Hasil Pencarian  ::  Simpan CSV :: Kembali

"ABSTRAKNitrogen merupakan salah satu unsur makronutrien yang penting bagi bakteri, baik secara struktural maupun fungsional.Penelitian ini bertujuan untuk mengetahui ada tidaknya pengaruh penambahan enam variasi sumber nitrogen, yaitu kombinasi ekstrak khamir dengan bakto-pepton, ekstrak khamir, bakto-pepton KNO3, (NH4)2SO4, dan urea dalam medium Pamatong modifikasi, terhadap aktivitas amilase bakteri termofil Bacillus sp. Th4, pada fermentasi 20 jam.Aktivitas amilase bakteri pada enam variasi sumber nitrogen diuji dengan metoda Morgan & priest modifikasi. Pengukuran kadar gula pereduksi yang terbentuk dengan pereaksi DNS. Aktivitas amilase dinyatakan dalam unit/ml.Hasil pengujian statistik menunjukkan ada pengaruh penambahan enam variasi sumber nitrogen terhadap aktivitas amilase bakteri. Perbedaan-rata-rata aktivitas amylase terjadi antara (NH4)2SO4. dengan KNO3, bakto-pepton, dan kombinasi ekstrak khamir dengan bakto-pepton, begitu pura antara urea dengan KNO3, bakto-pepton, dan kombinasi ekstrak khamir dengan bakto-pepton. Rata-rata aktivitas amilase bakteri yang maksimar, diperoleh dengan penambahan sumber nitrogen bakto-pepton.ABSTRACT"

"ABSTRAKEnzim amilase adalah enzim ekstraselular berfungsi menghidrolisis pasti menjadi unit-unit yang lebih sederhana. Aktivitas enzim tersebut dipengaruhi oleh beberapa faktor lingkungan, di antaranya adalah pH.Peneiitian ini bertujuan meneliti pengaruh pH awal terhadap aktivitas amilase Bacillus sp. Th4 pada enam variasi pH awal, yaitu: 5,5; 6,0; 6,5; 7,0; 7,5 dan 8,0. Medium fermentasi menggunakan medium Pamatong dkk. Modifikasi. Pengujian aktivitas amilase dilakukan dengan metoda Morgan & Priest modifikasi. Pengukuran kadar glukosa dilakukan dengan pereaksi dinitrosalisilat. Aktivitas amilase dinyatakan dalam unit/mi. Hasil perhitungan aktivitas amilase menunjukkan bahwa ada perbedaan aktivitas amilase Bacillus sp. Th4 pada pH awal 5,5 dengan kelima pH awal lainnya; pH awal 6,0 dengan pH awal 7,0, 7,5 dan 8,0. Aktivitas amilase Bacillus sp. Th4 tidak berbeda pada pH awal 6,0 dengan 6,5; pH awal 6,5 dengan pH awal 7,0, 7,5, dan 8,0; pH awal 7,0 dengan pH awal 7,5, dan 8,0; serta pH awal 7,5 dengan 8,0. Rata-rata aktivitas amilase Bacillus sp. Th4 tertinggi diperoleh pada pH awal 7,0.ABSTRACT"

"ABSTRAKPenggunaan mikroorganisme sebagai. sumber enzim dalam industri rneningkat, sehingga masih terus dicari strain-strain penghasil enzim yang baik. Bacillus sp. Th4 hasil isolasi dari Timur Tengah diuji aktivitas enzimnya pada suhu 45oC.Pengujian aktivitas amilolitik dilakukan dengan mengukur kadar gula pereduksi yang terbentuk dengan menggunakan pereaksi DNS. Aktivitas proteolitik dilakukan dengan mengukur tingginya pencairan gelatin, sedangkan aktivitas lipolitik dilakukan dengan mengukur diameter zona bening yang terbentuk di sekitar koloni bakteri yang ditumbuhkan pada medium Tributirin Agar.Hasil penelitian adalah, pada suhu 45oC: Bacillus sp. Th4 tidak memiliki aktivitas lipolitik, aktivitas proteolitik lemah, serta aktivitas amilolitik yang kuat. Hasil uji-t pada α=0,05 menunjukkan bahwa ada beda nyata antara aktivitas amilolitik pada suhu 45 dan 50°C. Pengukuran aktivitas amilolitik pada suhu 50°C menunjukkan bahwa aktivitas amilolitik lebih rendah daripada di suhu 45°C.ABSTRACT"

