ml. Hasil ini didukung oleh hasil pertumbuhan sel dimana pertumbuhan sel tertinggi terjadi pada 150 rpm di jam ke 30 degan populasi sel 1,27 × 107 sel. Profil pertumbuhan Bacillus amyloliquefaciens T1 stabil pada agitasi 150 rpm, pada agitasi 100 rpm terlihat sangat lambat, sedangkan pada agitasi 200 rpm pertumbuhan sel yang cepat termamati.

---

α-Amilase is an enzyme that break down 1,4 glukosidic bonds of starch. Production of enzymes currently using dominate the fermentation. Enzyme activity produced in large scale fermentor need to be optimize due to the difficulty of keeping factors affecting fermentation performance in large scale fermentor. In this study the agitation optimization performed in 10 L fermentor with variation 100 rpm, 150 rpm, 200 rpm. Enzyme analysis performend with analysis of activity, cell, and reducing sugar. Agitation optimum for the production of α-amylase is 150 rpm. The highest enzyme activity is 38,96 U/ml at 30th hours. This result supported by cell observation which the highest cell growth in this study is at 30th with cell population is 1,27 × 107 sel. Bacillus amyloliquefaciens T1 growth profile stable at 150 rpm, at 100 rpm the growth profile stable but slowly, while at 200 rpm rapid cell growth observed."

"Enzim ligninolitik hasil produksi kapang ataupun bakteri mampu mengurai lignin dalam struktur lignoselulosa tanaman yang sulit terdekomposisi dengan memanfaatkan reaksi redoks sehingga rantai samping maupun gugus fenol dan nonfenol di dalam lignin menjadi terputus. Kapang pelapuk putih telah diketahui memiliki aktivitas enzim ligninolitik yang tinggi. Intervensi ion logam dalam media kultur sedikit banyak mempengaruhi proses transkripsi dan translasi dalam sintesis protein sehingga aktivitas enzim dapat meningkat ataupun menurun. Penelitian ini bertujuan untuk mengetahui pengaruh ion logam atau unsur kelumit dalam media lignoselulosik daun nanas pada kultur kapang C.globosum dan Penicillium sp. terhadap aktivitas enzim ligninolitiknya, terutama lignin peroksidase (LiP) dan mangan peroksidase (MnP), dengan kapang pelapuk putih (T.versicolor dan P.chrysosporium) sebagai pembanding. Aktivitas enzim ditentukan setelah mengukur absorbansi crude enzyme menggunakan spektrofotometer UV. Karakterisasi enzim berupa uji pH optimum dan kinetika enzim dilakukan pada kapang dengan nilai aktivitas lebih tinggi antara C.globosum atau Penicillium sp.. Uji pH optimum dilakukan dengan menentukan aktivitas enzim tertinggi pada pH 3, 4, 5, 6, dan 7 sedangkan profil kinetika enzim ditentukan pada rentang konsentrasi substrat berbeda-beda, yaitu veratril alkohol (6, 7, 8, 9, 10 mM) untuk LiP atau MnSO4 (0,2; 0,4; 0,6; 1 mM) untuk MnP. Dibandingkan dengan C.globosum, enzim LiP dan MnP dari Penicillium sp. yang tidak diintervensi ion logam menunjukkan nilai aktivitas lebih tinggi, yaitu 0,305 U/mL dan 8,341 U/mL. Selanjutnya, enzim LiP dan MnP dari Penicillium sp. dikarakterisasi. pH optimum enzim LiP dan MnP adalah pH 3. Laju reaksi maksimum enzim (Vmaks) MnP adalah 6,7568 μmol.ml-1.menit-1, sedangkan konstanta Michaelis-Mentennya (Km) sebesar 0,3777 μmol.ml-1.