"Sumber nitrogen yang digunakan oleh kapang dapat berbentuk asam amino, protein, dan urea. Sumber nitrogen tesar pengaruhnya terhadap produksi glukoami lase. Penelitian ini bertujuan untuk meneliti ada tidaknya pengaruh konsentrasi urea yang berbeda ternadap aktivitas glukoami lase Rhizopus arrliizus UICC 2, serta roeneliti konsentrasi yang paling baik bagi kapang tersebut untuk menghasilkan aktivitas glukoamilase yang maksimal pada kondisi fermentasi yang diberikan. Fengujian aktivitas glukoamilase dilakukan dengan metode Hisnisne dRR. modifikasi. Fengukuran kadar glukosa dilakukan dengan metode Somogyi-Helson.Hasil pengujian statistik menunjukkan adanya pengarun konsentrasi urea ternadap aktivitas glukoami lase R. arrblzus UICC 2 pada fermentasi 20 jam. Rata-rata aktivitas glukoami lase R. arrliizus mencapai nilai tertinggi pada medium dengan konsentrasi urea 0,13638X. Terdapat perbedaan rata-rata aktivitas glukoamilase R. arrfiizus UICC 2 pada fermentasi 20 jam, antara konsentrasi urea 0, 13638X dengan 0, OX, 0,04546X, 0, 09096X, 0, 18180X, O, 22728X, dan 0, 2727OX."

"ABSTRAKBacillus sp. Th4 merupakan bakteri penghasil amilase. Pada proses fermentasi, sumber karbohidrat mempengaruhi dan menentukan hasil akhir proses tersebut. Penelitian ini bertujuan meneliti pengaruh sumber karbohidrat, yaitu: maizena, tepung sagu, tapioka, tepung beras, dan soluble starch, terhadap aktivitas amylase Bacillus sp. Th4; dan menentukan sumber karbohidrat terbaik untuk aktivitas amilase yang maksimum.Bacillus sp. Th4 diinokulasikan pada medium fermentasi Pamatong modifikasi dengan variasi sumber karbohidrat, dan diinkubasi dalam shaking incubator selama 20 jam, 45°C, dengan kecepatan 120 rpm. Aktivitas amilase diuji berdasarkan metode Morgan & Priest modifikasi. Gula pereduksi yang terbentuk diukur dengan menggunakan pereaksi DNS. Urutan dari tinggi ke rendah, aktivitas amylase hasil penelitian ini, diperoleh pada substrat tapioka, tepung sagu, maizena, soluble starch dan tepung beras. Pada tapioka aktivitas amilase berbeda nyata dengan tepung sagu, maizena, soluble starch dan tepung beras. Aktivitas amilase pada maizena, soluble starch dan tepung beras tidak berbeda nyata, tetapi berbeda nyata dengan tepung sagu.ABSTRACT"

"Enzim α-amilase merupakan enzim yang memecah ikatan 1,4 glukosidik pada pati. Produksi enzim saat ini masih di dominasi dengan fermentasi. Aktivitas enzim yang diproduksi dalam skala yang lebih besar (fermentor) perlu dilakukan optimasi karena sulitnya menjaga faktor faktor yang mempengaruhi kinerja proses fermentasi pada skala yang lebih besar. Pada penelitian ini dilakukan optimasi agitasi proses fermentasi pada fermentor 10 L dengan variasi agitasi 100 rpm, 150 rpm, dan 200 rpm. Pengujian dilakukan dengan analisis aktivitas enzim, jumlah sel dan gula reduksi. Agitasi optimum untuk produksi enzim α-amilase pada penelitian ini adalah agitasi 150 rpm. Aktivitas enzim α-amilase tertinggi terjadi pada jam ke 30 dengan aktivitas sebesar 38,96 U/ml. Hasil ini didukung oleh hasil pertumbuhan sel dimana pertumbuhan sel tertinggi terjadi pada 150 rpm di jam ke 30 degan populasi sel 1,27 × 107 sel. Profil pertumbuhan Bacillus amyloliquefaciens T1 stabil pada agitasi 150 rpm, pada agitasi 100 rpm terlihat sangat lambat, sedangkan pada agitasi 200 rpm pertumbuhan sel yang cepat termamati.

---

α-Amilase is an enzyme that break down 1,4 glukosidic bonds of starch. Production of enzymes currently using dominate the fermentation. Enzyme activity produced in large scale fermentor need to be optimize due to the difficulty of keeping factors affecting fermentation performance in large scale fermentor. In this study the agitation optimization performed in 10 L fermentor with variation 100 rpm, 150 rpm, 200 rpm. Enzyme analysis performend with analysis of activity, cell, and reducing sugar. Agitation optimum for the production of α-amylase is 150 rpm. The highest enzyme activity is 38,96 U/ml at 30th hours. This result supported by cell observation which the highest cell growth in this study is at 30th with cell population is 1,27 × 107 sel. Bacillus amyloliquefaciens T1 growth profile stable at 150 rpm, at 100 rpm the growth profile stable but slowly, while at 200 rpm rapid cell growth observed."

"Mikroorganisme memerlukan nutrien untuk pertvunbuhannya. Karbon merupakan salah satu makronutrien yang penting. Penelitian ini bertujuan untuk mengetahui ada tidaknya pengaruh konsentrasi glukosa yang ditambahkan pada medium Karow modifikasi, terhadap aktivitas protease Rhizopus oligosporus UICC 116, serta mengetahui konsentrasi glukosa yang terbaik untuk menghasilkan enzim protease yang optimal. Pengujian aktivitas protease dilakukan dengan metode Nishikawa dkk. dan Pourrat dkk. Aktivitas enzim dinyatakan dengan kemampuan enzim untuk menaikkan 1 skala absorbansi pada kondisi pengujian. Rata-^rata aktivitas protease R. oligosporus UICC 116 tertinggi pada medium dengan konsentrasi glukosa 3,0% (0,6072 unit/ml) dan yang terendah pada medium dengan konsentrasi glukosa 0,0% (0,3824 unit/ml). Hasil uji analisis variansi pada a = 0,005 secara statistik menunjukkan adanya pengaruh konsentrasi glukosa terhadap aktivitas protease R, oligosporus UICC 116. Perbedaan rata-rata aktivitas protease terjadi antara konsentrasi glukosa 0,0% dengan 2,0%, 2,5%, dan 3,0%; 0,5% dengan 2,0%, 2,5%, dan 3,0%; 1,0% dengan 2,5% dan 3,0%."

"ABSTRAKSalah satu petuniuk infertilitas pada pria adalah menurunnya motilitas spermatozoa. Beberapa hasil penelitian telah membuktikan bahwa glikosida jantung pada konsentrasi tertentu dapat meningkatkan motilitas spermatozoa hewan secara in vitro.Glikosida jantung yang digunakan dalam penelitian ini adalah bubuk digoksin yang dilarutkan ke dalam larutan Hanks, dengan konsentrasi 10 M, 10 M, 10-10M. Pengamatan terhadap motilitas spermatozoa dilakukan setelah aktu inkubasi berjalan 20 menit, 40 menit, 60 menit, dan 80 menit. Motilitas spermatozoa ditentukan dengan cara menghitung jumlah seluruh spermatozoa pada 10 lapangan pandang yang terpisah dan dilakukan secara acak. Pada penelitian ini ingin diketahui konsentrasi terbaik dari ketiga konsentrasi digoksin tersebut yang dapat meningkatkan motilitas spermatozoa manusia secara in vitro dan waktu inkubasi terbaik untuk mempertahankan peningkatan motilitas tersebut.Dari hasil penelitian ini diketahui bahwa digoksin dengan konsentrasi 10-8 M dan waktu inkubasi 40 menit adalah yang terbaik untuk meningkatkan motilitas spermatozoa manusia secara in vitro.ABSTRACT"