---

Ligninolytic enzymes produced by fungi or bacteria are able to break down the structure of lignin in plant lignocellulosic that are difficult to decompose by utilizing redox reaction. The reaction makes lignin’s side chains as well as phenol and nonphenol groups are able to be broken. White-rot fungi has been known to have high ligninolytic enzyme activity. The intervention of metal ions in the culture media affect the transcription and translation of protein synthesis so that the enzyme activity can increase or decrease. This study aimed to determine the effect of metal ions or trace elements in lignocellulosic media of pineapple leaves of the culture of C.globosum and Penicillium sp. on ligninolytic enzyme activity, especially lignin peroxidase (LiP) and manganese peroxidase (MnP), with white-rot fungi (T.versicolor and P.chrysosporium) as the comparison. Enzyme activity was determined after measuring the absorbance of crude enzyme using UV spectrophotometer. Enzyme characterization consisted of optimum pH and enzyme kinetic assay was carried out on fungi with higher activity values between C.globosum and Penicillium sp.. Optimum pH assay was carried out by determining the highest enzyme activity at pH 3, 4, 5, 6, and 7 while the kinetic profile was determined in the range of different substrate concentrations, namely veratryl alcohol (6, 7, 8, 9, 10 mM) for LiP or MnSO4 (0,2; 0,4; 0,6; 1 mM) for MnP. Compared with C.globosum, the LiP and MnP enzymes from Penicillium sp. which was not intervened by metal ions showed higher activity values, which are 0.305 U/mL and 8.341 U/mL. Furthermore, the LiP and MnP enzymes from Penicillium sp. were characterized. The optimum pH for LiP and MnP enzymes from Penicillium sp. is pH 3. The maximum enzyme reaction rate (Vmax) of MnP from Penicillium sp. is 6,7568 mol.ml-1.minute-1, while the Michaelis-Menten constant (Km) is 0.3777 mol.ml-1."

"Palm Kernel Meal (PKM) merupakan by-product pengolahan minyak kernel sawit yang jarang dimanfaatkan. Penggunaan masih terbatas sebagai campuran pakan ternak dengan komposisi 3-5% dari total pakan. Hal ini disebabkan tingginya serat kasar mencapai kisaran 20-40% dari berat kering PKM. Padahal, PKM mengandung komposisi mannan dengan kandungan total 45-56% pada jaringan hemiselulosa. Pemanfaatan lebih lanjut biomassa PKM sebagai substrat produksi β-mannanase dan menghasilkan turunan mannooligosakarida (MOS) sangat menjanjikan. Konsentrasi PKM sebagai substrat, pH, suhu inkubasi, dan penambahan mikropartikel Al2O3 sebagai faktor penentu simulasi RSM. Kondisi operasi terpilih menjadi basis scale-up produksi fermentor batch kapasitas 1,5 L dengan pengaruh laju aerasi 1,0 vvm. Disamping, itu dilakukan estimasi parameter kinetika pertumbuhan Kitasatospora sp. produksi aktivitas β-mannanase dan substrat PKM terkonsumsi dengan asumsi model Logistik, Luedeking-Piret dan Modified Luedeking-Piret. Titik optimum yang diperoleh dilanjutkan dengan purifikasi parsial. Setelah itu, hidrolisis PKM dilakukan untuk mengamati sinergisitas pelarut NaOH-HCl dengan enzim sebagai ekstraktor turunan mannan. Simulasi menunjukkan 3% (w/v) PKM, pH 6,5, suhu 34 °C, dan 0,2% (v/v) Al2O3 merupakan kondisi terpilih untuk scale-up. Pada fermentor 1,5 L setelah melalui pemurnian parsial, diperoleh aktivitas tertinggi 44,34 U/mL, laju aktivitas 0,302 U/mL-1 jam-1, konsentrasi delta gula total (ΔS) 39,17 gr/L, dan SUY 78,15%. Estimasi kinetika dari fitting model terukur µmax, Xo, Xmax, β, α, Z, dan γ secara berurutan adalah 0,0492 jam-1; 0,435 gr/L; 8,93 gr/; 0,085 U/mgX.jam; 4,467 U/mgX; 0,026 grS/grX.jam; dan 4,328 grS/grX. Adapun hasil hidrolisis zona bening dan TLC menunjukkan kemampuan β-mannanase yang disintesis Kitasatospora sp. menghasilkan turunan MOS yang didominasi mannobiosa (M2), dengan 72 jam pembentukan dari bantuan pelarut.