"ABSTRAKRuang Lingkup dan Cara Penelitian: Banyak senyawa diketahui dapat mempengaruhi aktivitas enzim mikrosom hati. Pengaruh doksazosin - suatu obat antihipertensi baru - terhadap aktivitas mikrosom hati belum diketahui. Untuk itu dilakukan penelitian efek pemberian doksazosin (D), i.p. terhadap kecepatan metabolisme aminopirin pada model perfusi hati tikus ex vivo, dibandingkan dengan pemberian fenobarbital (F) dan NaCl. (N). Juga dilakukan pemeriksaan pengaruh-penambahan doksazosin (FD) dan simetidin (FS) pada kelompok F.Tiap kelompok terdiri dari 6 ekor tikus jantan galur Wistar. Perfusi dilakukan secara resirkulasi dengan larutan dapar Krebs- Henseleit sebagai cairan perfusat, yang dijenuhkan dengan campuran gas 95% 02: 002 5% (v/v). Kadar aminopirin pada cairan perfusi diperiksa dengan metode Brodie dan Axelrod. Diukur pula berat hati; kadar GPT pada serum, perfusat awal dan akhir; serta penyerapan tripan biru oleh inti sel hati. Kecepatan metabolisme aminopirin dinyatakan dengan nilai slope dari garis regresi penurunan kadar aminopirin dalam perfusat.Hasil dan Kesimpulan: Berat badan tikus, kecepatan aliran perfusi serta nilai GPT serum, perfusat awal dan akhir dari kelima kelompok tidak berbeda bermakna. Tidak ada inti sel hati yang menyerap tripan biru pada semua sediaan histopatologik. Berat hati rata-rata kelompok D (5,78 g) tidak berbeda bermakna dengan kelompok N (5,60 g), sedangkan kelompok F (7,93 g), FS (8,03 g) dan FD (8,05 g) berbeda sangat bermakna dengan kelompok N (p <0,001). Perbandingan nilai slope yang diuji dengan i "comparison of slopes", ternyata slope kelompok D (-4,17x10 ) tidak berbeda dengan kelompok N (-37x10 ), tetapi berbeda bermakna dengan kelompok F (-8,56x10-) (p < 0,001). Slope kelompok Fl (-7,84xlO-'i berbeda bermakna dengan kelompok FS (-4,67x10 ) (p <0,01 tetapi tidak berbeda dengan kelompok F.Dan hasil tersebut dapat disimpulkan bahwa doksazosin tidak bersifat induktor maupun inhibitor terhadap metabolisme aminopirin oleh enzim mikrosom hati pada percobaan perfusi hati tikus ex vivo.

---

ABSTRACTThe Effects Of Doxazosin On Aminopyrine Meetabolism In Perfused Rat LiverScope and Method of Study: Several hundreds synthetic and naturally occurring compounds with diverse structures are now known to in-crease the activity of microsomal enzymes. The effect of doxazosin - a new antihypertensive agent - on microsomal enzymes activities has not yet been investigated. This study was carried out to deter-mine the effects of doxazosin (D) on microsomal enzymes compared to NaC1. (N) and phenobarbital. (F). In addition, the effect of the addition of doxazosin (FD) to F group compared to addition of cimetidine (FS) was also evaluated.The experiment was carried out on male rats of the Wistar strain; each group consists of 6 animals. Following treatment with the respective drugs, the livers were isolated and perfuse in a recalculating system with Krebs-Henseleit buffer, saturated with 95% 02 : 5% C02 (v/v,) at 37° C and pH 7.4. Aminopyrine was introduced into the perfusion medium, and its concentration measured at intervals during a 45-minute period by the method of Brodie and Axelrod. Additional measurements were: the liver weight; GPT activity in the serum and perfusate (initial and final); per-fusion flow rate; and try pan blue uptake by the hepatocytes.Findings and Conclusions: There is no difference in body weight, per-fusion flow rate, and GPT activity in the serum and perfusates (initial and final) of the five groups. No trypan blue uptake by the hepatocytes was observed by microscopically analysis. There is no difference in total liver weight between the D group (5.78 g) and the N group (5.60 g), while the F group (7.83 g), FS group (8.03 g) and FD group (8.05 g) are significantly different compared to the N group (p <0.001). The rate of aminipyrine, metabolism rep-resented by slope of regression line of aminopyrine decreasing content in the perfusate against the time was tested by the comparison of slopes. The slope of the D. group (-4.7x10-) i not significantly different compared to the N group (3.87x10 ), but is significantly different to the F group (-8.56x10 ) (p <0.01). The slope of the FD group (-7.84x14 ) is significantly different compared to FS (-4.67x10-3) (p < 0.05), but is not significantly different compared to the F group.Thus, it can be concluded that doxazosin is neither an inducers nor an inhibitor in the metabolism of aminopyrine by the liver microsomal enzyme in the isolated rat liver perfusion model. "