---

Palm Kernel Meal (PKM), called as by-product from palm kernel oil processing, which is rarely being utilized. The usage is limited as livestock feed’s blend with composition accounted only 3-5% off from total feed. The problem lies on the high content of crude fibres, up to 20-40% of PKM’s dry matter. Meanwhile, PKM contains relatively high mannan comprises around 45-56% from hemicellulose’s tissue. Further application of PKM biomass as substrate for β-mannanase production and resulting any derivatives of mannooligosaccharides (MOS) are very promising. Substrate, initial pH, incubation temperature, and additional microparticle Al2O3 were determined as independent factors for RSM simulation. The chosen condition was used for scalled-up through 1,5 L stirred tank-bioreactor batch, 1,0 vvm aeration rate. The kinetics parameters of Kitastospora sp. growth, enzyme production and substrate consumption were estimated through Logistic, Luedeking-Piret, and Modified Luedeking-Piret model assumption. The optimal point obtained was continued by partial purification. Subsequently, PKM hydrolysis was also done to observe synergistic enzyme effect with NaOH-HCl solvent-assisted for mannan’s derivative produced. The evidence showed 3% (w/v) PKM, pH 6.5, 34 °C, and 0.2% (v/v) Al2O3 were the best operating for β-mannanase production. Further confirmation in scale-up phase indicated the highest enzyme activity, rate of production, total sugar concentration, and SUY were calculated as 44.34 U/mL, 0.302 U/mL-1 hr-1, 39.17 g/L and 78.15%, respectively. Kinetics production parameter components, comprised as µmax, Xo, Xmax, β, α, Z, and γ, were expected around 0,0492 hr-1; 0,435 g/L; 8,93 g/; 0,085 U/mgX.hr; 4,467 U/mgX; 0,026 gS/gX.hr; dan 4,328 gS/gX, respectively. From clear zone and TLC experimental, it proved that the enzyme was capable to produce MOS from PKM, mainly mannobiose (M2) with extension of 72 hours duration by solvent-assisted enzymatic reaction."

"ABSTRAKRuang Lingkup dan Cara Penelitian: Banyak senyawa diketahui dapat mempengaruhi aktivitas enzim mikrosom hati. Pengaruh doksazosin - suatu obat antihipertensi baru - terhadap aktivitas mikrosom hati belum diketahui. Untuk itu dilakukan penelitian efek pemberian doksazosin (D), i.p. terhadap kecepatan metabolisme aminopirin pada model perfusi hati tikus ex vivo, dibandingkan dengan pemberian fenobarbital (F) dan NaCl. (N). Juga dilakukan pemeriksaan pengaruh-penambahan doksazosin (FD) dan simetidin (FS) pada kelompok F.Tiap kelompok terdiri dari 6 ekor tikus jantan galur Wistar. Perfusi dilakukan secara resirkulasi dengan larutan dapar Krebs- Henseleit sebagai cairan perfusat, yang dijenuhkan dengan campuran gas 95% 02: 002 5% (v/v). Kadar aminopirin pada cairan perfusi diperiksa dengan metode Brodie dan Axelrod. Diukur pula berat hati; kadar GPT pada serum, perfusat awal dan akhir; serta penyerapan tripan biru oleh inti sel hati. Kecepatan metabolisme aminopirin dinyatakan dengan nilai slope dari garis regresi penurunan kadar aminopirin dalam perfusat.Hasil dan Kesimpulan: Berat badan tikus, kecepatan aliran perfusi serta nilai GPT serum, perfusat awal dan akhir dari kelima kelompok tidak berbeda bermakna. Tidak ada inti sel hati yang menyerap tripan biru pada semua sediaan histopatologik. Berat hati rata-rata kelompok D (5,78 g) tidak berbeda bermakna dengan kelompok N (5,60 g), sedangkan kelompok F (7,93 g), FS (8,03 g) dan FD (8,05 g) berbeda sangat bermakna dengan kelompok N (p <0,001). Perbandingan nilai slope yang diuji dengan i "comparison of slopes", ternyata slope kelompok D (-4,17x10 ) tidak berbeda dengan kelompok N (-37x10 ), tetapi berbeda bermakna dengan kelompok F (-8,56x10-) (p < 0,001). Slope kelompok Fl (-7,84xlO-'i berbeda bermakna dengan kelompok FS (-4,67x10 ) (p <0,01 tetapi tidak berbeda dengan kelompok F.Dan hasil tersebut dapat disimpulkan bahwa doksazosin tidak bersifat induktor maupun inhibitor terhadap metabolisme aminopirin oleh enzim mikrosom hati pada percobaan perfusi hati tikus ex vivo.

---

ABSTRACTThe Effects Of Doxazosin On Aminopyrine Meetabolism In Perfused Rat LiverScope and Method of Study: Several hundreds synthetic and naturally occurring compounds with diverse structures are now known to in-crease the activity of microsomal enzymes. The effect of doxazosin - a new antihypertensive agent - on microsomal enzymes activities has not yet been investigated. This study was carried out to deter-mine the effects of doxazosin (D) on microsomal enzymes compared to NaC1. (N) and phenobarbital. (F). In addition, the effect of the addition of doxazosin (FD) to F group compared to addition of cimetidine (FS) was also evaluated.The experiment was carried out on male rats of the Wistar strain; each group consists of 6 animals. Following treatment with the respective drugs, the livers were isolated and perfuse in a recalculating system with Krebs-Henseleit buffer, saturated with 95% 02 : 5% C02 (v/v,) at 37° C and pH 7.4. Aminopyrine was introduced into the perfusion medium, and its concentration measured at intervals during a 45-minute period by the method of Brodie and Axelrod. Additional measurements were: the liver weight; GPT activity in the serum and perfusate (initial and final); per-fusion flow rate; and try pan blue uptake by the hepatocytes.Findings and Conclusions: There is no difference in body weight, per-fusion flow rate, and GPT activity in the serum and perfusates (initial and final) of the five groups. No trypan blue uptake by the hepatocytes was observed by microscopically analysis. There is no difference in total liver weight between the D group (5.78 g) and the N group (5.60 g), while the F group (7.83 g), FS group (8.03 g) and FD group (8.05 g) are significantly different compared to the N group (p <0.001). The rate of aminipyrine, metabolism rep-resented by slope of regression line of aminopyrine decreasing content in the perfusate against the time was tested by the comparison of slopes. The slope of the D. group (-4.7x10-) i not significantly different compared to the N group (3.87x10 ), but is significantly different to the F group (-8.56x10 ) (p <0.01). The slope of the FD group (-7.84x14 ) is significantly different compared to FS (-4.67x10-3) (p < 0.05), but is not significantly different compared to the F group.Thus, it can be concluded that doxazosin is neither an inducers nor an inhibitor in the metabolism of aminopyrine by the liver microsomal enzyme in the isolated rat liver perfusion model. "

"ABSTRAKSalah satu petuniuk infertilitas pada pria adalah menurunnya motilitas spermatozoa. Beberapa hasil penelitian telah membuktikan bahwa glikosida jantung pada konsentrasi tertentu dapat meningkatkan motilitas spermatozoa hewan secara in vitro.Glikosida jantung yang digunakan dalam penelitian ini adalah bubuk digoksin yang dilarutkan ke dalam larutan Hanks, dengan konsentrasi 10 M, 10 M, 10-10M. Pengamatan terhadap motilitas spermatozoa dilakukan setelah aktu inkubasi berjalan 20 menit, 40 menit, 60 menit, dan 80 menit. Motilitas spermatozoa ditentukan dengan cara menghitung jumlah seluruh spermatozoa pada 10 lapangan pandang yang terpisah dan dilakukan secara acak. Pada penelitian ini ingin diketahui konsentrasi terbaik dari ketiga konsentrasi digoksin tersebut yang dapat meningkatkan motilitas spermatozoa manusia secara in vitro dan waktu inkubasi terbaik untuk mempertahankan peningkatan motilitas tersebut.Dari hasil penelitian ini diketahui bahwa digoksin dengan konsentrasi 10-8 M dan waktu inkubasi 40 menit adalah yang terbaik untuk meningkatkan motilitas spermatozoa manusia secara in vitro.ABSTRACT"

"Sumber nitrogen yang digunakan oleh kapang dapat berbentuk asam amino, protein, dan urea. Sumber nitrogen tesar pengaruhnya terhadap produksi glukoami lase. Penelitian ini bertujuan untuk meneliti ada tidaknya pengaruh konsentrasi urea yang berbeda ternadap aktivitas glukoami lase Rhizopus arrliizus UICC 2, serta roeneliti konsentrasi yang paling baik bagi kapang tersebut untuk menghasilkan aktivitas glukoamilase yang maksimal pada kondisi fermentasi yang diberikan. Fengujian aktivitas glukoamilase dilakukan dengan metode Hisnisne dRR. modifikasi. Fengukuran kadar glukosa dilakukan dengan metode Somogyi-Helson.Hasil pengujian statistik menunjukkan adanya pengarun konsentrasi urea ternadap aktivitas glukoami lase R. arrblzus UICC 2 pada fermentasi 20 jam. Rata-rata aktivitas glukoami lase R. arrliizus mencapai nilai tertinggi pada medium dengan konsentrasi urea 0,13638X. Terdapat perbedaan rata-rata aktivitas glukoamilase R. arrfiizus UICC 2 pada fermentasi 20 jam, antara konsentrasi urea 0, 13638X dengan 0, OX, 0,04546X, 0, 09096X, 0, 18180X, O, 22728X, dan 0, 2727OX."